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- PDB-2xfk: Human BACE-1 in complex with N-((1S,2R)-3-(((1S)-2-(cyclohexylami... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2xfk
タイトルHuman BACE-1 in complex with N-((1S,2R)-3-(((1S)-2-(cyclohexylamino)- 1-methyl-2-oxoethyl)amino)-2-hydroxy-1-(phenylmethyl)propyl)-3-(ethylamino)-5-((methylsulfonyl)(phenyl)amino)benzamide
要素BETA-SECRETASE 1
キーワードHYDROLASE / ZYMOGEN / PROTEASE
機能・相同性
機能・相同性情報


memapsin 2 / Golgi-associated vesicle lumen / beta-aspartyl-peptidase activity / signaling receptor ligand precursor processing / amyloid-beta formation / amyloid precursor protein catabolic process / membrane protein ectodomain proteolysis / amyloid-beta metabolic process / cellular response to manganese ion / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of pain ...memapsin 2 / Golgi-associated vesicle lumen / beta-aspartyl-peptidase activity / signaling receptor ligand precursor processing / amyloid-beta formation / amyloid precursor protein catabolic process / membrane protein ectodomain proteolysis / amyloid-beta metabolic process / cellular response to manganese ion / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of pain / prepulse inhibition / cellular response to copper ion / multivesicular body / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / protein serine/threonine kinase binding / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / trans-Golgi network / response to lead ion / recycling endosome / protein processing / cellular response to amyloid-beta / late endosome / synaptic vesicle / peptidase activity / positive regulation of neuron apoptotic process / amyloid-beta binding / endopeptidase activity / amyloid fibril formation / aspartic-type endopeptidase activity / early endosome / lysosome / endosome membrane / endosome / Amyloid fiber formation / membrane raft / endoplasmic reticulum lumen / axon / neuronal cell body / dendrite / enzyme binding / cell surface / Golgi apparatus / proteolysis / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Beta-secretase BACE1 / Beta-secretase BACE / Memapsin-like / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site ...Beta-secretase BACE1 / Beta-secretase BACE / Memapsin-like / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-AA9 / Beta-secretase 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / OTHER / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Clarke, B. / Cutler, L. / Demont, E. / Dingwall, C. / Dunsdon, R. / Hawkins, J. / Howes, C. / Hussain, I. / Maile, G. / Matico, R. ...Clarke, B. / Cutler, L. / Demont, E. / Dingwall, C. / Dunsdon, R. / Hawkins, J. / Howes, C. / Hussain, I. / Maile, G. / Matico, R. / Mosley, J. / Naylor, A. / O'Brien, A. / Redshaw, S. / Rowland, P. / Soleil, V. / Smith, K.J. / Sweitzer, S. / Theobald, P. / Vesey, D. / Walter, D.S. / Wayne, G.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2010
タイトル: Bace-1 Inhibitors Using Novel Edge-to-Face Interaction with Arg-296
著者: Clarke, B. / Cutler, L. / Demont, E. / Dingwall, C. / Dunsdon, R. / Hawkins, J. / Howes, C. / Hussain, I. / Maile, G. / Matico, R. / Mosley, J. / Naylor, A. / O'Brien, A. / Redshaw, S. / ...著者: Clarke, B. / Cutler, L. / Demont, E. / Dingwall, C. / Dunsdon, R. / Hawkins, J. / Howes, C. / Hussain, I. / Maile, G. / Matico, R. / Mosley, J. / Naylor, A. / O'Brien, A. / Redshaw, S. / Rowland, P. / Soleil, V. / Smith, K.J. / Sweitzer, S. / Theobald, P. / Vesey, D. / Walter, D.S. / Wayne, G.
履歴
登録2010年5月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年7月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年3月6日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42019年5月15日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.52024年10月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BETA-SECRETASE 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,4112
ポリマ－43,7611
非ポリマー6501
水6,503361
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.864, 76.845, 104.467
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 BETA-SECRETASE 1 / BETA-SITE APP CLEAVING ENZYME 1 / BETA-SITE AMYLOID PRECURSOR PROTEIN CLEAVING ENZYME 1 / MEMBRANE- ...BETA-SITE APP CLEAVING ENZYME 1 / BETA-SITE AMYLOID PRECURSOR PROTEIN CLEAVING ENZYME 1 / MEMBRANE-ASSOCIATED ASPARTIC PROTEASE 2 / MEMAPSIN-2 / ASPARTYL PROTEASE 2 / ASP 2 / ASP2 / BACE-1


分子量: 43761.312 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 61-452 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト)
発現宿主: CRICETULUS GRISEUS (モンゴルキヌゲネズミ)
組織 (発現宿主): OVARY / 参照: UniProt: P56817, memapsin 2
#2: 化合物 ChemComp-AA9 / N-((1S,2R)-3-(((1S)-2-(CYCLOHEXYLAMINO)-1--METHYL-2-OXOETHYL)AMINO)-2-HYDROXY-1-(PHENYLMETHYL)PROPYL)-3-(ETHYLAMINO)-5-((METHYLSULFONYL)(PHENYL)AMINO)BENZAMIDE


分子量: 649.843 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C35H47N5O5S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 361 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASN 153 TO GLN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASN 172 TO GLN ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASN 153 TO GLN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASN 172 TO GLN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASN 223 TO GLN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASN 354 TO GLN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.97 % / 解説: NONE
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法
詳細: CRYSTALS GROWN BY VAPOUR DIFFUSION AT 20C USING STREAK SEEDING, WITH 10% PEG8000 AND 0.1M GLYCINE PH 3.2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9393
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2002年7月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9393 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→25 Å / Num. obs: 36639 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 26.5
反射 シェル解像度: 1.8→1.83 Å / Rmerge(I) obs: 0.24 / Mean I/σ(I) obs: 4.8 / % possible all: 94.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: OTHER
開始モデル: NONE

解像度: 1.8→61.9 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.945 / SU B: 2.177 / SU ML: 0.069 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.118 / ESU R Free: 0.111 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19515 1465 4 %RANDOM
Rwork0.16329 ---
obs0.16456 35116 99.59 %-
原子変位パラメータBiso mean: 16.947 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.87 Å20 Å20 Å2
2---0.54 Å20 Å2
3----1.33 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→61.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2928 0 46 361 3335
LS精密化 シェル解像度: 1.796→1.843 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.247 107 -
Rwork0.189 2498 -
obs--97.06 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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