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- PDB-2x7k: The crystal structure of PPIL1 in complex with cyclosporine A sug... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2x7k
タイトルThe crystal structure of PPIL1 in complex with cyclosporine A suggests a binding mode for SKIP
要素
  • CYCLOSPORIN A
  • PEPTIDYL-PROLYL CIS-TRANS ISOMERASE-LIKE 1
キーワードISOMERASE/IMMUNOSUPPRESSANT / ISOMERASE-IMMUNOSUPPRESSANT COMPLEX / ISOMERASE-CYCLOSPORIN COMPLEX / CYCLOSPORIN A / IMMUNOSUPPRESSANT
機能・相同性
機能・相同性情報


embryonic brain development / U2-type catalytic step 2 spliceosome / protein peptidyl-prolyl isomerization / catalytic step 2 spliceosome / mRNA Splicing - Major Pathway / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P3 isomerase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P6 isomerase activity / peptidylprolyl isomerase / mRNA splicing, via spliceosome ...embryonic brain development / U2-type catalytic step 2 spliceosome / protein peptidyl-prolyl isomerization / catalytic step 2 spliceosome / mRNA Splicing - Major Pathway / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P3 isomerase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P6 isomerase activity / peptidylprolyl isomerase / mRNA splicing, via spliceosome / disordered domain specific binding / protein folding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, cyclophilin A-like / Cyclophilin-like / Cyclophilin / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, conserved site / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / Cyclophilin type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase/CLD / Cyclophilin-like domain superfamily ...Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, cyclophilin A-like / Cyclophilin-like / Cyclophilin / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, conserved site / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / Cyclophilin type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase/CLD / Cyclophilin-like domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cyclosporin A / : / : / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase-like 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
TOLYPOCLADIUM INFLATUM (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.15 Å
データ登録者Stegmann, C.M. / Luehrmann, R. / Wahl, M.C.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2010
タイトル: The Crystal Structure of Ppil1 Bound to Cyclosporine a Suggests a Binding Mode for a Linear Epitope of the Skip Protein.
著者: Stegmann, C.M. / Luehrmann, R. / Wahl, M.C.
履歴
登録2010年3月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年3月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22012年11月30日Group: Other
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc ...exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct_conn
Item: _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42019年10月16日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_status ...exptl_crystal_grow / pdbx_database_status / reflns / reflns_shell
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.status_code_sf ..._exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.status_code_sf / _reflns.pdbx_Rmerge_I_obs / _reflns_shell.Rmerge_I_obs
改定 1.52025年4月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_conn_type.id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PEPTIDYL-PROLYL CIS-TRANS ISOMERASE-LIKE 1
B: CYCLOSPORIN A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,7265
ポリマ－19,4782
非ポリマー2483
水5,296294
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1250 Å2
ΔGint-21.6 kcal/mol
Surface area8100 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)103.218, 35.701, 45.851
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2063-

HOH

21A-2163-

HOH

31A-2169-

HOH

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要素

#1: タンパク質 PEPTIDYL-PROLYL CIS-TRANS ISOMERASE-LIKE 1 / PPIASE / ROTAMASE / PPIL1


分子量: 18257.805 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PGEX-6-P1-PPIL1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): ROSETTA2 / Variant (発現宿主): DE3 / 参照: UniProt: Q9Y3C6, peptidylprolyl isomerase
#2: タンパク質・ペプチド CYCLOSPORIN A / CICLOSPORIN / CICLOSPORINE


タイプ: Cyclic peptide / クラス: 免疫抑制剤 / 分子量: 1220.625 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: CYCLOSPORIN IS A CYCLIC UNDECAPEPTIDE. CYCLIZATION IS ACHIEVED BY LINKING THE N- AND THE C- TERMINI.
由来: (合成) TOLYPOCLADIUM INFLATUM (菌類) / 参照: NOR: NOR00033, Cyclosporin A
#3: 化合物 ChemComp-CD / CADMIUM ION


分子量: 112.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cd
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 294 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細CYCLOSPORIN IS A CYCLIC UNDECAPEPTIDE. HERE, CYCLOSPORIN A IS REPRESENTED BY THE SEQUENCE (SEQRES) ...CYCLOSPORIN IS A CYCLIC UNDECAPEPTIDE. HERE, CYCLOSPORIN A IS REPRESENTED BY THE SEQUENCE (SEQRES) GROUP: 1 NAME: CYCLOSPORIN A CHAIN: B COMPONENT_1: PEPTIDE LIKE SEQUENCE RESIDUES 1 TO 11 DESCRIPTION: CYCLOSPORIN IS A CYCLIC UNDECAPEPTIDE. CYCLIZATION IS ACHIEVED BY LINKING THE N- AND THE C- TERMINI.
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 47 % / 解説: NONE
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: 0.1 M HEPES, PH 7.2, 0.7 M SODIUM ACETATE, 15 MM CDCL2 AND 50 MM GUANIDINE-HCL GROWN AT 4DEGC

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.2 / 波長: 0.9
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年4月21日 / 詳細: DOUBLE CRYSTAL MONOCHROMATOR WITH 2 SETS OF MIRRORS
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.15→50 Å / Num. obs: 62933 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 6.7 % / Biso Wilson estimate: 8.13 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.086 / Net I/σ(I): 8.9
反射 シェル解像度: 1.15→1.25 Å / 冗長度: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 0.44 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 99.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
SHELXD位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 1.15→34.277 Å / SU ML: 0.09 / σ(F): 2 / 位相誤差: 11.4 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1487 3093 5.1 %
Rwork0.1282 --
obs0.1292 61160 99.96 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 40.022 Å2 / ksol: 0.389 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.5749 Å20 Å2-0 Å2
2--0.9631 Å20 Å2
3----2.538 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.15→34.277 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1355 0 3 294 1652
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0091455
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d2.2051987
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.997583
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.074200
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007264
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.1496-1.16750.21261520.16952528X-RAY DIFFRACTION99
1.1675-1.18670.19441250.16512665X-RAY DIFFRACTION100
1.1867-1.20710.19621480.16032558X-RAY DIFFRACTION100
1.2071-1.22910.17971350.14892630X-RAY DIFFRACTION100
1.2291-1.25270.16331330.13462571X-RAY DIFFRACTION100
1.2527-1.27830.16371400.12972622X-RAY DIFFRACTION100
1.2783-1.30610.16421190.13042634X-RAY DIFFRACTION100
1.3061-1.33650.16171210.12472603X-RAY DIFFRACTION100
1.3365-1.36990.14621530.11482627X-RAY DIFFRACTION100
1.3699-1.40690.13181350.11212622X-RAY DIFFRACTION100
1.4069-1.44830.12651370.10612614X-RAY DIFFRACTION100
1.4483-1.49510.12621580.10422631X-RAY DIFFRACTION100
1.4951-1.54850.14331420.09882605X-RAY DIFFRACTION100
1.5485-1.61050.12141280.0992641X-RAY DIFFRACTION100
1.6105-1.68380.13911340.10032633X-RAY DIFFRACTION100
1.6838-1.77260.12711570.10422648X-RAY DIFFRACTION100
1.7726-1.88360.12991570.10612637X-RAY DIFFRACTION100
1.8836-2.02910.11461500.10812626X-RAY DIFFRACTION100
2.0291-2.23320.13451560.10832691X-RAY DIFFRACTION100
2.2332-2.55630.14761270.1232690X-RAY DIFFRACTION100
2.5563-3.22030.15751430.14652724X-RAY DIFFRACTION100
3.2203-34.29250.16471430.15742867X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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