[日本語] English
万見
- PDB-1dy2: Murine collagen alpha1(XV), endostatin domain -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1dy2
タイトルMurine collagen alpha1(XV), endostatin domain
要素COLLAGEN ALPHA1(XV) CHAIN
キーワードANGIOGENESIS INHIBITOR
機能・相同性
機能・相同性情報


Collagen biosynthesis and modifying enzymes / Collagen chain trimerization / Collagen degradation / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / collagen trimer / basement membrane / : / cell adhesion / endoplasmic reticulum / extracellular space
類似検索 - 分子機能
Collagenase NC10/endostatin / Collagen type XV/XVIII, trimerization domain / Collagenase NC10 and Endostatin / Collagen trimerization domain / : / Thrombospondin N-terminal -like domains. / Concanavalin A-like lectin/glucanases superfamily / : / Laminin G domain / Laminin G domain ...Collagenase NC10/endostatin / Collagen type XV/XVIII, trimerization domain / Collagenase NC10 and Endostatin / Collagen trimerization domain / : / Thrombospondin N-terminal -like domains. / Concanavalin A-like lectin/glucanases superfamily / : / Laminin G domain / Laminin G domain / Collagen triple helix repeat / Collagen triple helix repeat (20 copies) / Mannose-Binding Protein A; Chain A / Mannose-Binding Protein A, subunit A / C-type lectin-like/link domain superfamily / C-type lectin fold / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Collagen alpha-1(XV) chain
類似検索 - 構成要素
生物種MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Tisi, D. / Hohenester, E. / Sasaki, T. / Timpl, R.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: Endostatin Derived from Collagens Xv and Xviii Differ in Structural and Binding Properties, Tissue Distribution and Anti-Angiogenic Activity
著者: Sasaki, T. / Larsson, H. / Tisi, D. / Claesson-Welsh, L. / Hohenester, E. / Timpl, R.
#1: ジャーナル: Embo J. / 年: 1998
タイトル: Crystal Structure of the Angiogenesis Inhibitor Endostatin at 1.5 Angstrom Resolution
著者: Hohenester, E. / Sasaki, T. / Olsen, B.R. / Timpl, R.
#2: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1997
タイトル: Endostatin: An Endogenous Inhibitor of Angiogenesis and Tumor Growth
著者: O'Reilly, M.S. / Boehm, T. / Shing, Y. / Fukai, N. / Vasios, G. / Lane, W.S. / Flynn, E. / Birkhead, J.R. / Olsen, B.R. / Folkman, J.
履歴
登録2000年1月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02001年1月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月7日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月22日Group: Data collection / Other / Refinement description
カテゴリ: pdbx_database_proc / pdbx_database_status / refine
Item: _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _refine.pdbx_ls_cross_valid_method
改定 1.42023年12月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: COLLAGEN ALPHA1(XV) CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,1822
ポリマ－20,0861
非ポリマー961
水81145
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)33.550, 57.700, 71.670
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細BIOLOGICAL UNIT IS A MONOMER

-
要素

#1: タンパク質 COLLAGEN ALPHA1(XV) CHAIN


分子量: 20085.875 Da / 分子数: 1 / 断片: ENDOSTATIN DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / Cell (発現宿主): EMBRYONIC KIDNEY CELL / 細胞株 (発現宿主): EBNA-293 / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: O35206
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 45 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細N-TERMINAL APLA

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶化pH: 6.5 / 詳細: pH 6.50
結晶化
*PLUS
pH: 8 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mg/mlprotein1drop
20.01 MTris-HCl1drop
320-30 %(w/v)PEG80001reservoir
40.3 Mammonium sulfate1reservoir
50.1 Msodium cacodylate1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年3月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→20 Å / Num. obs: 9225 / % possible obs: 97.1 % / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.069
反射 シェル解像度: 2→2.12 Å / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.152 / % possible all: 97.2
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.06

-
解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLOR精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1KOE

1koe


解像度: 2→20 Å / Isotropic thermal model: INDIVIDUAL RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.249 -10 %RANDOM
Rwork0.2 ---
obs0.2 9062 91.8 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1318 0 5 45 1368
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.31
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it3.82
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it22
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it5.74
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.2 / Rfactor Rwork: 0.2
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る