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- PDB-2uxa: Crystal structure of the GluR2-flip ligand binding domain, r/g un... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2uxa
タイトルCrystal structure of the GluR2-flip ligand binding domain, r/g unedited.
要素GLUTAMATE RECEPTOR SUBUNIT GLUR2-FLIP
キーワードMEMBRANE PROTEIN / ALTERNATIVE SPLICING / POSTSYNAPTIC MEMBRANE / IONIC CHANNEL / ION TRANSPORT / TRANSMEMBRANE / AMPA / GLUR2 / MEMBRANE / RECEPTOR / PALMITATE / LIGAND BINDING DOMAIN / PHOSPHORYLATION / GLUTAMATE RECEPTOR / TRANSPORT / RNA EDITING / LIPOPROTEIN / GLYCOPROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine head / Activation of AMPA receptors / perisynaptic space / AMPA glutamate receptor activity / ligand-gated monoatomic cation channel activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion / immunoglobulin binding ...spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine head / Activation of AMPA receptors / perisynaptic space / AMPA glutamate receptor activity / ligand-gated monoatomic cation channel activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion / immunoglobulin binding / AMPA glutamate receptor complex / kainate selective glutamate receptor activity / ionotropic glutamate receptor complex / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / cellular response to glycine / asymmetric synapse / regulation of receptor recycling / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / positive regulation of synaptic transmission / glutamate receptor binding / extracellular ligand-gated monoatomic ion channel activity / glutamate-gated receptor activity / response to fungicide / glutamate-gated calcium ion channel activity / presynaptic active zone membrane / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / somatodendritic compartment / dendrite membrane / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / cytoskeletal protein binding / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / ionotropic glutamate receptor binding / dendrite cytoplasm / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / SNARE binding / dendritic shaft / synaptic transmission, glutamatergic / synaptic membrane / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / PDZ domain binding / protein tetramerization / postsynaptic density membrane / establishment of protein localization / modulation of chemical synaptic transmission / Schaffer collateral - CA1 synapse / terminal bouton / receptor internalization / cerebral cortex development / synaptic vesicle membrane / synaptic vesicle / presynapse / signaling receptor activity / presynaptic membrane / amyloid-beta binding / growth cone / scaffold protein binding / chemical synaptic transmission / perikaryon / postsynaptic membrane / dendritic spine / postsynaptic density / neuron projection / axon / neuronal cell body / glutamatergic synapse / dendrite / synapse / protein-containing complex binding / protein kinase binding / cell surface / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region ...Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like II / Periplasmic binding protein-like I / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLUTAMIC ACID / Glutamate receptor 2 / Glutamate receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.38 Å
データ登録者Greger, I.H. / Akamine, P. / Khatri, L. / Ziff, E.B.
引用ジャーナル: Neuron / 年: 2006
タイトル: Developmentally Regulated, Combinatorial RNA Processing Modulates Ampa Receptor Biogenesis.
著者: Greger, I.H. / Akamine, P. / Khatri, L. / Ziff, E.B.
履歴
登録2007年3月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年4月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年6月2日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry
改定 1.42024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUTAMATE RECEPTOR SUBUNIT GLUR2-FLIP
B: GLUTAMATE RECEPTOR SUBUNIT GLUR2-FLIP
C: GLUTAMATE RECEPTOR SUBUNIT GLUR2-FLIP
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,39211
ポリマ－87,6233
非ポリマー7688
水7,476415
1
A: GLUTAMATE RECEPTOR SUBUNIT GLUR2-FLIP
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,4203
ポリマ－29,2081
非ポリマー2132
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: GLUTAMATE RECEPTOR SUBUNIT GLUR2-FLIP
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,4864
ポリマ－29,2081
非ポリマー2783
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
3
C: GLUTAMATE RECEPTOR SUBUNIT GLUR2-FLIP
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,4864
ポリマ－29,2081
非ポリマー2783
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)114.254, 164.003, 47.462
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 GLUTAMATE RECEPTOR SUBUNIT GLUR2-FLIP / GLUTAMATE RECEPTOR 2 / GLUR-2 / GLUR-B / GLUR-K2 / GLUTAMATE RECEPTOR IONOTROPIC / AMPA 2 / AMPA- ...GLUTAMATE RECEPTOR 2 / GLUR-2 / GLUR-B / GLUR-K2 / GLUTAMATE RECEPTOR IONOTROPIC / AMPA 2 / AMPA-SELECTIVE GLUTAMATE RECEPTOR / 2GLUR2-FLIP


分子量: 29207.725 Da / 分子数: 3 / 断片: LIGAND BINDING CORE, RESIDUES 412-527,653-795 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ) / 組織: BRAIN / Cell: NEURON / 器官: BRAIN / プラスミド: PET-22B / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): DE3 / 参照: UniProt: Q9R174, UniProt: P19491*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-GLU / GLUTAMIC ACID / グルタミン酸


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.129 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO4
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 415 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細R/G UNEDITED NATURAL VARIANT.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 %
結晶化pH: 6.5
詳細: 0.1M SODIUM CACODYLATE PH 6.5 0.1M ZINC ACETATE 14% PEG 8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.54179
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2004年12月3日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54179 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.36→29.22 Å / Num. obs: 35867 / % possible obs: 95.6 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 13.3
反射 シェル解像度: 2.36→2.49 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.33 / Mean I/σ(I) obs: 3.8 / % possible all: 81.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1FTJ

1ftj


解像度: 2.38→28.56 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.945 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.866 / SU B: 7.862 / SU ML: 0.188 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.386 / ESU R Free: 0.283 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.265 1789 5 %RANDOM
Rwork0.174 ---
obs0.179 34055 97.2 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 18.41 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0.04 Å20 Å2
3----0.04 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.38→28.56 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6044 0 35 415 6494
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0230.0226233
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.041.9778400
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.9715791
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.11223.917240
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.709151174
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.3941534
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1350.2935
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.024541
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2220.22826
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3030.24232
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2020.2440
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2410.249
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2840.213
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0821.54009
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.74626252
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.88832614
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.2884.52141
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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