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万見
- PDB-2ooq: Crystal Structure of the Human Receptor Phosphatase PTPRT -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ooq
タイトルCrystal Structure of the Human Receptor Phosphatase PTPRT
要素Receptor-type tyrosine-protein phosphatase T
キーワードHYDROLASE / Protein Tyrosine Phosphatase / receptor / Human / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidyl-tyrosine dephosphorylation involved in inactivation of protein kinase activity / thiolester hydrolase activity / gamma-catenin binding / transmembrane receptor protein tyrosine phosphatase activity / delta-catenin binding / alpha-catenin binding / cellular response to interleukin-6 / negative regulation of receptor signaling pathway via STAT / STAT family protein binding / regulation of synapse organization ...peptidyl-tyrosine dephosphorylation involved in inactivation of protein kinase activity / thiolester hydrolase activity / gamma-catenin binding / transmembrane receptor protein tyrosine phosphatase activity / delta-catenin binding / alpha-catenin binding / cellular response to interleukin-6 / negative regulation of receptor signaling pathway via STAT / STAT family protein binding / regulation of synapse organization / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / alpha-actinin binding / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / protein dephosphorylation / protein tyrosine phosphatase activity / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity, metal-dependent / histone H2AXY142 phosphatase activity / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / negative regulation of cell migration / postsynaptic density membrane / beta-catenin binding / neuron projection development / protein phosphatase binding / cell adhesion / cadherin binding / glutamatergic synapse / cell surface / signal transduction / protein homodimerization activity / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Receptor-type tyrosine-protein phosphatase U Fn3 domain / MAM domain signature. / Domain in meprin, A5, receptor protein tyrosine phosphatase mu (and others) / MAM domain, meprin/A5/mu / MAM domain / MAM domain profile. / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain ...: / Receptor-type tyrosine-protein phosphatase U Fn3 domain / MAM domain signature. / Domain in meprin, A5, receptor protein tyrosine phosphatase mu (and others) / MAM domain, meprin/A5/mu / MAM domain / MAM domain profile. / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Receptor-type tyrosine-protein phosphatase T
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Ugochukwu, E. / Alfano, I. / Barr, A. / Keates, T. / Eswaran, J. / Salah, E. / Savitsky, P. / Bunkoczi, G. / Edwards, A. / Arrowsmith, C.H. ...Ugochukwu, E. / Alfano, I. / Barr, A. / Keates, T. / Eswaran, J. / Salah, E. / Savitsky, P. / Bunkoczi, G. / Edwards, A. / Arrowsmith, C.H. / Weigelt, J. / Sundstrom, M. / von Delft, F. / Knapp, S. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2009
タイトル: Large-scale structural analysis of the classical human protein tyrosine phosphatome.
著者: Barr, A.J. / Ugochukwu, E. / Lee, W.H. / King, O.N. / Filippakopoulos, P. / Alfano, I. / Savitsky, P. / Burgess-Brown, N.A. / Muller, S. / Knapp, S.
履歴
登録2007年1月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年2月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32018年4月4日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase T
B: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase T
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,1766
ポリマ－65,5262
非ポリマー6504
水7,855436
1
A: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase T
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,0452
ポリマ－32,7631
非ポリマー2821
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase T
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,1304
ポリマ－32,7631
非ポリマー3673
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)37.186, 86.697, 91.120
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 99.89, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31A
41B
51A
61B

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1 / Refine code: 5

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11METMETARGARGAA889 - 9052 - 18
21METMETARGARGBB889 - 9052 - 18
32PHEPHESERSERAA911 - 107124 - 184
42PHEPHESERSERBB911 - 107124 - 184
53PROPROCYSCYSAA1078 - 1168191 - 281
63PROPROCYSCYSBB1078 - 1168191 - 281

-
要素

#1: タンパク質 Receptor-type tyrosine-protein phosphatase T / R-PTP-T / RPTP-rho


分子量: 32763.082 Da / 分子数: 2 / 断片: PTPRT / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTPRT, KIAA0283 / プラスミド: pNIC28-Bsa4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 Rosetta (DE3) / 参照: UniProt: O14522, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 化合物 ChemComp-B3P / 2-[3-(2-HYDROXY-1,1-DIHYDROXYMETHYL-ETHYLAMINO)-PROPYLAMINO]-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / 2,2′-(トリメチレンビスイミノ)ビス[2-(ヒドロキシメチル)プロパン-1,3-ジオ-ル]


分子量: 282.334 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H26N2O6 / コメント: pH緩衝剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 436 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.28 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.2M LiCl, 0.1M HEPES, 20.0% PEG 6000, 10.0% Ethylene glycol, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS HTC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2007年1月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→89.77 Å / Num. obs: 52802 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 18.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.092 / Rsym value: 0.092 / Net I/σ(I): 16
反射 シェル解像度: 1.8→1.9 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.595 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / Rsym value: 0.595 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
CrystalClear(MSC/RIGAKU)データ収集
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entries 1RPM, 2C7S, 1LAR, 2FH7

1rpm

2c7s

1lar

2fh7


解像度: 1.8→89.77 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.968 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.951 / SU B: 4.669 / SU ML: 0.075 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.107 / ESU R Free: 0.108 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.18758 2688 5.1 %RANDOM
Rwork0.14488 ---
all0.14709 50081 --
obs0.14709 50081 99.92 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 22.417 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.09 Å20 Å2-0.35 Å2
2--0.3 Å20 Å2
3----0.51 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→89.77 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4421 0 35 436 4892
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0224602
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.023082
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4531.9416257
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9093.0027431
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.45562
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.44623.612227
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.17815742
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.2861535
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0890.2690
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.025141
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02968
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2170.2899
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2020.23230
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1820.22262
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0850.22349
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1620.2339
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.0930.218
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.260.261
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1740.211
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.65152791
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.83951134
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.81674524
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it7.12291884
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it8.471111730
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

数タイプRms dev position (Å)Weight position
1571medium positional0.170.5
1858loose positional0.385
1571medium thermal1.432
1858loose thermal2.6510
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.85 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.284 196 -
Rwork0.193 3729 -
obs--99.75 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.60750.14520.03340.70070.33682.85820.10050.00580.17670.0939-0.02320.0528-0.3328-0.1288-0.0774-0.00160.00260.0362-0.01640.00370.008314.10454.296590.3753
20.58430.129-0.01510.5080.02530.9607-0.01790.0222-0.0211-0.03130.01260.01650.01460.02840.0053-0.10910.0078-0.011-0.10210.0013-0.0694-4.5917-9.809944.8135
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA889 - 11682 - 281
2X-RAY DIFFRACTION2BB888 - 11681 - 281

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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