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- PDB-2iwg: COMPLEX BETWEEN THE PRYSPRY DOMAIN OF TRIM21 AND IGG FC -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2iwg
タイトルCOMPLEX BETWEEN THE PRYSPRY DOMAIN OF TRIM21 AND IGG FC
要素
  • 52 KDA RO PROTEIN
  • IG GAMMA-1 CHAIN C
キーワードIMMUNOGLOBULIN DOMAIN / ZINC / RNA-BINDING / ZINC-FINGER / DNA-BINDING / RIBONUCLEOPROTEIN / IMMUNOGLOBULIN C REGION / SYSTEMIC LUPUS ERYTHEMATOSUS / POLYMORPHISM / GLYCOPROTEIN / METAL-BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


suppression of viral release by host / protein K27-linked ubiquitination / negative regulation of protein deubiquitination / regulation of type I interferon production / negative regulation of viral transcription / protein K6-linked ubiquitination / Fc-gamma receptor I complex binding / cellular response to chemical stress / STING mediated induction of host immune responses / complement-dependent cytotoxicity ...suppression of viral release by host / protein K27-linked ubiquitination / negative regulation of protein deubiquitination / regulation of type I interferon production / negative regulation of viral transcription / protein K6-linked ubiquitination / Fc-gamma receptor I complex binding / cellular response to chemical stress / STING mediated induction of host immune responses / complement-dependent cytotoxicity / IgG immunoglobulin complex / antibody-dependent cellular cytotoxicity / immunoglobulin receptor binding / immunoglobulin complex, circulating / Classical antibody-mediated complement activation / Initial triggering of complement / stress granule disassembly / pyroptotic inflammatory response / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / FCGR activation / response to type II interferon / protein K63-linked ubiquitination / protein monoubiquitination / complement activation, classical pathway / Role of phospholipids in phagocytosis / proteasomal protein catabolic process / protein K48-linked ubiquitination / antigen binding / protein autoubiquitination / positive regulation of cell cycle / positive regulation of autophagy / antiviral innate immune response / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / autophagosome / negative regulation of innate immune response / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / Regulation of Complement cascade / B cell receptor signaling pathway / FCGR3A-mediated phagocytosis / P-body / protein destabilization / RING-type E3 ubiquitin transferase / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / protein polyubiquitination / cytoplasmic stress granule / Interferon gamma signaling / ubiquitin-protein transferase activity / positive regulation of protein binding / antibacterial humoral response / KEAP1-NFE2L2 pathway / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / regulation of gene expression / cytoplasmic vesicle / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / blood microparticle / adaptive immune response / transcription coactivator activity / positive regulation of viral entry into host cell / protein ubiquitination / ribonucleoprotein complex / innate immune response / DNA binding / extracellular space / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
SPRY domain / TRIM21, PRY/SPRY domain / Zinc finger, B-box, chordata / Modified RING finger domain / U-box domain / : / SPRY-associated domain / SPRY-associated / PRY / Butyrophylin-like, SPRY domain ...SPRY domain / TRIM21, PRY/SPRY domain / Zinc finger, B-box, chordata / Modified RING finger domain / U-box domain / : / SPRY-associated domain / SPRY-associated / PRY / Butyrophylin-like, SPRY domain / B-box zinc finger / B-Box-type zinc finger / B-box-type zinc finger / Zinc finger B-box type profile. / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / SPRY domain / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. / B30.2/SPRY domain superfamily / Domain in SPla and the RYanodine Receptor. / SPRY domain / : / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Jelly Rolls / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-L-fucopyranose / Immunoglobulin heavy constant gamma 1 / E3 ubiquitin-protein ligase TRIM21
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / OTHER / 解像度: 2.35 Å
データ登録者James, L.C. / Keeble, A.H. / Rhodes, D.A. / Trowsdale, J.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2007
タイトル: Structural Basis for Pryspry-Mediated Tripartite Motif (Trim) Protein Function.
著者: James, L.C. / Keeble, A.H. / Khan, Z. / Rhodes, D.A. / Trowsdale, J.
履歴
登録2006年6月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年3月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02017年11月15日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / entity ...atom_site / entity / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.label_comp_id ..._atom_site.auth_comp_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _chem_comp.formula / _chem_comp.id / _chem_comp.name / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site_gen.auth_comp_id / _struct_site_gen.label_comp_id
改定 3.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_asym_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 3.12024年11月13日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: IG GAMMA-1 CHAIN C
B: 52 KDA RO PROTEIN
D: IG GAMMA-1 CHAIN C
E: 52 KDA RO PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,1808
ポリマ－88,3004
非ポリマー2,8814
水3,099172
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)112.490, 112.490, 194.609
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21D
12B
22E
13A
23D

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1111A237 - 443
2111D237 - 443
1121B2 - 184
2121E2 - 184
1131A1444 - 1451
2131D1444 - 1451

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

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要素

#1: タンパク質 IG GAMMA-1 CHAIN C / LJ1


分子量: 23547.598 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 120-326 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P01857
#2: タンパク質 52 KDA RO PROTEIN / LJ1 / SJOEGREN SYNDROME TYPE A ANTIGEN / SS-A / RO / 52 KDA RIBONUCLEOPROTEIN AUTOANTIGEN RO/SS-A / ...LJ1 / SJOEGREN SYNDROME TYPE A ANTIGEN / SS-A / RO / 52 KDA RIBONUCLEOPROTEIN AUTOANTIGEN RO/SS-A / TRIPARTITE MOTIF PROTEIN 21 / RING FINGER PROTEIN 81


分子量: 20602.201 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 287-465 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P19474
#3: 多糖 beta-D-galactopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose- ...beta-D-galactopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)-[alpha-D-mannopyranose-(1-3)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 1276.157 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGalpb1-4DGlcpNAcb1-2DManpa1-6[DManpa1-3]DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/4,7,6/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5][a2112h-1b_1-5]/1-1-2-3-3-1-4/a4-b1_b4-c1_c3-d1_c6-e1_e2-f1_f4-g1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}[(6+1)][a-D-Manp]{[(2+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Galp]{}}}}}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 糖 ChemComp-FUC / alpha-L-fucopyranose / alpha-L-fucose / 6-deoxy-alpha-L-galactopyranose / L-fucose / fucose / α-L-フコピラノ-ス


タイプ: L-saccharide, alpha linking / 分子量: 164.156 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O5
識別子タイププログラム
LFucpaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-L-fucopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-L-FucpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
FucSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 172 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 69 %

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→20 Å / Num. obs: 10438 / % possible obs: 91 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2.5 % / Biso Wilson estimate: 17.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 12

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.2.0019 / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: OTHER / 解像度: 2.35→97.59 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.945 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.921 / SU B: 8.825 / SU ML: 0.204 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / ESU R: 0.303 / ESU R Free: 0.238 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.253 2533 5.19 %RANDOM
Rwork0.215 ---
obs0.217 49869 86.1 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL PLUS MASK
原子変位パラメータBiso mean: 71.56 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.242 Å2-2.121 Å20 Å2
2---4.242 Å20 Å2
3---6.363 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.35→97.59 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6226 0 192 172 6590
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0350.0226628
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0040.023120
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.5881.9819054
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg3.14537281
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.9985772
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.51224.228298
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.918151034
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.8451528
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1810.21008
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0130.024984
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0080.02581
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2360.22650
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2410.33043
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3230.24363
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.4470.517
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1920.2241
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2550.238
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.3110.381
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.4750.228
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.831.54026
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.88326344
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.92433003
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.4534.52710
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
11A1658tight positional0.050.05
21B1455tight positional0.060.05
31A96tight positional0.040.05
32D96tight positional0.040.05
12D1658tight thermal0.220.5
22E1455tight thermal0.250.5
31A96tight thermal0.060.5
32D96tight thermal0.060.5
LS精密化 シェル解像度: 10.45→97.59 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.454 24
Rwork0.377 528

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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