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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2bt2 | ||||||
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タイトル | Structure of the regulator of G-protein signaling 16 | ||||||
![]() | REGULATOR OF G-PROTEIN SIGNALING 16 | ||||||
![]() | SIGNALING PROTEIN / GTPASE ACTIVATING PROTEIN / SIGNAL TRANSDUCTION INHIBITOR | ||||||
機能・相同性 | ![]() regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / negative regulation of signal transduction / positive regulation of GTPase activity / visual perception / GTPase activator activity / G alpha (z) signalling events / G alpha (i) signalling events / G alpha (q) signalling events / calmodulin binding / G protein-coupled receptor signaling pathway ...regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / negative regulation of signal transduction / positive regulation of GTPase activity / visual perception / GTPase activator activity / G alpha (z) signalling events / G alpha (i) signalling events / G alpha (q) signalling events / calmodulin binding / G protein-coupled receptor signaling pathway / GTPase activity / membrane / plasma membrane / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Bunkoczi, G. / Haroniti, A. / Longman, E. / Niesen, F. / Soundararajan, M. / Ball, L.J. / von Delft, F. / Doyle, D.A. / Arrowsmith, C. / Edwards, A. / Sundstrom, M. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Structural Diversity in the Rgs Domain and its Interaction with Heterotrimeric G Protein Alpha- Subunits. 著者: Soundararajan, M. / Willard, F.S. / Kimple, A.J. / Turnbull, A.P. / Ball, L.J. / Schoch, G.A. / Gileadi, C. / Fedorov, O.Y. / Dowler, E.F. / Higman, V.A. / Hutsell, S.Q. / Sundstrom, M. / ...著者: Soundararajan, M. / Willard, F.S. / Kimple, A.J. / Turnbull, A.P. / Ball, L.J. / Schoch, G.A. / Gileadi, C. / Fedorov, O.Y. / Dowler, E.F. / Higman, V.A. / Hutsell, S.Q. / Sundstrom, M. / Doyle, D.A. / Siderovski, D.P. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 157.7 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 125.7 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 474.1 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 482 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 29.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 43.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 1zv4C ![]() 2a72C ![]() 2af0C ![]() 2bv1C ![]() 2es0C ![]() 2gtpC ![]() 2i59C ![]() 2ihbC ![]() 2ihdC ![]() 2ik8C ![]() 2jm5C ![]() 2jnuC ![]() 2odeC ![]() 2owiC ![]() 1agrS S: 精密化の開始モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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5 | ![]()
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCSドメイン:
NCSドメイン領域:
NCSアンサンブル:
NCS oper:
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 18389.561 Da / 分子数: 5 / 断片: RESIDUES 53-190 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() #2: 水 | ChemComp-HOH / | 構成要素の詳細 | FUNCTION: INHIBITOR OF SIGNAL TRANSDUCTI | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 42 % |
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結晶化 | pH: 5.5 / 詳細: 0.1 M BIS-TRIS, PH 5.5, 26% PEG3350, 0.1 M NH4AC |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2005年4月23日 / 詳細: MIRRORS |
放射 | モノクロメーター: SI111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.968 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.9→44.23 Å / Num. obs: 216171 / % possible obs: 95.6 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.32 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 9.5 |
反射 シェル | 解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 2.66 % / Rmerge(I) obs: 0.45 / Mean I/σ(I) obs: 2.39 / % possible all: 85.2 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: PDB ENTRY 1AGR 解像度: 1.9→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.934 / SU B: 8.698 / SU ML: 0.128 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.163 / ESU R Free: 0.16 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 28.88 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.9→30 Å
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拘束条件 |
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