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- PDB-2bgd: Structure-based design of Protein Tyrosine Phosphatase-1B Inhibitors -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2bgd
タイトルStructure-based design of Protein Tyrosine Phosphatase-1B Inhibitors
要素PROTEIN-TYROSINE PHOSPHATASE NON-RECEPTOR TYPE 1
キーワードHYDROLASE / PROTEIN TYROSINE PHOSPHATASE / 1 / 2 / 5-THIADIAZOLIDIN-3-ONE-1 / 1-DIOXIDE TEMPLATE
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / PTK6 Down-Regulation / peptidyl-tyrosine dephosphorylation involved in inactivation of protein kinase activity / positive regulation of receptor catabolic process / insulin receptor recycling / negative regulation of PERK-mediated unfolded protein response / negative regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / regulation of intracellular protein transport / IRE1-mediated unfolded protein response / cytoplasmic side of endoplasmic reticulum membrane ...regulation of hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / PTK6 Down-Regulation / peptidyl-tyrosine dephosphorylation involved in inactivation of protein kinase activity / positive regulation of receptor catabolic process / insulin receptor recycling / negative regulation of PERK-mediated unfolded protein response / negative regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / regulation of intracellular protein transport / IRE1-mediated unfolded protein response / cytoplasmic side of endoplasmic reticulum membrane / platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / sorting endosome / mitochondrial crista / positive regulation of IRE1-mediated unfolded protein response / regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / regulation of endocytosis / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / positive regulation of protein tyrosine kinase activity / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / Regulation of IFNA/IFNB signaling / regulation of signal transduction / cellular response to unfolded protein / growth hormone receptor signaling pathway via JAK-STAT / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of signal transduction / Regulation of IFNG signaling / Growth hormone receptor signaling / MECP2 regulates neuronal receptors and channels / endoplasmic reticulum unfolded protein response / positive regulation of JUN kinase activity / Insulin receptor recycling / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / ephrin receptor binding / Integrin signaling / protein dephosphorylation / protein-tyrosine-phosphatase / negative regulation of MAP kinase activity / protein phosphatase 2A binding / protein tyrosine phosphatase activity / endosome lumen / insulin receptor binding / Negative regulation of MET activity / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / receptor tyrosine kinase binding / insulin receptor signaling pathway / actin cytoskeleton organization / early endosome / mitochondrial matrix / cadherin binding / protein kinase binding / enzyme binding / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / RNA binding / zinc ion binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-1/2 / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. ...Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-1/2 / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Chem-T1D / Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Black, E. / Breed, J. / Breeze, A.L. / Embrey, K. / Garcia, R. / Gero, T.W. / Godfrey, L. / Kenny, P.W. / Morley, A.D. / Minshull, C.A. ...Black, E. / Breed, J. / Breeze, A.L. / Embrey, K. / Garcia, R. / Gero, T.W. / Godfrey, L. / Kenny, P.W. / Morley, A.D. / Minshull, C.A. / Pannifer, A.D. / Read, J. / Rees, A. / Russell, D.J. / Toader, D. / Tucker, J.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2005
タイトル: Structure-Based Design of Protein Tyrosine Phosphatase-1B Inhibitors
著者: Black, E. / Breed, J. / Breeze, A.L. / Embrey, K. / Garcia, R. / Gero, T.W. / Godfrey, L. / Kenny, P.W. / Morley, A.D. / Minshull, C.A. / Pannifer, A.D. / Read, J. / Rees, A. / Russell, D.J. ...著者: Black, E. / Breed, J. / Breeze, A.L. / Embrey, K. / Garcia, R. / Gero, T.W. / Godfrey, L. / Kenny, P.W. / Morley, A.D. / Minshull, C.A. / Pannifer, A.D. / Read, J. / Rees, A. / Russell, D.J. / Toader, D. / Tucker, J.
履歴
登録2004年12月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年5月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22015年9月16日Group: Source and taxonomy
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN-TYROSINE PHOSPHATASE NON-RECEPTOR TYPE 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,9087
ポリマ－37,3661
非ポリマー5436
水3,135174
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)88.908, 88.908, 104.548
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 PROTEIN-TYROSINE PHOSPHATASE NON-RECEPTOR TYPE 1 / PROTEIN-TYROSINE PHOSPHATASE 1B / PTP-1B


分子量: 37365.637 Da / 分子数: 1 / 断片: PTP1B CATALYTIC DOMAIN, RESIDUES 1-321 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P18031, protein-tyrosine-phosphatase

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非ポリマー , 5種, 180分子

#2: 化合物 ChemComp-T1D / 5-(4-METHOXYBIPHENYL-3-YL)-1,2,5-THIADIAZOLIDIN-3-ONE 1,1-DIOXIDE


分子量: 318.348 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H14N2O4S
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 174 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.13 %
結晶化pH: 6.5 / 詳細: pH 6.50

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X13 / 波長: 1
検出器日付: 2002年8月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→27.42 Å / Num. obs: 10524 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 2.89 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 11.2
反射 シェル解像度: 2.4→2.53 Å / 冗長度: 2.79 % / Rmerge(I) obs: 0.17 / Mean I/σ(I) obs: 4.49 / % possible all: 96.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.4→29.11 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.934 / SU B: 5.317 / SU ML: 0.124 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.238 / ESU R Free: 0.188 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2 963 5.1 %RANDOM
Rwork0.164 ---
obs0.166 17876 98.4 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 23.17 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.14 Å20.07 Å20 Å2
2--0.14 Å20 Å2
3----0.21 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→29.11 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2398 0 31 174 2603
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0212480
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022204
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4131.963344
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.82235151
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.915292
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0780.2353
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.022712
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0050.02502
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2050.2452
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.240.22505
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0840.21382
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1530.2125
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1040.210
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2460.238
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1350.214
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5381.51471
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.10422380
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.8831009
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.2044.5964
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.46 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.248 67
Rwork0.18 1207
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -0.1411 Å / Origin y: 59.7738 Å / Origin z: 15.3343 Å
111213212223313233
T0.0977 Å20.0292 Å20.0001 Å2-0.0088 Å2-0.0015 Å2--0.0247 Å2
L1.2071 °2-0.0631 °2-0.4079 °2-0.9163 °2-0.0939 °2--1.0955 °2
S0.004 Å °0.0243 Å °-0.0172 Å °-0.0076 Å °0.023 Å °-0.0207 Å °0.0605 Å °-0.0717 Å °-0.0271 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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