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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1tmj | ||||||
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タイトル | Crystal structure of E.coli apo-HPPK(W89A) at 1.45 Angstrom resolution | ||||||
要素 | 2-amino-4-hydroxy-6-hydroxymethyldihydropteridine pyrophosphokinase | ||||||
キーワード | TRANSFERASE (転移酵素) / PYROPHOSPHOKINASE / PYROPHOSPHORYL TRANSFER / FOLATE (葉酸) / HPPK / 6-HYDROXYMETHYLPTERIN / 6-HYDROXYMETHYL-7 / 8-DIHYDROPTERIN / ANTIMICROBIAL AGENT / DRUG DESIGN (医薬品設計) / POINT MUTANT / STRUCTURAL MUTAGENESIS | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 2-amino-4-hydroxy-6-hydroxymethyldihydropteridine diphosphokinase / 2-amino-4-hydroxy-6-hydroxymethyldihydropteridine diphosphokinase activity / folic acid biosynthetic process / tetrahydrofolate biosynthetic process / kinase activity / リン酸化 / magnesium ion binding / ATP binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.45 Å | ||||||
データ登録者 | Blaszczyk, J. / Ji, X. | ||||||
引用 | ジャーナル: Biochemistry / 年: 2005 タイトル: Is the Critical Role of Loop 3 of Escherichia coli 6-Hydroxymethyl-7,8-dihydropterin Pyrophosphokinase in Catalysis Due to Loop-3 Residues Arginine-84 and Tryptophan-89? Site-Directed ...タイトル: Is the Critical Role of Loop 3 of Escherichia coli 6-Hydroxymethyl-7,8-dihydropterin Pyrophosphokinase in Catalysis Due to Loop-3 Residues Arginine-84 and Tryptophan-89? Site-Directed Mutagenesis, Biochemical, and Crystallographic Studies. 著者: Li, Y. / Blaszczyk, J. / Wu, Y. / Shi, G. / Ji, X. / Yan, H. #1: ジャーナル: Structure / 年: 1999 タイトル: Crystal Structure of 6-Hydroxymethyl-7,8-Dihydropterin Pyrophosphokinase, a Potential Target for the Development of Novel Antimicrobial Agents 著者: Xiao, B. / Shi, G. / Chen, X. / Yan, H. / Ji, X. #2: ジャーナル: Structure / 年: 2000 タイトル: Catalytic Center Assembly of Hppk as Revealed by the Crystal Structure of a Ternary Complex at 1.25 A Resolution 著者: Blaszczyk, J. / Shi, G. / Yan, H. / Ji, X. #3: ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2001 タイトル: Bisubstrate Analogue Inhibitors of 6-Hydroxymethyl-7,8-Dihydropterin Pyrophosphokinase: Synthesis and Biochemical and Crystallographic Studies 著者: Shi, G. / Blaszczyk, J. / Ji, X. / Yan, H. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1tmj.cif.gz | 89.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1tmj.ent.gz | 66.3 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1tmj.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/tm/1tmj ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/tm/1tmj | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 17851.402 Da / 分子数: 1 / 変異: W89A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: FOLK, B0142 / プラスミド: PET17B / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) 参照: UniProt: P26281, 2-amino-4-hydroxy-6-hydroxymethyldihydropteridine diphosphokinase | ||||
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#2: 化合物 | #3: 化合物 | ChemComp-CL / | #4: 水 | ChemComp-HOH / | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 1.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 28.6 % |
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結晶化 | 温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.4 詳細: PEG4000, MAGNESIUM CHLORIDE, ACETATE, TRIS-HCL, IMIDAZOLE, pH 8.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292.0K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X9B / 波長: 1.00674 |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年6月5日 / 詳細: MIRROR |
放射 | モノクロメーター: SILICON 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.00674 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.45→30 Å / Num. all: 23408 / Num. obs: 23408 / % possible obs: 97.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.163 % / Biso Wilson estimate: 21.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 19.3682 |
反射 シェル | 解像度: 1.45→1.5 Å / 冗長度: 3.58 % / Rmerge(I) obs: 0.63 / Mean I/σ(I) obs: 1.864 / Num. unique all: 2274 / % possible all: 95.8 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ID 1HKA 解像度: 1.45→30 Å / Num. parameters: 11649 / Num. restraintsaints: 15763 / Isotropic thermal model: ANISOTROPIC / 交差検証法: FREE R / σ(F): 4 / σ(I): 2 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER 詳細: FULL MATRIX LEAST-SQUARES PROCEDURE, WITH BLOCK OF PARAMETERS SET FOR EACH CYCLE OF ANISOTROPIC REFINEMENT
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溶媒の処理 | 溶媒モデル: MOEWS & KRETSINGER, J.MOL.BIOL. 91 (1975) 201-228 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 24.1 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.193 Å / Luzzati d res low obs: 5 Å / Num. disordered residues: 16 / Occupancy sum hydrogen: 1120 / Occupancy sum non hydrogen: 1513 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.45→30 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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