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- PDB-1ow6: Paxillin LD4 motif bound to the Focal Adhesion Targeting (FAT) do... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ow6
タイトルPaxillin LD4 motif bound to the Focal Adhesion Targeting (FAT) domain of the Focal Adhesion Kinase
要素
  • Focal adhesion kinase 1
  • Paxillin
キーワードTRANSFERASE / 4 helical bundle / domain swapping / amphiphatic helix
機能・相同性
機能・相同性情報


netrin-activated signaling pathway / Regulation of cytoskeletal remodeling and cell spreading by IPP complex components / regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / Localization of the PINCH-ILK-PARVIN complex to focal adhesions / regulation of endothelial cell migration / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in extracellular matrix, focal adhesion and epithelial-to-mesenchymal transition / regulation of epithelial cell migration / vascular endothelial cell response to oscillatory fluid shear stress / detection of muscle stretch / vinculin binding ...netrin-activated signaling pathway / Regulation of cytoskeletal remodeling and cell spreading by IPP complex components / regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / Localization of the PINCH-ILK-PARVIN complex to focal adhesions / regulation of endothelial cell migration / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in extracellular matrix, focal adhesion and epithelial-to-mesenchymal transition / regulation of epithelial cell migration / vascular endothelial cell response to oscillatory fluid shear stress / detection of muscle stretch / vinculin binding / neuropilin binding / JUN kinase binding / signal complex assembly / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / positive regulation of macrophage proliferation / positive regulation of fibroblast migration / DCC mediated attractive signaling / Signal regulatory protein family interactions / microtubule associated complex / growth hormone receptor signaling pathway / regulation of GTPase activity / MET activates PTK2 signaling / regulation of focal adhesion assembly / negative regulation of cell-cell adhesion / positive regulation of wound healing / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / regulation of osteoblast differentiation / Apoptotic cleavage of cellular proteins / establishment of cell polarity / positive regulation of macrophage chemotaxis / regulation of cytoskeleton organization / regulation of cell adhesion mediated by integrin / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / negative regulation of anoikis / positive regulation of epithelial cell migration / Smooth Muscle Contraction / ephrin receptor signaling pathway / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / Estrogen-dependent nuclear events downstream of ESR-membrane signaling / positive regulation of protein kinase activity / GAB1 signalosome / regulation of protein phosphorylation / vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / endothelial cell migration / regulation of cell adhesion / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / heart morphogenesis / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / stress fiber / positive regulation of stress fiber assembly / EPHB-mediated forward signaling / protein tyrosine phosphatase activity / Integrin signaling / NCAM signaling for neurite out-growth / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / substrate adhesion-dependent cell spreading / SH2 domain binding / axon guidance / molecular function activator activity / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / integrin-mediated signaling pathway / cellular response to reactive oxygen species / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / FCGR3A-mediated phagocytosis / cell motility / non-specific protein-tyrosine kinase / placenta development / peptidyl-tyrosine phosphorylation / beta-catenin binding / epidermal growth factor receptor signaling pathway / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / VEGFA-VEGFR2 Pathway / integrin binding / cell migration / cell-cell junction / lamellipodium / regulation of cell shape / regulation of cell population proliferation / actin binding / RAF/MAP kinase cascade / cell cortex / protein autophosphorylation / protein tyrosine kinase activity / protein phosphatase binding / angiogenesis / cilium / positive regulation of protein phosphorylation / ciliary basal body / cytoskeleton / Extra-nuclear estrogen signaling / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell adhesion / positive regulation of cell migration / focal adhesion / intracellular membrane-bounded organelle / positive regulation of cell population proliferation / centrosome / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding
類似検索 - 分子機能
Paxillin / : / : / Paxillin family / Single helix bin / Nucleotidyltransferases domain 2 / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain superfamily / Focal adhesion kinase, N-terminal / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe ...Paxillin / : / : / Paxillin family / Single helix bin / Nucleotidyltransferases domain 2 / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain superfamily / Focal adhesion kinase, N-terminal / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / Focal adhesion targeting region / FERM N-terminal domain / : / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / LIM zinc-binding domain signature. / LIM domain / Zinc-binding domain present in Lin-11, Isl-1, Mec-3. / Zinc finger, LIM-type / LIM domain profile. / FERM domain signature 2. / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / PH-like domain superfamily / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Ubiquitin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Paxillin / Focal adhesion kinase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Hoellerer, M.K. / Noble, M.E.M. / Labesse, G. / Campbell, I.D. / Werner, J.M. / Arold, S.T.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 2003
タイトル: Molecular Recognition of Paxillin LD motifs by the Focal Adhesion Targeting Domain
著者: Hoellerer, M.K. / Noble, M.E.M. / Labesse, G. / Campbell, I.D. / Werner, J.M. / Arold, S.T.
#1: ジャーナル: Structure / 年: 2002
タイトル: The Structural Basis of Localization and Signaling by the Focal Adhesion Targeting Domain
著者: Arold, S.T. / Hoellerer, M. / Noble, M.E.M.
履歴
登録2003年3月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年10月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32020年1月22日Group: Data collection / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen ...pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list / pdbx_struct_special_symmetry / struct_biol
改定 1.42023年8月16日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Focal adhesion kinase 1
B: Focal adhesion kinase 1
C: Focal adhesion kinase 1
D: Paxillin
F: Paxillin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,3835
ポリマ－56,3835
非ポリマー00
水2,144119
1
A: Focal adhesion kinase 1
D: Paxillin

A: Focal adhesion kinase 1
D: Paxillin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,5464
ポリマ－38,5464
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_655-x+1,y,-z+1/21
Buried area6260 Å2
ΔGint-65 kcal/mol
Surface area16460 Å2
手法PISA
2
B: Focal adhesion kinase 1

B: Focal adhesion kinase 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,6732
ポリマ－35,6732
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z+1/21
Buried area1520 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area14570 Å2
手法PISA
3
C: Focal adhesion kinase 1
F: Paxillin

C: Focal adhesion kinase 1
F: Paxillin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,5464
ポリマ－38,5464
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z+1/21
Buried area3200 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area16020 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.308, 223.274, 96.992
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-73-

HOH

21B-60-

HOH

31C-4-

HOH

41C-90-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Focal adhesion kinase 1 / FADK 1 / pp125FAK / Protein- tyrosine kinase 2


分子量: 17836.539 Da / 分子数: 3 / 断片: Focal Adhesion Targeting Domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTK2 OR FAK1 OR FAK / プラスミド: pGEX-6P2 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q05397, EC: 2.7.1.112
#2: タンパク質・ペプチド Paxillin


分子量: 1436.609 Da / 分子数: 2 / 断片: Paxillin LD4 motif / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Sequence derived from human paxillin / 参照: UniProt: P49023*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 119 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 74.68 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.3
詳細: sodium chloride, glycerol, Hepes, pH 6.3, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
13.9 M1reservoirNaCl
25 %glycerol1reservoir
3100 mMHEPES1reservoirpH6.3

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2002年3月12日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→41.6 Å / Num. all: 39088 / Num. obs: 39088 / % possible obs: 97.3 % / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 50.49 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.098 / Rsym value: 0.081 / Net I/σ(I): 7.2
反射 シェル解像度: 2.35→2.48 Å / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.906 / Mean I/σ(I) obs: 1 / Num. unique all: 5762 / Rsym value: 0.749 / % possible all: 99.1
反射
*PLUS
Num. measured all: 116554 / Rmerge(I) obs: 0.081
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.1 % / Rmerge(I) obs: 0.75

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
REFMAC5.1.24精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1K05

1k05


解像度: 2.35→37.27 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.929 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: The second LD4 motif (chain F, bound to molecule C) was fitted into the unbiased 3Fo-2Fc maps (CNS). Its position and orientation were inferred from homology with the well-defined other LD4 - ...詳細: The second LD4 motif (chain F, bound to molecule C) was fitted into the unbiased 3Fo-2Fc maps (CNS). Its position and orientation were inferred from homology with the well-defined other LD4 - FAT interaction (chains A and C), and are supported by NMR data(see publication).
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27357 1980 5.1 %RANDOM
Rwork0.24161 ---
all0.2432 39088 --
obs0.24326 39088 96.85 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.8 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 54.524 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.69 Å20 Å20 Å2
2---5.3 Å20 Å2
3----2.38 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.35→37.27 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3369 0 0 119 3488
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0223410
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0080.023274
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.2112.0094613
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.00637678
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.3095430
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1130.2568
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.023656
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0050.02522
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2430.21011
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2490.23934
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0980.22009
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1890.298
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1760.220
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2670.2122
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.210.218
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.7211.52187
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.15723542
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.95731223
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.6414.51071
LS精密化 シェル解像度: 2.35→2.411 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.428 155
Rwork0.436 2747
精密化
*PLUS
最低解像度: 41.6 Å / % reflection Rfree: 7 % / Rfactor Rfree: 0.273 / Rfactor Rwork: 0.242
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg2.21

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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