+
データを開く
-
基本情報
| 登録情報 | データベース: PDB / ID: 3zcz | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| タイトル | Crystal structure of a complex between Actinomadura R39 DD-peptidase and a trifluoroketone inhibitor | ||||||
要素 | D-ALANYL-D-ALANINE CARBOXYPEPTIDASE | ||||||
キーワード | HYDROLASE / INHIBITOR / PEPTIDOGLYCAN | ||||||
| 機能・相同性 | 機能・相同性情報serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase activity / peptidoglycan biosynthetic process / cell wall organization / regulation of cell shape / response to antibiotic / proteolysis / extracellular region 類似検索 - 分子機能 | ||||||
| 生物種 | ACTINOMADURA SP. R39 (バクテリア) | ||||||
| 手法 | X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2.6 Å | ||||||
データ登録者 | Sauvage, E. / Herman, R. / Kerff, F. / Rocaboy, M. / Charlier, P. | ||||||
引用 | ジャーナル: Biochemistry / 年: 2013タイトル: Inhibition of Dd-Peptidases by a Specific Trifluoroketone: Crystal Structure of a Complex with the Actinomadura R39 Dd-Peptidase. 著者: Dzhekieva, L. / Adediran, S.A. / Herman, R. / Kerff, F. / Duez, C. / Charlier, P. / Sauvage, E. / Pratt, R.F. | ||||||
| 履歴 |
|
-
構造の表示
| 構造ビューア | 分子: Molmil Jmol/JSmol |
|---|
-
ダウンロードとリンク
-
ダウンロード
| PDBx/mmCIF形式 | 3zcz.cif.gz | 678.1 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
|---|---|---|---|---|
| PDB形式 | pdb3zcz.ent.gz | 572 KB | 表示 | PDB形式 |
| PDBx/mmJSON形式 | 3zcz.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
| その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
| 文書・要旨 | 3zcz_validation.pdf.gz | 1.4 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
|---|---|---|---|---|
| 文書・詳細版 | 3zcz_full_validation.pdf.gz | 1.4 MB | 表示 | |
| XML形式データ | 3zcz_validation.xml.gz | 64.4 KB | 表示 | |
| CIF形式データ | 3zcz_validation.cif.gz | 88.1 KB | 表示 | |
| アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zc/3zcz ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zc/3zcz | HTTPS FTP |
-関連構造データ
| 関連構造データ | ![]() 2xdmS S: 精密化の開始モデル |
|---|---|
| 類似構造データ |
-
リンク
-
集合体
| 登録構造単位 | ![]()
| ||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 1 | ![]()
| ||||||||
| 2 | ![]()
| ||||||||
| 3 | ![]()
| ||||||||
| 4 | ![]()
| ||||||||
| 単位格子 |
|
-
要素
| #1: タンパク質 | 分子量: 47704.055 Da / 分子数: 4 / 断片: RESIDUES 50-516 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ACTINOMADURA SP. R39 (バクテリア)参照: UniProt: P39045, serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase #2: 化合物 | ChemComp-TFR / ( #3: 化合物 | ChemComp-SO4 / #4: 化合物 | ChemComp-MG / #5: 水 | ChemComp-HOH / | Has protein modification | Y | |
|---|
-実験情報
-実験
| 実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
|---|
-
試料調製
| 結晶 | マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.42 % / 解説: NONE |
|---|---|
| 結晶化 | pH: 6.5 / 詳細: pH 6.5 |
-データ収集
| 回折 | 平均測定温度: 100 K |
|---|---|
| 放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.9801 |
| 検出器 | 日付: 2012年9月23日 |
| 放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
| 放射波長 | 波長: 0.9801 Å / 相対比: 1 |
| 反射 | 解像度: 2.6→48.9 Å / Num. obs: 61653 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 13.5 |
| 反射 シェル | 解像度: 2.6→2.74 Å / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.63 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / % possible all: 99.9 |
-
解析
| ソフトウェア |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 精密化 | 構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散開始モデル: PDB ENTRY 2XDM 解像度: 2.6→47.9 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.927 / SU B: 25.69 / SU ML: 0.25 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 1.115 / ESU R Free: 0.306 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 原子変位パラメータ | Biso mean: 61.38 Å2
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.6→47.9 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 拘束条件 |
|
ムービー
コントローラー
万見について




ACTINOMADURA SP. R39 (バクテリア)
X線回折
引用




















PDBj









