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- PDB-6i7r: Structure of pVHL-elongin B-elongin C (VCB) in complex with hydro... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6i7r
タイトルStructure of pVHL-elongin B-elongin C (VCB) in complex with hydroxylated-HIF-2alpha (523-542) in the P43212 form
要素
  • Elongin-B
  • Elongin-C
  • Endothelial PAS domain-containing protein 1
  • von Hippel-Lindau disease tumor suppressor
キーワードGENE REGULATION / E3 UBIQUITIN LIGASE / von Hippel Lindau / Prolyl hydroxylation / HIF / TUMOR SUPPRESSOR / CANCER / PROTEOSOMAL DEGRADATION / UBIQUITIN
機能・相同性
機能・相同性情報


myoblast fate commitment / Cellular response to hypoxia / Transcriptional regulation of pluripotent stem cells / regulation of protein neddylation / PTK6 Expression / regulation of cellular response to hypoxia / RHOBTB3 ATPase cycle / negative regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / norepinephrine metabolic process / transcription elongation factor activity ...myoblast fate commitment / Cellular response to hypoxia / Transcriptional regulation of pluripotent stem cells / regulation of protein neddylation / PTK6 Expression / regulation of cellular response to hypoxia / RHOBTB3 ATPase cycle / negative regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / norepinephrine metabolic process / transcription elongation factor activity / target-directed miRNA degradation / elongin complex / surfactant homeostasis / epithelial cell maturation / Replication of the SARS-CoV-1 genome / VCB complex / Regulation of gene expression by Hypoxia-inducible Factor / Cul5-RING ubiquitin ligase complex / Cul2-RING ubiquitin ligase complex / intracellular membraneless organelle / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / Pausing and recovery of Tat-mediated HIV elongation / Tat-mediated HIV elongation arrest and recovery / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / HIV elongation arrest and recovery / Pausing and recovery of HIV elongation / blood vessel remodeling / embryonic placenta development / negative regulation of signal transduction / Tat-mediated elongation of the HIV-1 transcript / Formation of HIV-1 elongation complex containing HIV-1 Tat / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / Formation of HIV elongation complex in the absence of HIV Tat / RNA Polymerase II Transcription Elongation / Formation of RNA Pol II elongation complex / negative regulation of TORC1 signaling / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / visual perception / negative regulation of autophagy / Pexophagy / protein serine/threonine kinase binding / regulation of heart rate / lung development / erythrocyte differentiation / transcription corepressor binding / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / mitochondrion organization / positive regulation of cell differentiation / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / transcription elongation by RNA polymerase II / mRNA transcription by RNA polymerase II / Vif-mediated degradation of APOBEC3G / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / Evasion by RSV of host interferon responses / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / transcription coactivator binding / cell morphogenesis / ubiquitin-protein transferase activity / transcription corepressor activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / positive regulation of cold-induced thermogenesis / Neddylation / microtubule cytoskeleton / regulation of gene expression / response to oxidative stress / protein-containing complex assembly / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / ubiquitin-dependent protein catabolic process / Replication of the SARS-CoV-2 genome / angiogenesis / protein-macromolecule adaptor activity / transcription regulator complex / molecular adaptor activity / cellular response to hypoxia / DNA-binding transcription factor binding / amyloid fibril formation / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / response to hypoxia / protein stabilization / protein ubiquitination / nuclear speck / cilium / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / protein heterodimerization activity / negative regulation of cell population proliferation / negative regulation of gene expression / ubiquitin protein ligase binding / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of apoptotic process / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / endoplasmic reticulum
類似検索 - 分子機能
von Hippel-Lindau disease tumour suppressor, alpha domain / von Hippel-Lindau disease tumour suppressor, beta domain / Elongin C; Chain C, domain 1 / HIF-1 alpha, transactivation domain, C-terminal / HIF-1 alpha C terminal transactivation domain / Hypoxia-inducible factor 1-alpha bHLH domain / Hypoxia-inducible factor, alpha subunit-like / Hypoxia-inducible factor-1 / Nuclear translocator / von Hippel-Lindau disease tumour suppressor, beta/alpha domain ...von Hippel-Lindau disease tumour suppressor, alpha domain / von Hippel-Lindau disease tumour suppressor, beta domain / Elongin C; Chain C, domain 1 / HIF-1 alpha, transactivation domain, C-terminal / HIF-1 alpha C terminal transactivation domain / Hypoxia-inducible factor 1-alpha bHLH domain / Hypoxia-inducible factor, alpha subunit-like / Hypoxia-inducible factor-1 / Nuclear translocator / von Hippel-Lindau disease tumour suppressor, beta/alpha domain / von Hippel-Lindau disease tumour suppressor, alpha domain / von Hippel-Lindau disease tumour suppressor, beta domain / VHL superfamily / von Hippel-Lindau disease tumour suppressor, alpha domain superfamily / von Hippel-Lindau disease tumour suppressor, beta domain superfamily / VHL beta domain / VHL box domain / Elongin-C / Elongin B / Potassium Channel Kv1.1; Chain A / Potassium Channel Kv1.1; Chain A / PAC motif / Motif C-terminal to PAS motifs (likely to contribute to PAS structural domain) / S-phase kinase-associated protein 1-like / SKP1 component, POZ domain / Skp1 family, tetramerisation domain / Found in Skp1 protein family / PAS domain / helix loop helix domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain profile. / Helix-loop-helix DNA-binding domain superfamily / PAS fold / PAS fold / PAS domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / SKP1/BTB/POZ domain superfamily / PAS repeat profile. / PAS domain / PAS domain superfamily / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FORMIC ACID / von Hippel-Lindau disease tumor suppressor / Elongin-C / Elongin-B / Endothelial PAS domain-containing protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.949 Å
データ登録者Chowdhury, R. / Aguilera, L.S. / Schofield, C.J.
引用
ジャーナル: To Be Published
タイトル: HIF-2alpha-pVHL-elongin B-elongin C complex
著者: Chowdhury, R. / Schofield, C.J.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 2002
タイトル: Structural basis for the recognition of hydroxyproline in HIF-1 alpha by pVHL.
著者: Hon, W.C. / Wilson, M.I. / Harlos, K. / Claridge, T.D. / Schofield, C.J. / Pugh, C.W. / Maxwell, P.H. / Ratcliffe, P.J. / Stuart, D.I. / Jones, E.Y.
履歴
登録2018年11月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年11月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Elongin-B
C: Elongin-C
H: Endothelial PAS domain-containing protein 1
V: von Hippel-Lindau disease tumor suppressor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,1375
ポリマ－45,0914
非ポリマー461
水7,116395
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6640 Å2
ΔGint-46 kcal/mol
Surface area17770 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.460, 61.460, 261.815
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

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タンパク質 , 3種, 3分子 BCV

#1: タンパク質 Elongin-B / EloB / Elongin 18 kDa subunit / RNA polymerase II transcription factor SIII subunit B / SIII p18 / ...EloB / Elongin 18 kDa subunit / RNA polymerase II transcription factor SIII subunit B / SIII p18 / Transcription elongation factor B polypeptide 2


分子量: 13259.844 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ELOB, TCEB2 / プラスミド: PLASMID / 詳細 (発現宿主): pGEX-4T-3 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q15370
#2: タンパク質 Elongin-C / EloC / Elongin 15 kDa subunit / RNA polymerase II transcription factor SIII subunit C / SIII p15 / ...EloC / Elongin 15 kDa subunit / RNA polymerase II transcription factor SIII subunit C / SIII p15 / Transcription elongation factor B polypeptide 1


分子量: 10957.523 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ELOC, TCEB1 / プラスミド: PLASMID / 詳細 (発現宿主): pBB75 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q15369
#4: タンパク質 von Hippel-Lindau disease tumor suppressor / Protein G7 / pVHL


分子量: 18558.162 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VHL / プラスミド: PLASMID / 詳細 (発現宿主): pGEX-4T-3 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P40337

-
タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 H

#3: タンパク質・ペプチド Endothelial PAS domain-containing protein 1 / EPAS-1 / Basic-helix-loop-helix-PAS protein MOP2 / Class E basic helix-loop-helix protein 73 / ...EPAS-1 / Basic-helix-loop-helix-PAS protein MOP2 / Class E basic helix-loop-helix protein 73 / bHLHe73 / HIF-1-alpha-like factor / HLF / Hypoxia-inducible factor 2-alpha / HIF2-alpha / Member of PAS protein 2 / PAS domain-containing protein 2


分子量: 2315.529 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q99814

-
非ポリマー , 2種, 396分子

#5: 化合物 ChemComp-FMT / FORMIC ACID


分子量: 46.025 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 395 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.14 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 5.8
詳細: 0.1M Cacodyl-Na pH 5.8, 0.1M Mg Formate, 50mM Cystamine, 22% PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年10月3日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.949→262.01 Å / Num. obs: 38067 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 24.9 % / Biso Wilson estimate: 28.5 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.175 / Rpim(I) all: 0.035 / Rrim(I) all: 0.178 / Net I/σ(I): 14
反射 シェル解像度: 1.949→2.06 Å / 冗長度: 25.2 % / Rmerge(I) obs: 1.945 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique obs: 5457 / CC1/2: 0.727 / Rpim(I) all: 0.393 / Rrim(I) all: 1.985 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.14_3260: ???)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1LQB

1lqb


解像度: 1.949→65.454 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 18.85
Rfactor反射数%反射
Rfree0.203 1841 4.85 %
Rwork0.1731 --
obs0.1745 37921 99.8 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / Bsol: 52.7 Å2 / ksol: 0.38 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 41 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.949→65.454 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2904 0 3 395 3302
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0073036
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0234136
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.8812511
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.053463
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006543
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9486-2.00130.28931170.27182692X-RAY DIFFRACTION98
2.0013-2.06020.26061350.22852723X-RAY DIFFRACTION100
2.0602-2.12670.21171510.20782704X-RAY DIFFRACTION100
2.1267-2.20270.23571420.18642706X-RAY DIFFRACTION100
2.2027-2.29090.19131440.16982748X-RAY DIFFRACTION100
2.2909-2.39520.21231490.17912689X-RAY DIFFRACTION100
2.3952-2.52150.21261430.16782740X-RAY DIFFRACTION100
2.5215-2.67950.2221520.1722764X-RAY DIFFRACTION100
2.6795-2.88640.19631530.17122750X-RAY DIFFRACTION100
2.8864-3.17680.22911360.16432796X-RAY DIFFRACTION100
3.1768-3.63650.19491360.16172836X-RAY DIFFRACTION100
3.6365-4.58140.14331310.14252864X-RAY DIFFRACTION100
4.5814-65.49070.2171520.18743068X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.25270.4722-0.13020.4024-0.14990.2215-0.0589-0.09370.04770.1288-0.009-0.0957-0.1056-0.12870.00010.24940.0192-0.02960.2056-0.04530.216614.4856-23.9420.2097
20.72510.17010.02460.2087-0.12290.11790.1790.09770.522-0.3258-0.08040.3889-0.5636-0.3501-0.0660.59380.2-0.02970.3192-0.0620.4637-0.5378-8.766-10.0007
30.161-0.1232-0.10730.33380.03790.0616-0.2226-0.25160.1119-0.0674-0.27430.5408-0.0945-0.0242-0.00020.29540.1059-0.0380.3656-0.07580.3738-2.776-16.9977-6.2068
40.03560.0039-0.02260.04550.05160.04020.0192-0.1763-0.20640.1144-0.02330.55380.2836-0.67090.01160.3555-0.12560.0410.7510.07170.50023.6968-25.812114.3565
50.6825-0.1286-0.59080.3922-0.02360.7196-0.0604-0.0086-0.03490.0118-0.0663-0.09860.21240.0086-00.22120.01070.02510.2174-0.02170.223316.9133-46.9606-24.2148
60.07610.00080.10490.01810.04250.06550.0642-0.1370.1953-0.07970.1557-0.308-0.13380.5592-00.2886-0.00410.09230.3785-0.01470.369226.4604-43.4368-30.5817
70.1831-0.14960.07940.0707-0.08920.24220.0430.10290.0662-0.04580.0531-0.29350.10770.4490.00020.18740.00130.03040.3119-0.03440.239222.5128-39.1787-21.6236
80.5127-0.3911-0.05920.3875-0.49450.62440.03540.333-0.1478-0.1191-0.22450.2993-0.2039-0.049-0.03160.2866-0.00470.02770.24470.01030.15819.6668-31.3786-30.7824
90.34410.0941-0.20390.26820.01690.0805-0.03140.1344-0.2132-0.03560.00560.06260.1605-0.0987-0.00010.1771-0.0060.02770.2201-0.00430.23862.7265-41.8467-16.2279
100.0802-0.06260.11920.16-0.03510.116-0.03290.5948-0.4954-0.57310.1998-0.16570.0377-0.00620.0071-0.2603-0.1699-0.14620.3092-0.15911.0093-5.8381-51.4304-11.97
110.8510.0777-0.5310.68190.15720.34960.01950.0022-0.03850.09690.0392-0.0436-0.0474-0.03250.00010.1639-0.0070.01450.1885-0.00160.19846.7809-30.983-13.008
12-0.01370.0109-0.00390.0023-0.03740.1217-0.441-0.25710.27050.40070.33540.0656-0.12-0.22190.01020.53970.0187-0.01880.3449-0.17150.341420.0999-12.24929.187
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150.17950.1475-0.08750.24440.03930.02220.1175-0.0485-0.00210.72670.15020.07260.0607-0.8320.01290.5036-0.11920.0450.54510.01660.256914.2755-19.692125.9683
160.53960.30620.79250.41110.1370.7698-0.00270.04510.03650.11010.0039-0.0948-0.0144-0.10770.01620.3025-0.0312-0.00950.1898-0.02520.234321.1127-17.898812.0125
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精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'V' and (resid 142 through 169 )
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13X-RAY DIFFRACTION13chain 'H' and (resid 532 through 536 )
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'H' and (resid 537 through 542 )
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'V' and (resid 60 through 70 )
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'V' and (resid 71 through 121 )
17X-RAY DIFFRACTION17chain 'V' and (resid 122 through 141 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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