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- PDB-6i7q: Structure of pVHL-elongin B-elongin C (VCB) in complex with hydro... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6i7q | ||||||
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Title | Structure of pVHL-elongin B-elongin C (VCB) in complex with hydroxylated-HIF-2alpha (523-542) in the C2221 form | ||||||
![]() |
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![]() | GENE REGULATION / E3 UBIQUITIN LIGASE / von Hippel Lindau / Prolyl hydroxylation / HIF / TUMOR SUPPRESSOR / CANCER / PROTEOSOMAL DEGRADATION / UBIQUITIN | ||||||
Function / homology | ![]() RNA Polymerase II Pre-transcription Events / myoblast fate commitment / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / Neddylation / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Cellular response to hypoxia / regulation of protein neddylation / Transcriptional regulation of pluripotent stem cells / PTK6 Expression / regulation of cellular response to hypoxia ...RNA Polymerase II Pre-transcription Events / myoblast fate commitment / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / Neddylation / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Cellular response to hypoxia / regulation of protein neddylation / Transcriptional regulation of pluripotent stem cells / PTK6 Expression / regulation of cellular response to hypoxia / RHOBTB3 ATPase cycle / negative regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / transcription elongation factor activity / norepinephrine metabolic process / target-directed miRNA degradation / elongin complex / VCB complex / surfactant homeostasis / epithelial cell maturation / Replication of the SARS-CoV-1 genome / Cul5-RING ubiquitin ligase complex / Regulation of gene expression by Hypoxia-inducible Factor / Cul2-RING ubiquitin ligase complex / intracellular non-membrane-bounded organelle / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / Pausing and recovery of Tat-mediated HIV elongation / Tat-mediated HIV elongation arrest and recovery / HIV elongation arrest and recovery / Pausing and recovery of HIV elongation / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / embryonic placenta development / Tat-mediated elongation of the HIV-1 transcript / blood vessel remodeling / Formation of HIV-1 elongation complex containing HIV-1 Tat / Formation of HIV elongation complex in the absence of HIV Tat / negative regulation of signal transduction / RNA Polymerase II Transcription Elongation / Formation of RNA Pol II elongation complex / negative regulation of TORC1 signaling / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / Pexophagy / visual perception / regulation of heart rate / negative regulation of autophagy / mitochondrion organization / erythrocyte differentiation / transcription corepressor binding / transcription elongation by RNA polymerase II / positive regulation of cell differentiation / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / Vif-mediated degradation of APOBEC3G / lung development / mRNA transcription by RNA polymerase II / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / cell morphogenesis / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / Evasion by RSV of host interferon responses / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / transcription coactivator binding / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / ubiquitin-protein transferase activity / transcription corepressor activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Neddylation / positive regulation of cold-induced thermogenesis / Replication of the SARS-CoV-2 genome / cellular response to hypoxia / ubiquitin-dependent protein catabolic process / regulation of gene expression / protein-containing complex assembly / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / angiogenesis / DNA-binding transcription factor binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / response to oxidative stress / amyloid fibril formation / transcription regulator complex / molecular adaptor activity / protein stabilization / response to hypoxia / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / protein ubiquitination / nuclear speck / protein heterodimerization activity / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / negative regulation of cell population proliferation / negative regulation of gene expression / ubiquitin protein ligase binding / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of apoptotic process / positive regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Chowdhury, R. / Aguilera, L.S. / Schofield, C.J. | ||||||
![]() | ![]() Title: HIF-2alpha-pVHL-elongin B-elongin C complex Authors: Chowdhury, R. / Schofield, C.J. #1: ![]() Title: Structural basis for the recognition of hydroxyproline in HIF-1 alpha by pVHL. Authors: Hon, W.C. / Wilson, M.I. / Harlos, K. / Claridge, T.D. / Schofield, C.J. / Pugh, C.W. / Maxwell, P.H. / Ratcliffe, P.J. / Stuart, D.I. / Jones, E.Y. | ||||||
History |
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Structure visualization
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Others | ![]() |
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Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 6i7rC ![]() 1lqbS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
-Protein , 3 types, 3 molecules BCV
#1: Protein | Mass: 13179.780 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() |
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#2: Protein | Mass: 10930.498 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() |
#4: Protein | Mass: 18558.162 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() |
-Protein/peptide , 1 types, 1 molecules H
#3: Protein/peptide | Mass: 2315.529 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) ![]() |
---|
-Non-polymers , 2 types, 321 molecules ![](data/chem/img/GOL.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#5: Chemical | ChemComp-GOL / |
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#6: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.77 Å3/Da / Density % sol: 55.56 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 5.8 Details: 0.1M Cacodyl-Na pH 5.8, 0.1M Mg formate, 50 mM Cystamine, 22 % PEG3350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 6M / Detector: PIXEL / Date: Dec 4, 2017 / Details: MIRRORS |
Radiation | Monochromator: SI 111 / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97627 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.798→59.56 Å / Num. obs: 45358 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 9.7 % / Biso Wilson estimate: 24.5 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.087 / Rpim(I) all: 0.043 / Rrim(I) all: 0.097 / Net I/σ(I): 11.9 |
Reflection shell | Resolution: 1.798→1.85 Å / Redundancy: 9.8 % / Rmerge(I) obs: 1.042 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique obs: 3301 / CC1/2: 0.643 / Rpim(I) all: 1.171 / Rrim(I) all: 1.166 / % possible all: 100 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 1LQB Resolution: 1.798→59.527 Å / SU ML: 0.24 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / Phase error: 25.83 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å Solvent model: BULK SOLVENT MODELLING METHOD USED : FLAT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.798→59.527 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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