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万見
- PDB-1oew: ATOMIC RESOLUTION STRUCTURE OF NATIVE ENDOTHIAPEPSIN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1oew
タイトルATOMIC RESOLUTION STRUCTURE OF NATIVE ENDOTHIAPEPSIN
要素ENDOTHIAPEPSIN
キーワードHYDROLASE / ASPARTIC PROTEINASE MECHANISM / ATOMIC RESOLUTION / SUCCINIMIDE / ANISOTROPIC REFINEMENT
機能・相同性
機能・相同性情報


endothiapepsin / aspartic-type endopeptidase activity / proteolysis
類似検索 - 分子機能
Aspergillopepsin-like catalytic domain / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily ...Aspergillopepsin-like catalytic domain / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
SERINE / THREONINE / Endothiapepsin
類似検索 - 構成要素
生物種CRYPHONECTRIA PARASITICA (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / OTHER / 解像度: 0.9 Å
データ登録者Coates, L. / Erskine, P.T. / Mall, S. / Gill, R.S. / Wood, S.P. / Myles, D.A.A. / Cooper, J.B.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2003
タイトル: Atomic Resolution Analysis of the Catalytic Site of an Aspartic Proteinase and an Unexpected Mode of Binding by Short Peptides
著者: Erskine, P.T. / Coates, L. / Mall, S. / Gill, R.S. / Wood, S.P. / Myles, D.A.A. / Cooper, J.B.
履歴
登録2003年3月31日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年4月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年6月20日Group: Advisory / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: diffrn_source / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42019年7月10日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.52019年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_validate_rmsd_angle / struct_conn / struct_site
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ENDOTHIAPEPSIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,5929
ポリマ－33,7961
非ポリマー7978
水10,971609
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)42.720, 74.660, 42.550
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.27, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 ENDOTHIAPEPSIN / ASPARTATE PROTEASE / EAPA / EPN-1


分子量: 33795.840 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 90-419 / 由来タイプ: 天然
詳細: SHORT PEPTIDE (MODELLED AS SER-THR) BOUND NON-COVALENTLY IN THE ACTIVE SITE CLEFT
由来: (天然) CRYPHONECTRIA PARASITICA (菌類) / 参照: UniProt: P11838, endothiapepsin

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非ポリマー , 5種, 617分子

#2: 化合物 ChemComp-SER / SERINE / セリン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 105.093 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H7NO3
#3: 化合物 ChemComp-THR / THREONINE / トレオニン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 119.119 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H9NO3
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 609 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細CATALYSES THE HYDROLYSIS OF PROTEINS WITH BROAD SPECIFICITY THE ACTIVITY OF THIS PROTEIN IS SIMILAR ...CATALYSES THE HYDROLYSIS OF PROTEINS WITH BROAD SPECIFICITY THE ACTIVITY OF THIS PROTEIN IS SIMILAR TO PEPSIN A, SINCE IT PREFERS HYDROPHOBIC RESIDUES AT P1 AND P1'. ALSO HAS THE ABILITY TO CLOT MILK.
配列の詳細ASP A54 AND GLY A55 HAVE CYCLISED TO FORM A SUCCINIMIDE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 38 %
結晶化pH: 4.6
詳細: BATCH METHOD WITH ENZYME AT A CONCENTRATION OF 2 MG/ML IN 100 MM SODIUM ACETATE BUFFER AT PH 4.6 (MOEWS AND BUNN, 1970) CRYSTALS LEFT TO GROW FOLLOWING SLOW ADDITION OF AMMONIUM SULPHATE TO ...詳細: BATCH METHOD WITH ENZYME AT A CONCENTRATION OF 2 MG/ML IN 100 MM SODIUM ACETATE BUFFER AT PH 4.6 (MOEWS AND BUNN, 1970) CRYSTALS LEFT TO GROW FOLLOWING SLOW ADDITION OF AMMONIUM SULPHATE TO FINAL CONCENTRATION OF 0.35 G/ML (55% SATURATION).
結晶化
*PLUS
手法: batch method
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
12 mg/mlprotein11
2100 mMsodium acetate11pH4.6
355 %satammonium sulfate11

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7B / 波長: 0.8439
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年6月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8439 Å / 相対比: 1
反射解像度: 0.91→42.3 Å / Num. obs: 186749 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.109 / Net I/σ(I): 8.6
反射 シェル解像度: 0.91→0.96 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.503 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 99.4
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.4 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
SHELXL-97精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SHELXL-97位相決定
精密化構造決定の手法: OTHER / 解像度: 0.9→100 Å / Num. parameters: 27802 / Num. restraintsaints: 34005 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.147 9383 5 %RANDOM
obs0.121 -99.4 %-
all-186749 --
溶媒の処理溶媒モデル: MOEWS AND KRETSINGER
Refine analyzeNum. disordered residues: 34
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 0.9→100 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2388 0 45 609 3042
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.029
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.032
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.085
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.1
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.121
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.006
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.03
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.081
精密化
*PLUS
最高解像度: 0.91 Å / 最低解像度: 42.3 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rwork: 0.121
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_plane_restr0.085
X-RAY DIFFRACTIONs_chiral_restr0.1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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