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- PDB-4b7t: Glycogen Synthase Kinase 3 Beta complexed with Axin Peptide and L... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4b7t
タイトルGlycogen Synthase Kinase 3 Beta complexed with Axin Peptide and Leucettine L4
要素
  • AXIN-1
  • GLYCOGEN SYNTHASE KINASE-3 BETA
キーワードTRANSFERASE/PEPTIDE / TRANSFERASE-PEPTIDE COMPLEX / TRANSFERASE / INSULIN PATHWAY / WNT SIGNALING PATHWAY / INHIBITOR
機能・相同性
機能・相同性情報


beta-catenin destruction complex assembly / armadillo repeat domain binding / head development / cell development / neuron projection organization / regulation of microtubule anchoring at centrosome / negative regulation of type B pancreatic cell development / negative regulation of glycogen (starch) synthase activity / negative regulation of mesenchymal stem cell differentiation / axial mesoderm formation ...beta-catenin destruction complex assembly / armadillo repeat domain binding / head development / cell development / neuron projection organization / regulation of microtubule anchoring at centrosome / negative regulation of type B pancreatic cell development / negative regulation of glycogen (starch) synthase activity / negative regulation of mesenchymal stem cell differentiation / axial mesoderm formation / dorsal/ventral axis specification / superior temporal gyrus development / positive regulation of protein localization to cilium / negative regulation of glycogen biosynthetic process / negative regulation of TORC2 signaling / negative regulation of dopaminergic neuron differentiation / maintenance of cell polarity / positive regulation of protein localization to centrosome / post-anal tail morphogenesis / positive regulation of cilium assembly / CRMPs in Sema3A signaling / heart valve development / tau-protein kinase / beta-catenin destruction complex / APC truncation mutants have impaired AXIN binding / AXIN missense mutants destabilize the destruction complex / Truncations of AMER1 destabilize the destruction complex / regulation of protein export from nucleus / positive regulation of mitochondrial outer membrane permeabilization involved in apoptotic signaling pathway / I-SMAD binding / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / cellular response to interleukin-3 / Beta-catenin phosphorylation cascade / Signaling by GSK3beta mutants / CTNNB1 S33 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S37 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S45 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 T41 mutants aren't phosphorylated / Maturation of nucleoprotein / Wnt signalosome / regulation of long-term synaptic potentiation / negative regulation of TOR signaling / regulation of microtubule-based process / negative regulation of protein localization to nucleus / AKT phosphorylates targets in the cytosol / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / negative regulation of protein metabolic process / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / regulation of axon extension / nucleocytoplasmic transport / Maturation of nucleoprotein / negative regulation of epithelial to mesenchymal transition / tau-protein kinase activity / RUNX1 regulates transcription of genes involved in WNT signaling / RUNX1 regulates estrogen receptor mediated transcription / positive regulation of cell-matrix adhesion / regulation of axonogenesis / G protein-coupled dopamine receptor signaling pathway / ER overload response / regulation of dendrite morphogenesis / glycogen metabolic process / negative regulation of fat cell differentiation / SMAD binding / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / regulation of neuron projection development / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / protein kinase A catalytic subunit binding / establishment of cell polarity / R-SMAD binding / dynactin binding / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / lateral plasma membrane / epithelial to mesenchymal transition / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / canonical Wnt signaling pathway / NF-kappaB binding / negative regulation of osteoblast differentiation / positive regulation of protein binding / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / negative regulation of protein-containing complex assembly / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / regulation of cellular response to heat / extrinsic apoptotic signaling pathway / cellular response to retinoic acid / cytoplasmic microtubule organization / extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / signaling adaptor activity / positive regulation of autophagy / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / protein serine/threonine kinase binding / regulation of microtubule cytoskeleton organization / negative regulation of cell migration / response to endoplasmic reticulum stress / positive regulation of protein ubiquitination / positive regulation of protein export from nucleus / protein serine/threonine kinase activator activity / cell periphery / TCF dependent signaling in response to WNT
類似検索 - 分子機能
Axin beta-catenin binding / Axin-1/2, tankyrase-binding domain / Axin-like / Axin beta-catenin binding motif / Axin-1 tankyrase binding domain / DIX domain / RGS, subdomain 1/3 / DIX domain superfamily / DIX domain / DIX domain profile. ...Axin beta-catenin binding / Axin-1/2, tankyrase-binding domain / Axin-like / Axin beta-catenin binding motif / Axin-1 tankyrase binding domain / DIX domain / RGS, subdomain 1/3 / DIX domain superfamily / DIX domain / DIX domain profile. / Domain present in Dishevelled and axin / Glycogen synthase kinase 3, catalytic domain / : / Regulator of G protein signaling domain / RGS domain / RGS domain profile. / Regulator of G protein signalling domain / RGS, subdomain 2 / RGS domain superfamily / Ubiquitin-like domain superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-CWT / Axin-1 / Glycogen synthase kinase-3 beta
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.772 Å
データ登録者Oberholzer, A.E. / Pearl, L.H.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2012
タイトル: Selectivity, Cocrystal Structures, and Neuroprotective Properties of Leucettines, a Family of Protein Kinase Inhibitors Derived from the Marine Sponge Alkaloid Leucettamine B.
著者: Tahtouh, T. / Elkins, J.M. / Filippakopoulos, P. / Soundararajan, M. / Burgy, G. / Durieu, E. / Cochet, C. / Schmid, R.S. / Lo, D.C. / Delhommel, F. / Oberholzer, A.E. / Pearl, L.H. / ...著者: Tahtouh, T. / Elkins, J.M. / Filippakopoulos, P. / Soundararajan, M. / Burgy, G. / Durieu, E. / Cochet, C. / Schmid, R.S. / Lo, D.C. / Delhommel, F. / Oberholzer, A.E. / Pearl, L.H. / Carreaux, F. / Bazureau, J. / Knapp, S. / Meijer, L.
履歴
登録2012年8月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年1月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 6-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 7-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLYCOGEN SYNTHASE KINASE-3 BETA
B: AXIN-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,2303
ポリマ－41,9422
非ポリマー2871
水95553
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1410 Å2
ΔGint-13.6 kcal/mol
Surface area17800 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.577, 81.577, 283.654
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

#1: タンパク質 GLYCOGEN SYNTHASE KINASE-3 BETA / GSK-3 BETA / SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE GSK3B


分子量: 39802.793 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 35-384 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P49841, tau-protein kinase, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: タンパク質・ペプチド AXIN-1 / AXIS INHIBITION PROTEIN 1 / HAXIN


分子量: 2139.428 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 383-400 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: O15169
#3: 化合物 ChemComp-CWT / (5Z)-5-(1,3-benzodioxol-5-ylmethylidene)-3-methyl-2-(propan-2-ylamino)imidazol-4-one / Leucettine L4


分子量: 287.314 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H17N3O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 53 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.57 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 0.1 M TRIS-HCL, PH 8.0, 0.15 M MGCL2, 15% (W/V) PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 詳細: OSMIC OPTICS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.77→29.99 Å / Num. obs: 14709 / % possible obs: 97.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.2 % / Biso Wilson estimate: 46.68 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 23.1
反射 シェル解像度: 2.77→2.94 Å / 冗長度: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 0.27 / Mean I/σ(I) obs: 7.1 / % possible all: 91.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1O9U

1o9u


解像度: 2.772→29.986 Å / SU ML: 0.36 / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 20.11 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2353 747 5.1 %
Rwork0.1952 --
obs0.1973 14707 97.66 %
溶媒の処理減衰半径: 1.11 Å / VDWプローブ半径: 1.3 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 31.653 Å2 / ksol: 0.329 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.6648 Å20 Å20 Å2
2--5.6648 Å20 Å2
3----11.3297 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.772→29.986 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2946 0 21 53 3020
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0023042
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5854139
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.291147
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.039461
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003533
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7722-2.9860.31111460.26262572X-RAY DIFFRACTION93
2.986-3.28620.28651460.23682764X-RAY DIFFRACTION99
3.2862-3.76090.24061470.20422794X-RAY DIFFRACTION99
3.7609-4.73540.20051480.16542822X-RAY DIFFRACTION98
4.7354-29.98790.21621600.17893008X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.01540.0193-0.01120.0182-0.0020.0163-0.0115-0.07820.02660.0892-0.03950.09580.0086-0.0377-0.03160.1771-0.14570.24040.43410.01340.179-16.348245.04453.2618
20.02480.0080.02920.00180.00710.0508-0.03630.003-0.00740.0043-0.0580.00090.0146-0.024-0.00580.1532-0.04890.08230.31740.01080.2583-21.921142.1742-5.7381
30.0071-0.0081-0.02420.01480.00210.04310.0662-0.0625-0.02430.04760.0647-0.04190.0727-0.05540.1150.0879-0.0412-0.04930.1460.01750.1208-4.291234.3249-10.944
40.0047-0.0005-0.00290.0023-0.00110.0021-0.0007-0.0168-0.01410.0045-0.00330.0233-0.00710.0309-00.2465-0.0096-0.00430.42970.08030.3568-20.245337.4637-22.4653
5-0.0013-0.00080.0002-0.00390.00110.0033-0.0038-0.0374-0.0191-0.03550.02670.05180.0201-0.0051-0.00570.0152-0.071-0.1775-0.0149-0.0739-0.1687-4.814836.84-28.7195
60.0359-0.005-0.03440.00520.0070.0257-0.01340.0644-0.1418-0.1077-0.05260.01970.0874-0.0346-0.10390.2952-0.0505-0.19620.0412-0.0897-0.0275-2.983426.6109-31.7146
70.0303-0.01290.01040.0099-0.00230.0297-0.0339-0.0538-0.03340.0529-0.0287-0.03290.03360.04650.00650.3623-0.1241-0.17660.2310.18170.4839-5.652315.8579-7.9307
80.0070.00430.00560.00390.0030.00760.01770.0240.0093-0.02030.02190.02210.0063-0.00960.00390.2576-0.0285-0.04940.07010.05320.2699-5.742444.4938-44.527
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND (RESSEQ 35:89)
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND (RESSEQ 90:125)
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN A AND (RESSEQ 126:198)
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN A AND (RESSEQ 199:218)
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN A AND (RESSEQ 219:273)
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN A AND (RESSEQ 274:344)
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN A AND (RESSEQ 345:384)
8X-RAY DIFFRACTION8CHAIN B AND (RESSEQ 383:400)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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