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万見
- PDB-1o6k: Structure of activated form of PKB kinase domain S474D with GSK3 ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1o6k
タイトルStructure of activated form of PKB kinase domain S474D with GSK3 peptide and AMP-PNP
要素
  • GLYCOGEN SYNTHASE KINASE-3 BETA
  • RAC-BETA SERINE/THREONINE PROTEIN KINASE
キーワードTRANSFERASE / PROTEIN KINASE / SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE
機能・相同性
機能・相同性情報


retinal rod cell apoptotic process / PDE3B signalling / cellular response to high light intensity / Inhibition of TSC complex formation by PKB / positive regulation of cap-dependent translational initiation / AKT-mediated inactivation of FOXO1A / negative regulation of long-chain fatty acid import across plasma membrane / Negative regulation of the PI3K/AKT network / Activation of AKT2 / AKT phosphorylates targets in the nucleus ...retinal rod cell apoptotic process / PDE3B signalling / cellular response to high light intensity / Inhibition of TSC complex formation by PKB / positive regulation of cap-dependent translational initiation / AKT-mediated inactivation of FOXO1A / negative regulation of long-chain fatty acid import across plasma membrane / Negative regulation of the PI3K/AKT network / Activation of AKT2 / AKT phosphorylates targets in the nucleus / neuron projection organization / regulation of microtubule anchoring at centrosome / negative regulation of type B pancreatic cell development / negative regulation of glycogen (starch) synthase activity / negative regulation of mesenchymal stem cell differentiation / superior temporal gyrus development / positive regulation of protein localization to cilium / negative regulation of glycogen biosynthetic process / positive regulation of glucose metabolic process / positive regulation of fatty acid beta-oxidation / negative regulation of TORC2 signaling / negative regulation of dopaminergic neuron differentiation / maintenance of cell polarity / RUNX2 regulates genes involved in cell migration / positive regulation of protein localization to centrosome / mammary gland epithelial cell differentiation / positive regulation of cilium assembly / CRMPs in Sema3A signaling / heart valve development / tau-protein kinase / beta-catenin destruction complex / APC truncation mutants have impaired AXIN binding / AXIN missense mutants destabilize the destruction complex / Truncations of AMER1 destabilize the destruction complex / RAB GEFs exchange GTP for GDP on RABs / glycogen biosynthetic process / peripheral nervous system myelin maintenance / regulation of protein export from nucleus / positive regulation of mitochondrial outer membrane permeabilization involved in apoptotic signaling pathway / Beta-catenin phosphorylation cascade / Signaling by GSK3beta mutants / CTNNB1 S33 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S37 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S45 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 T41 mutants aren't phosphorylated / cellular response to interleukin-3 / Maturation of nucleoprotein / Wnt signalosome / regulation of long-term synaptic potentiation / negative regulation of TOR signaling / regulation of microtubule-based process / negative regulation of protein localization to nucleus / AKT phosphorylates targets in the cytosol / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / regulation of axon extension / Maturation of nucleoprotein / tau-protein kinase activity / negative regulation of epithelial to mesenchymal transition / positive regulation of cell motility / Regulation of TP53 Activity through Association with Co-factors / regulation of axonogenesis / positive regulation of cell-matrix adhesion / regulation of dendrite morphogenesis / Co-inhibition by CTLA4 / G protein-coupled dopamine receptor signaling pathway / glycogen metabolic process / ER overload response / regulation of neuron projection development / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / protein kinase A catalytic subunit binding / establishment of cell polarity / negative regulation of PERK-mediated unfolded protein response / fat cell differentiation / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in pigmentation / dynactin binding / Regulation of localization of FOXO transcription factors / epithelial to mesenchymal transition / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / positive regulation of protein targeting to membrane / Estrogen-dependent nuclear events downstream of ESR-membrane signaling / Activation of BAD and translocation to mitochondria / canonical Wnt signaling pathway / positive regulation of glycogen biosynthetic process / NF-kappaB binding / negative regulation of osteoblast differentiation / positive regulation of protein binding / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / negative regulation of protein-containing complex assembly / Cyclin E associated events during G1/S transition / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / Cyclin A:Cdk2-associated events at S phase entry / regulation of cellular response to heat / Regulation of TP53 Activity through Acetylation / extrinsic apoptotic signaling pathway / cellular response to retinoic acid / extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / FLT3 Signaling / positive regulation of autophagy
類似検索 - 分子機能
Protein Kinase B beta, catalytic domain / Protein Kinase B, pleckstrin homology domain / Glycogen synthase kinase 3, catalytic domain / : / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / PH domain ...Protein Kinase B beta, catalytic domain / Protein Kinase B, pleckstrin homology domain / Glycogen synthase kinase 3, catalytic domain / : / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / PH domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / PH-like domain superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / : / RAC-beta serine/threonine-protein kinase / Glycogen synthase kinase-3 beta
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Yang, J. / Cron, P. / Good, V.M. / Thompson, V. / Hemmings, B.A. / Barford, D.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2002
タイトル: Crystal Structure of an Activated Akt/Protein Kinase B Ternary Complex with Gsk-3 Peptide and AMP-Pnp
著者: Yang, J. / Cron, P. / Good, V.M. / Thompson, V. / Hemmings, B.A. / Barford, D.
履歴
登録2002年10月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02002年11月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
改定 1.42024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RAC-BETA SERINE/THREONINE PROTEIN KINASE
C: GLYCOGEN SYNTHASE KINASE-3 BETA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,8615
ポリマ－40,2452
非ポリマー6163
水5,062281
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)44.906, 60.998, 129.410
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細CHAIN A IS A MONOMER, BUT THIS ENTRY IS CLASSIFIEDAS A DIMER AS CHAIN A IS IN COMPLEX WITH A PEPTIDE(CHAIN C), FORMING A DIMERIC ASSOCIATION.

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要素

#1: タンパク質 RAC-BETA SERINE/THREONINE PROTEIN KINASE / RAC-PK-BETA / PROTEIN KINASE AKT-2 / PROTEIN KINASE B / BETA / PKB BETA / PROTEIN KINASE BETA / AKT2


分子量: 39121.645 Da / 分子数: 1 / 断片: KINASE DOMAIN, RESIDUES 146-481 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト)
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P31751, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; キナーゼ（アルコールにつなげるもの）
#2: タンパク質・ペプチド GLYCOGEN SYNTHASE KINASE-3 BETA / GSK-3 BETA


分子量: 1123.220 Da / 分子数: 1 / 断片: PEPTIDE, RESIDUES 3-12 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト)
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P49841, EC: 2.7.1.37
#3: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER


分子量: 506.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 281 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細PROTEIN KINASE KNOWN TO PHOSPHORYLATE SEVERAL PROTEINS. ENGINEERED MUTATION IN CHAIN A SER 474 ASP
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 49 %
結晶化pH: 7.5
詳細: 10 MG/ML PROTEIN 20 PEG 4K, 10% ISOPROPONAL, 5 MM DTT, pH 7.50
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110 mg/mlprotein1drop
25 mMAMP-PNP-MnCl21drop
30.6 mMGSK3beta-peptide1drop
420 %(w/v)PEG40001reservoir
510 %(v/v)iso-propanol1reservoir
60.1 MHEPES1reservoirpH7.5
75 mMdithiothreitol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 1
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2002年7月15日
放射モノクロメーター: SILICON / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→50 Å / Num. obs: 116971 / % possible obs: 82.4 % / 冗長度: 4.2 % / Biso Wilson estimate: 18.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.078 / Net I/σ(I): 6
反射 シェル解像度: 1.7→1.8 Å / Rmerge(I) obs: 0.186 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 63.7
反射
*PLUS
最高解像度: 1.7 Å / Num. obs: 27820 / Num. measured all: 116971
反射 シェル
*PLUS
最低解像度: 1.79 Å / % possible obs: 63.7 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: CDK1

解像度: 1.7→36.89 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 1566941.48 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.234 1517 5 %RANDOM
Rwork0.205 ---
obs0.205 30601 76.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 17.395 Å2 / ksol: 0.337772 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 20.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.04 Å20 Å20 Å2
2---3.02 Å20 Å2
3---7 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.23 Å0.21 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.14 Å0.14 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→36.89 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2668 0 33 281 2982
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.44
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.271.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.012
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.892
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.872.5
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.7 Å / Total num. of bins used: 6 /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.122 4 -
obs--0.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARAM19X.PROPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ANP.PAR
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAM
X-RAY DIFFRACTION4WATER_REP.PARAM
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.7 Å / 最低解像度: 50 Å / % reflection Rfree: 3.8 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0124
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.47
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.44

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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