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万見
- PDB-1o9u: GLYCOGEN SYNTHASE KINASE 3 BETA COMPLEXED WITH AXIN PEPTIDE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1o9u
タイトルGLYCOGEN SYNTHASE KINASE 3 BETA COMPLEXED WITH AXIN PEPTIDE
要素
  • AXIN PEPTIDE
  • GLYCOGEN SYNTHASE KINASE-3 BETA
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE SUBSTRATE / TRANSFERASE-TRANSFERASE SUBSTRATE COMPLEX / KINASE / INSULIN PATHWAY / TRANSFERASE / SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE / ATP-BINDING / MULTIGENE FAMILY / PHOSPHORYLATION / DEVELOPMENTAL PROTEIN / ANTI-ONCOGENE / APOPTOSIS / TRANSFERASE- TRANSFERASE SUBSTRATE COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


beta-catenin destruction complex assembly / armadillo repeat domain binding / head development / cell development / neuron projection organization / regulation of microtubule anchoring at centrosome / negative regulation of type B pancreatic cell development / negative regulation of glycogen (starch) synthase activity / negative regulation of mesenchymal stem cell differentiation / axial mesoderm formation ...beta-catenin destruction complex assembly / armadillo repeat domain binding / head development / cell development / neuron projection organization / regulation of microtubule anchoring at centrosome / negative regulation of type B pancreatic cell development / negative regulation of glycogen (starch) synthase activity / negative regulation of mesenchymal stem cell differentiation / axial mesoderm formation / dorsal/ventral axis specification / superior temporal gyrus development / positive regulation of protein localization to cilium / negative regulation of glycogen biosynthetic process / negative regulation of TORC2 signaling / negative regulation of dopaminergic neuron differentiation / maintenance of cell polarity / positive regulation of protein localization to centrosome / positive regulation of cilium assembly / post-anal tail morphogenesis / beta-catenin destruction complex / CRMPs in Sema3A signaling / heart valve development / tau-protein kinase / APC truncation mutants have impaired AXIN binding / AXIN missense mutants destabilize the destruction complex / Truncations of AMER1 destabilize the destruction complex / regulation of microtubule-based process / regulation of protein export from nucleus / Beta-catenin phosphorylation cascade / Signaling by GSK3beta mutants / CTNNB1 S33 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S37 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S45 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 T41 mutants aren't phosphorylated / positive regulation of mitochondrial outer membrane permeabilization involved in apoptotic signaling pathway / cellular response to interleukin-3 / Maturation of nucleoprotein / I-SMAD binding / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / Wnt signalosome / regulation of long-term synaptic potentiation / negative regulation of TOR signaling / negative regulation of protein localization to nucleus / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / AKT phosphorylates targets in the cytosol / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / regulation of axon extension / negative regulation of protein metabolic process / nucleocytoplasmic transport / Maturation of nucleoprotein / tau-protein kinase activity / negative regulation of epithelial to mesenchymal transition / G protein-coupled dopamine receptor signaling pathway / positive regulation of cell-matrix adhesion / regulation of axonogenesis / regulation of dendrite morphogenesis / RUNX1 regulates transcription of genes involved in WNT signaling / RUNX1 regulates estrogen receptor mediated transcription / ER overload response / glycogen metabolic process / negative regulation of fat cell differentiation / establishment of cell polarity / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / SMAD binding / regulation of neuron projection development / protein kinase A catalytic subunit binding / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / R-SMAD binding / dynactin binding / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / lateral plasma membrane / epithelial to mesenchymal transition / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / negative regulation of osteoblast differentiation / canonical Wnt signaling pathway / NF-kappaB binding / positive regulation of protein binding / negative regulation of protein-containing complex assembly / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / regulation of cellular response to heat / extrinsic apoptotic signaling pathway / cellular response to retinoic acid / signaling adaptor activity / cytoplasmic microtubule organization / extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / positive regulation of autophagy / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / protein serine/threonine kinase binding / regulation of microtubule cytoskeleton organization / response to endoplasmic reticulum stress / negative regulation of cell migration / positive regulation of protein export from nucleus / protein serine/threonine kinase activator activity / positive regulation of protein ubiquitination / cell periphery / TCF dependent signaling in response to WNT
類似検索 - 分子機能
Axin beta-catenin binding / Axin-1/2, tankyrase-binding domain / Axin-like / Axin beta-catenin binding motif / Axin-1 tankyrase binding domain / DIX domain / RGS, subdomain 1/3 / DIX domain superfamily / DIX domain / DIX domain profile. ...Axin beta-catenin binding / Axin-1/2, tankyrase-binding domain / Axin-like / Axin beta-catenin binding motif / Axin-1 tankyrase binding domain / DIX domain / RGS, subdomain 1/3 / DIX domain superfamily / DIX domain / DIX domain profile. / Domain present in Dishevelled and axin / Glycogen synthase kinase 3, catalytic domain / : / Regulator of G protein signaling domain / RGS domain / RGS domain profile. / Regulator of G protein signalling domain / RGS, subdomain 2 / RGS domain superfamily / Ubiquitin-like domain superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
9-METHYL-9H-PURIN-6-AMINE / Axin-1 / Glycogen synthase kinase-3 beta
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Dajani, R. / Pearl, L.H. / Roe, S.M.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2003
タイトル: Structural Basis for Recruitment of Glycogen Synthase Kinase 3Beta to the Axin-Apc Scaffold Complex
著者: Dajani, R. / Fraser, E. / Roe, S.M. / Yeo, M. / Good, V. / Thompson, V. / Dale, T.C. / Pearl, L.H.
履歴
登録2002年12月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年8月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22019年5月8日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Experimental preparation / Other
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct_conn
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 7-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 8-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLYCOGEN SYNTHASE KINASE-3 BETA
B: AXIN PEPTIDE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,9113
ポリマ－41,7622
非ポリマー1491
水2,396133
1
A: GLYCOGEN SYNTHASE KINASE-3 BETA
B: AXIN PEPTIDE
ヘテロ分子

A: GLYCOGEN SYNTHASE KINASE-3 BETA
B: AXIN PEPTIDE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,8226
ポリマ－83,5244
非ポリマー2982
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_665-y+1,-x+1,-z+5/61
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)81.950, 81.950, 282.440
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

#1: タンパク質 GLYCOGEN SYNTHASE KINASE-3 BETA / GSK-3 BETA / GSK3B


分子量: 39622.484 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 35-384 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: PHOSPHOTYROSINE AT A216 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PFASTBAC HTA
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): SF9 / 参照: UniProt: P49841, EC: 2.7.1.37
#2: タンパク質・ペプチド AXIN PEPTIDE / AXIS INHIBITION PROTEIN 1 / HAXIN / AXIN1 / AXIN


分子量: 2139.428 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 383-400 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: AXIN PEPTIDE / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: O15169
#3: 化合物 ChemComp-ADZ / 9-METHYL-9H-PURIN-6-AMINE


分子量: 149.153 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H7N5
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 133 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 55 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: CRYSTAL WERE GROWN BY THE HANGING DROP METHOD. 1UL OF PROTEIN SOLUTION (6MG/ML GSK3B AND 0.37MG/ML AXIN PEPTIDE) IN 25MM HEPES-NAOH, 250MM NACL, 1MM DTT, PH 7.0) WAS MIXED WITH 1UL ...詳細: CRYSTAL WERE GROWN BY THE HANGING DROP METHOD. 1UL OF PROTEIN SOLUTION (6MG/ML GSK3B AND 0.37MG/ML AXIN PEPTIDE) IN 25MM HEPES-NAOH, 250MM NACL, 1MM DTT, PH 7.0) WAS MIXED WITH 1UL PRECIPITANT (18% PEG4000, 150MM MGCL2, 100MM TRIS- HCL, PH 7.5)
結晶化
*PLUS
pH: 7 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
16 mg/mlGSK3beta1drop
20.37 mg/mlaxin1drop
325 mMHEPES-NaOH1droppH7.0
4250 mM1dropNaCl
51 mMdithiothreitol1drop
618 %PEG40001reservoir
7150 mM1reservoirMgCl2
8100 mMTris-HCl1reservoirpH7.5
91
101
111
121

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.9253
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2002年9月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9253 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→24 Å / Num. obs: 22740 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.8 % / Biso Wilson estimate: 41 Å2 / Rsym value: 0.076 / Net I/σ(I): 6.9
反射 シェル解像度: 2.4→2.53 Å / 冗長度: 3.9 % / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Rsym value: 0.305 / % possible all: 99.7
反射
*PLUS
最高解像度: 2.4 Å / 最低解像度: 20 Å / 冗長度: 6.8 % / Rmerge(I) obs: 0.076
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.7 % / 冗長度: 3.9 % / Num. unique obs: 3252 / Rmerge(I) obs: 0.305 / Mean I/σ(I) obs: 2.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1H8F

1h8f


解像度: 2.4→23.31 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high absF: 2031993.38 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26 1132 5 %RANDOM
Rwork0.233 ---
obs0.233 22658 98.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 53.15 Å2 / ksol: 0.37 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 54.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.08 Å25.26 Å20 Å2
2--4.08 Å20 Å2
3----8.16 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.38 Å0.32 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.29 Å0.28 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→23.31 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2942 0 11 133 3086
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.76
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.831.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.162
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.312
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.542.5
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.55 Å / Rfactor Rfree error: 0.02 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.27 189 5.1 %
Rwork0.276 3523 -
obs--99.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ADE_GOL.PARADE_GOL.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.4 Å / 最低解像度: 20 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.76

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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