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- PDB-2vz6: Structure of human calcium calmodulin dependent protein kinase ty... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2vz6
タイトルStructure of human calcium calmodulin dependent protein kinase type II alpha (CAMK2A) in complex with Indirubin E804
要素CALCIUM CALMODULIN DEPENDENT PROTEIN KINASE TYPE II ALPHA CHAIN
キーワードTRANSFERASE / SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE / ATP-BINDING / CELL JUNCTION / CELL MEMBRANE / LONG TERM POTENTIATION / BRAIN / KINASE / SYNAPSE / MEMBRANE / NMDA RECEPTOR SIGNALLING / PHOSPHOPROTEIN / CALMODULIN-BINDING / NUCLEOTIDE-BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidyl-threonine autophosphorylation / regulation of endocannabinoid signaling pathway / calcium- and calmodulin-dependent protein kinase complex / Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase / regulation of neurotransmitter secretion / regulation of neuron migration / dendritic spine development / Trafficking of AMPA receptors / positive regulation of calcium ion transport / negative regulation of hydrolase activity ...peptidyl-threonine autophosphorylation / regulation of endocannabinoid signaling pathway / calcium- and calmodulin-dependent protein kinase complex / Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase / regulation of neurotransmitter secretion / regulation of neuron migration / dendritic spine development / Trafficking of AMPA receptors / positive regulation of calcium ion transport / negative regulation of hydrolase activity / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / calcium/calmodulin-dependent protein kinase activity / regulation of mitochondrial membrane permeability involved in apoptotic process / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / positive regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Phase 0 - rapid depolarisation / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / regulation of neuronal synaptic plasticity / Ion transport by P-type ATPases / Long-term potentiation / Regulation of MECP2 expression and activity / HSF1-dependent transactivation / glutamate receptor binding / cellular response to interferon-beta / Ion homeostasis / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / response to ischemia / angiotensin-activated signaling pathway / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / RAF activation / cellular response to type II interferon / G1/S transition of mitotic cell cycle / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / calcium ion transport / Interferon gamma signaling / endocytic vesicle membrane / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / kinase activity / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / Ca2+ pathway / RAF/MAP kinase cascade / peptidyl-serine phosphorylation / protein autophosphorylation / dendritic spine / postsynaptic density / calmodulin binding / neuron projection / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / protein homodimerization activity / mitochondrion / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Calcium/calmodulin-dependent protein kinase II, association-domain / Calcium/calmodulin dependent protein kinase II association domain / NTF2-like domain superfamily / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain ...Calcium/calmodulin-dependent protein kinase II, association-domain / Calcium/calmodulin dependent protein kinase II association domain / NTF2-like domain superfamily / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-FEF / S-1,2-PROPANEDIOL / Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Pike, A.C.W. / Rellos, P. / King, O. / Salah, E. / Parizotto, E. / Fedorov, O. / Shrestha, L. / Burgess-Brown, N. / Roos, A. / Murray, J.W. ...Pike, A.C.W. / Rellos, P. / King, O. / Salah, E. / Parizotto, E. / Fedorov, O. / Shrestha, L. / Burgess-Brown, N. / Roos, A. / Murray, J.W. / von Delft, F. / Edwards, A. / Arrowsmith, C.H. / Wikstroem, M. / Bountra, C. / Knapp, S.
引用ジャーナル: Plos Biol. / : 2010
タイトル: Structure of the Camkiidelta/Calmodulin Complex Reveals the Molecular Mechanism of Camkii Kinase Activation.
著者: Rellos, P. / Pike, A.C.W. / Niesen, F.H. / Salah, E. / Lee, W.H. / von Delft, F. / Knapp, S.
履歴
登録2008年7月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年8月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22011年8月10日Group: Database references / Derived calculations
改定 1.32018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CALCIUM CALMODULIN DEPENDENT PROTEIN KINASE TYPE II ALPHA CHAIN
B: CALCIUM CALMODULIN DEPENDENT PROTEIN KINASE TYPE II ALPHA CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,2437
ポリマ-71,2842
非ポリマー9595
5,603311
1
A: CALCIUM CALMODULIN DEPENDENT PROTEIN KINASE TYPE II ALPHA CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,1594
ポリマ-35,6421
非ポリマー5183
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: CALCIUM CALMODULIN DEPENDENT PROTEIN KINASE TYPE II ALPHA CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,0833
ポリマ-35,6421
非ポリマー4412
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.244, 113.621, 131.868
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22B

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDRefine codeAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111TYRTYRLYSLYS1AA13 - 2124 - 32
211TYRTYRLYSLYS1BB13 - 2124 - 32
121VALVALVALVAL1AA26 - 3137 - 42
221VALVALVALVAL1BB26 - 3137 - 42
131LYSLYSGLNGLN6AA32 - 3743 - 48
231LYSLYSGLNGLN6BB32 - 3743 - 48
141GLUGLULYSLYS1AA38 - 4749 - 58
241GLUGLULYSLYS1BB38 - 4749 - 58
151LYSLYSPROPRO6AA48 - 7059 - 81
251LYSLYSPROPRO6BB48 - 7059 - 81
161ASNASNGLUGLU4AA71 - 8182 - 92
261ASNASNGLUGLU4BB71 - 8182 - 92
171PHEPHEMETMET6AA-3 - 020 - 23
271PHEPHEMETMET6BB-3 - 020 - 23
112HISHISTRPTRP1AA84 - 27095 - 281
212HISHISTRPTRP1BB84 - 27095 - 281
122ILEILECYSCYS4AA271 - 280282 - 291
222ILEILECYSCYS4BB271 - 280282 - 291
132METMETASNASN1AA281 - 294292 - 305
232METMETASNASN1BB281 - 294292 - 305
142ALAALALEULEU4AA295 - 299306 - 310
242ALAALALEULEU4BB295 - 299306 - 310

NCSアンサンブル:
ID
1
2

NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.986, -0.109, 0.124), (0.13, -0.048, 0.99), (-0.102, 0.993, 0.062)
ベクター: 63.29433, 28.29945, -15.66426)

-
要素

#1: タンパク質 CALCIUM CALMODULIN DEPENDENT PROTEIN KINASE TYPE II ALPHA CHAIN / CAM-KINASE II ALPHA CHAIN / CAM KINASE II SUBUNIT ALPHA / CAMK-II SUBUNIT ALPHA


分子量: 35641.898 Da / 分子数: 2 / 断片: KINASE DOMAIN, RESIDUES 13-302 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PNIC28-BSA4 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): R3-PRARE2
参照: UniProt: Q9UQM7, Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-FEF / (2Z,3E)-2,3'-BIINDOLE-2',3(1H,1'H)-DIONE 3-{O-[(3R)-3,4-DIHYDROXYBUTYL]OXIME}


分子量: 365.383 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C20H19N3O4
#3: 化合物 ChemComp-PGO / S-1,2-PROPANEDIOL / (S)-1,2-プロパンジオ-ル


分子量: 76.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / : C3H8O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 311 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 69 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8.5 / 詳細: 12% PEG6000, 0.1M TRIS PH8.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.9828
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2008年1月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9828 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→49.88 Å / Num. obs: 51687 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.9 % / Biso Wilson estimate: 37 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 11.1
反射 シェル解像度: 2.3→2.42 Å / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.78 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.4.0066精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2V7O
解像度: 2.3→43.15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.947 / SU B: 9.292 / SU ML: 0.116 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.159 / ESU R Free: 0.152 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.203 2269 4.4 %RANDOM
Rwork0.163 ---
obs0.165 49347 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 21.77 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.58 Å20 Å20 Å2
2---0.76 Å20 Å2
3----2.82 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→43.15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4654 0 69 311 5034
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0224862
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.023324
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5691.9676586
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9433.0018044
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2055582
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.26223.5220
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.71615825
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.7731530
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0940.2717
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0215329
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02987
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1960.2846
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2360.23136
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1760.22262
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.1110.22229
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1430.2254
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.0730.24
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.290.244
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1230.27
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.17732920
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.53554694
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.90781942
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it8.025111892
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
11A354tight positional0.210.05
12B354tight positional0.210.05
21A2710tight positional0.280.05
22B2710tight positional0.280.05
11A155medium positional0.460.5
12B155medium positional0.460.5
21A190medium positional0.510.5
22B190medium positional0.510.5
11A453loose positional0.745
12B453loose positional0.745
11A354tight thermal0.920.5
12B354tight thermal0.920.5
21A2710tight thermal1.020.5
22B2710tight thermal1.020.5
11A155medium thermal0.812
12B155medium thermal0.812
21A190medium thermal1.112
22B190medium thermal1.112
11A453loose thermal1.0110
12B453loose thermal1.0110
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.322 171
Rwork0.246 3586
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
18.5879-0.96874.23773.5651-0.248911.047-0.10410.07130.19620.28950.0286-0.2547-0.11570.57550.0756-0.0378-0.0043-0.01380.20170.08240.135863.996862.415721.2157
22.7664-0.6889-0.48024.36810.31281.93550.2494-0.31180.5160.2651-0.3714-0.7486-0.49610.60180.1220.1188-0.0953-0.09480.09830.05880.160454.418770.651525.9448
32.08130.5410.55532.0985-0.1141.8450.01910.03980.0992-0.003-0.0548-0.0722-0.11710.03010.0357-0.1141-0.00040.0275-0.14830.0057-0.188134.053965.925716.2342
41.73280.6077-0.46742.5564-0.28153.98270.05710.1062-0.1145-0.1552-0.0422-0.07480.14830.0868-0.0149-0.16070.0258-0.0445-0.1385-0.0052-0.195431.448356.80514.0852
59.5331-0.9931-2.829410.32672.309211.9296-0.35740.16620.19510.47550.17390.8693-0.2037-0.9460.1836-0.1222-0.1446-0.05210.3037-0.06470.0991-3.235754.584641.6888
61.95840.1571-1.68030.52540.22796.7951-0.02250.08860.3140.0150.01580.27510.0015-0.92840.0067-0.0080.0262-0.00460.06820.0033-0.00585.215757.191951.0527
71.4079-0.4887-0.60931.21190.13872.5437-0.1009-0.1149-0.08590.16990.07930.06080.2944-0.08470.0216-0.084-0.0404-0.0092-0.18230.0359-0.155524.911546.181247.3837
83.48782.1937-0.9874.6223-0.66242.5876-0.05040.101-0.1233-0.0667-0.02490.25310.3986-0.10110.0753-0.05480.0126-0.0337-0.18940.0134-0.128926.511441.373635.6347
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A-5 - 38
2X-RAY DIFFRACTION2A39 - 94
3X-RAY DIFFRACTION3A95 - 257
4X-RAY DIFFRACTION4A258 - 299
5X-RAY DIFFRACTION5B-5 - 39
6X-RAY DIFFRACTION6B40 - 93
7X-RAY DIFFRACTION7B94 - 266
8X-RAY DIFFRACTION8B267 - 300

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

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