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- PDB-5kbq: Pak1 in complex with bis-anilino pyrimidine inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5kbq
タイトルPak1 in complex with bis-anilino pyrimidine inhibitor
要素Serine/threonine-protein kinase PAK 1
キーワードTRANSFERASE / Serine/threonine-protein kinase PAK1 / KINASE
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of cell proliferation involved in contact inhibition / protein localization to cytoplasmic stress granule / positive regulation of microtubule nucleation / hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / RHO GTPases Activate ROCKs / gamma-tubulin binding / Activation of RAC1 / Ephrin signaling / CD28 dependent Vav1 pathway / regulation of axonogenesis ...negative regulation of cell proliferation involved in contact inhibition / protein localization to cytoplasmic stress granule / positive regulation of microtubule nucleation / hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / RHO GTPases Activate ROCKs / gamma-tubulin binding / Activation of RAC1 / Ephrin signaling / CD28 dependent Vav1 pathway / regulation of axonogenesis / phosphorylation / RHOV GTPase cycle / branching morphogenesis of an epithelial tube / positive regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / RHOJ GTPase cycle / stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway / RHOQ GTPase cycle / exocytosis / RHO GTPases activate PAKs / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / regulation of MAPK cascade / RHOU GTPase cycle / CDC42 GTPase cycle / RHOH GTPase cycle / Generation of second messenger molecules / positive regulation of JUN kinase activity / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / intercalated disc / ephrin receptor signaling pathway / Smooth Muscle Contraction / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / RHO GTPases activate PKNs / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / collagen binding / positive regulation of stress fiber assembly / ruffle / positive regulation of microtubule polymerization / EPHB-mediated forward signaling / RAC1 GTPase cycle / CD209 (DC-SIGN) signaling / neuron projection morphogenesis / cellular response to starvation / Signal transduction by L1 / VEGFR2 mediated vascular permeability / actin filament / regulation of actin cytoskeleton organization / FCERI mediated MAPK activation / wound healing / MAPK6/MAPK4 signaling / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / Z disc / ruffle membrane / G beta:gamma signalling through CDC42 / cell-cell junction / cell migration / lamellipodium / positive regulation of protein phosphorylation / chromosome / actin cytoskeleton organization / protein autophosphorylation / nuclear membrane / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / intracellular signal transduction / positive regulation of cell migration / protein phosphorylation / chromatin remodeling / axon / protein serine kinase activity / focal adhesion / protein serine/threonine kinase activity / apoptotic process / positive regulation of cell population proliferation / centrosome / dendrite / DNA damage response / protein-containing complex / nucleoplasm / ATP binding
類似検索 - 分子機能
p21 activated kinase binding domain / : / CRIB domain superfamily / P21-Rho-binding domain / CRIB domain profile. / P21-Rho-binding domain / CRIB domain / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 ...p21 activated kinase binding domain / : / CRIB domain superfamily / P21-Rho-binding domain / CRIB domain profile. / P21-Rho-binding domain / CRIB domain / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-IPV / Serine/threonine-protein kinase PAK 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.58 Å
データ登録者Ferguson, A.
引用ジャーナル: ACS Med Chem Lett / 年: 2016
タイトル: Optimization of Highly Kinase Selective Bis-anilino Pyrimidine PAK1 Inhibitors.
著者: McCoull, W. / Hennessy, E.J. / Blades, K. / Chuaqui, C. / Dowling, J.E. / Ferguson, A.D. / Goldberg, F.W. / Howe, N. / Jones, C.R. / Kemmitt, P.D. / Lamont, G. / Varnes, J.G. / Ward, R.A. / Yang, B.
履歴
登録2016年6月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年9月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年1月11日Group: Database references
改定 1.22023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase PAK 1
B: Serine/threonine-protein kinase PAK 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,1483
ポリマ－64,6652
非ポリマー4841
水88349
1
A: Serine/threonine-protein kinase PAK 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,8162
ポリマ－32,3321
非ポリマー4841
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Serine/threonine-protein kinase PAK 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,3321
ポリマ－32,3321
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)61.911, 80.940, 66.022
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 107.07, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase PAK 1 / Alpha-PAK / p21-activated kinase 1 / PAK-1 / p65-PAK


分子量: 32332.346 Da / 分子数: 2 / 変異: D389N, T423E, E503D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PAK1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q13153, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-IPV / [4-methyl-3-[methyl-[2-[(3-methylsulfonyl-5-morpholin-4-yl-phenyl)amino]pyrimidin-4-yl]amino]phenyl]methanol


分子量: 483.583 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H29N5O4S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 49 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.74 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.6
詳細: 0.2M ammonium sulphate, 16% PEG 3350, 0.1M Hepes (pH 7.6)

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.92 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年2月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.58→63.11 Å / Num. obs: 19584 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 77.42 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Net I/σ(I): 11.7
反射 シェル解像度: 2.58→2.72 Å / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.862 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.7精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4P90

4p90


解像度: 2.58→34.37 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.926 / Rfactor Rfree error: 0 / SU R Cruickshank DPI: 0.749 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.627 / SU Rfree Blow DPI: 0.275 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.284
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23 1004 5.13 %RANDOM
Rwork0.175 ---
obs0.178 19559 99.2 %-
原子変位パラメータBiso mean: 86.82 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.864 Å20 Å2-12.0359 Å2
2---1.5812 Å20 Å2
3---5.4452 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.32 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.58→34.37 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4400 0 34 49 4483
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.014508HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.226096HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1627SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes125HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes651HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it4508HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.01
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion22.77
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion596SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact5217SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.58→2.72 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.326 132 4.77 %
Rwork0.222 2634 -
all0.227 2766 -
obs--97.01 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.7060.1587-2.03363.9131-1.06025.7544-0.12250.1114-0.47850.05030.00860.2126-0.0587-0.32590.1139-0.1928-0.050.0592-0.2525-0.0098-0.2698-1.8125-23.262814.8901
21.1411.0965-0.2162.05740.41141.8807-0.0332-0.18850.03140.2154-0.04640.36310.2029-0.13360.0796-0.0320.08750.1518-0.14320.0433-0.086331.005522.497315.159
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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