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万見
- PDB-1lfo: LIVER FATTY ACID BINDING PROTEIN-OLEATE COMPLEX -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1lfo
タイトルLIVER FATTY ACID BINDING PROTEIN-OLEATE COMPLEX
要素LIVER FATTY ACID BINDING PROTEIN
キーワードINTRACELLULAR LIPID TRANSPORT PROTEIN / FATTY ACID BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


acylglycerol metabolic process / digestive system process / monoacylglycerol metabolic process / acylglycerol biosynthetic process / fatty acid primary amide metabolic process / fatty acid derivative metabolic process / endocannabinoid signaling pathway / diterpenoid metabolic process / hepatic stellate cell activation / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha ...acylglycerol metabolic process / digestive system process / monoacylglycerol metabolic process / acylglycerol biosynthetic process / fatty acid primary amide metabolic process / fatty acid derivative metabolic process / endocannabinoid signaling pathway / diterpenoid metabolic process / hepatic stellate cell activation / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / chylomicron assembly / long-chain fatty acyl-CoA binding / Triglyceride catabolism / : / lysophospholipid:sodium symporter activity / : / long-chain fatty acid import into cell / connective tissue replacement / Heme degradation / reduction of food intake in response to dietary excess / Cytoprotection by HMOX1 / cannabinoid signaling pathway / intracellular signaling cassette / long-chain fatty acid metabolic process / ketone metabolic process / response to tetrachloromethane / sterol binding / oleic acid binding / unsaturated fatty acid biosynthetic process / lipid droplet formation / bile acid secretion / glycerol metabolic process / adult feeding behavior / D-glucose transmembrane transport / arachidonate metabolic process / aldehyde metabolic process / apical cortex / lipoprotein transport / positive regulation of fatty acid beta-oxidation / triglyceride biosynthetic process / smooth muscle tissue development / very-low-density lipoprotein particle clearance / lipoprotein metabolic process / response to fatty acid / vesicle budding from membrane / L-glutamine metabolic process / bile acid binding / bile acid metabolic process / response to cholesterol / response to vitamin B3 / retinol metabolic process / cellular detoxification / heterocyclic compound binding / digestive tract development / intestinal absorption / cholesterol efflux / long-chain fatty acid transmembrane transporter activity / triglyceride metabolic process / triglyceride homeostasis / cholesterol binding / response to starvation / response to food / fatty acid beta-oxidation / response to lipid / antioxidant activity / fatty acid oxidation / peroxisomal matrix / long-chain fatty acid transport / fatty acid transport / xenobiotic transport / cholesterol metabolic process / energy homeostasis / phospholipid metabolic process / response to nutrient / establishment of localization in cell / cholesterol homeostasis / fatty acid binding / glycolytic process / lipid metabolic process / glutathione metabolic process / liver development / fatty acid metabolic process / phospholipid binding / multicellular organism growth / glucose metabolic process / cellular response to hydrogen peroxide / fatty acid biosynthetic process / response to oxidative stress / cellular response to hypoxia / gene expression / cell population proliferation / response to xenobiotic stimulus / inflammatory response / chromatin binding / lipid binding / protein-containing complex / nucleoplasm / membrane / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Lipocalin / cytosolic fatty-acid binding protein family / Cytosolic fatty-acid binding proteins signature. / Intracellular lipid binding protein / Cytosolic fatty-acid binding / Calycin beta-barrel core domain / Calycin / Lipocalin / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BUTENOIC ACID / OLEIC ACID / Fatty acid-binding protein, liver
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Thompson, J. / Winter, N. / Terwey, D. / Bratt, J. / Banaszak, L.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1997
タイトル: The crystal structure of the liver fatty acid-binding protein. A complex with two bound oleates.
著者: Thompson, J. / Winter, N. / Terwey, D. / Bratt, J. / Banaszak, L.
履歴
登録1996年12月9日処理サイト: BNL
改定 1.01997年6月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月30日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LIVER FATTY ACID BINDING PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,9855
ポリマ－14,3341
非ポリマー6514
水1,09961
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)83.890, 83.890, 44.650
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 LIVER FATTY ACID BINDING PROTEIN / LFABP


分子量: 14333.608 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: AMINO-TERMINAL INITIATOR METHIONINE AND MODIFIED CYSTEINE 69 PRESENT
由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 器官: LIVER / プラスミド: PJBL2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): K12 H1 / 参照: UniProt: P02692
#2: 化合物 ChemComp-OLA / OLEIC ACID


分子量: 282.461 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H34O2
#3: 化合物 ChemComp-BEO / BUTENOIC ACID


分子量: 86.089 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H6O2
#4: 化合物 ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 61 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 55 %
解説: DATA IN THE 2.3 - 2.1 ANGSTROM RANGE WAS NOT USED DUE TO ITS POOR QUALITY.
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: HANGING DROP VAPOR DIFFUSION EXPERIMENT 1 ML WELL: 3 M AMMONIUM SULFATE, 200 MM LISO4, 100 MM CITRATE, AT A PH OF 5.6 STOCK: 13 MG/ML LFABP-OLEATE COMPLEX 10 MICROLITER DROP: 1:1 MIXTURE OF ...詳細: HANGING DROP VAPOR DIFFUSION EXPERIMENT 1 ML WELL: 3 M AMMONIUM SULFATE, 200 MM LISO4, 100 MM CITRATE, AT A PH OF 5.6 STOCK: 13 MG/ML LFABP-OLEATE COMPLEX 10 MICROLITER DROP: 1:1 MIXTURE OF STOCK AND WELL, vapor diffusion - hanging drop
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
13 Mammonium sulfate1reservoir
2200 mM1reservoirLiSO4
3100 mMcitrate1reservoir
41.5 Mammonium sulfate1drop
5100 mM1dropLiSO4
650 mMcitrate1drop
76.5 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 287 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1991年8月26日
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→38.8 Å / Num. obs: 8640 / % possible obs: 79.3 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 36.8 Å2 / Rsym value: 0.1 / Net I/σ(I): 10.7
反射 シェル解像度: 2.1→2.3 Å / Mean I/σ(I) obs: 0.89 / Rsym value: 0.535 / % possible all: 33.2
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.1
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 33.2 % / Num. unique obs: 940 / Rmerge(I) obs: 0.535

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
XENGENデータ削減
XENGENデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: SUPERIMPOSED POLYALANINE COMPOSITE STRUCTURE OF 1ADL, 1CBR, 1CRB, 1OPB, 1IFC, 1HMR

1adl

1cbr

1crb

1opb

1ifc

1hmr


解像度: 2.3→8 Å / Rfactor Rfree error: 0.013 / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.262 396 5.3 %RANDOM
Rwork0.202 ---
obs0.202 7475 92.6 %-
原子変位パラメータBiso mean: 40.9 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.47 Å-
Luzzati d res low-5 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1004 0 46 62 1112
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.53
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d27.7
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.11
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.381.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2.042
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2.182
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it2.72.5
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.33 Å / Rfactor Rfree error: 0.131 / Total num. of bins used: 30
Rfactor反射数%反射
Rfree0.45 12 3 %
Rwork0.46 153 -
obs--61.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARAM19X.PROTOPH19X.PRO
X-RAY DIFFRACTION2OLEATE.PAROLEATE.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg27.7
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.11

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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