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Yorodumi- PDB-6har: Crystal structure of Mesotrypsin in complex with APPI-M17C/I18F/F34C -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6har | ||||||
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Title | Crystal structure of Mesotrypsin in complex with APPI-M17C/I18F/F34C | ||||||
Components |
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Keywords | PROTEIN FIBRIL / PRSS3 / Mesotrypsin / Serine protease / Kunitz type inhibitor / APPI | ||||||
Function / homology | Function and homology information transition metal ion binding / clathrin-coated pit / endocytosis / serine-type endopeptidase inhibitor activity / nervous system development / heparin binding / growth cone / perikaryon / membrane => GO:0016020 / early endosome ...transition metal ion binding / clathrin-coated pit / endocytosis / serine-type endopeptidase inhibitor activity / nervous system development / heparin binding / growth cone / perikaryon / membrane => GO:0016020 / early endosome / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular space / metal ion binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.497 Å | ||||||
Authors | Shahar, A. / Cohen, I. / Radisky, E. / Papo, N. | ||||||
Funding support | 1items
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Citation | Journal: J.Biol.Chem. / Year: 2019 Title: Disulfide engineering of human Kunitz-type serine protease inhibitors enhances proteolytic stability and target affinity toward mesotrypsin. Authors: Cohen, I. / Coban, M. / Shahar, A. / Sankaran, B. / Hockla, A. / Lacham, S. / Caulfield, T.R. / Radisky, E.S. / Papo, N. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6har.cif.gz | 130 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6har.ent.gz | 99.9 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6har.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 6har_validation.pdf.gz | 431.5 KB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 6har_full_validation.pdf.gz | 431.6 KB | Display | |
Data in XML | 6har_validation.xml.gz | 14.4 KB | Display | |
Data in CIF | 6har_validation.cif.gz | 20.8 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ha/6har ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ha/6har | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 6bx8C 5c67S S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 24257.457 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: PRSS3 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q8N2U3 |
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#2: Protein | Mass: 9070.899 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: APP / Production host: Komagataella phaffii GS115 (fungus) / References: UniProt: H7C0V9 |
#3: Chemical | ChemComp-EDO / |
#4: Chemical | ChemComp-CA / |
#5: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 1.97 Å3/Da / Density % sol: 37.48 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / Details: 0.1M MES pH 6.8, 16% PEG 20, 000 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ESRF / Beamline: ID30B / Wavelength: 0.97625 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 6M / Detector: PIXEL / Date: May 20, 2017 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97625 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.497→46.47 Å / Num. obs: 40015 / % possible obs: 96.46 % / Redundancy: 2 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.048 / Rpim(I) all: 0.057 / Rrim(I) all: 0.068 / Net I/σ(I): 7.3 |
Reflection shell | Resolution: 1.497→1.551 Å |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 5C67 Resolution: 1.497→46.466 Å / SU ML: 0.18 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / Phase error: 21.45
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.497→46.466 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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