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- PDB-4u30: Human mesotrypsin complexed with bikunin Kunitz domain 2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4u30
タイトルHuman mesotrypsin complexed with bikunin Kunitz domain 2
要素
  • Trypsin-3
  • Trypstatin
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / serine protease / protease inhibitor / protein-protein interaction / protein degradation / proteolysis / substrate specificity / enzyme kinetics / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Oxidoreductases; Acting on NADH or NADPH; With a heme protein as acceptor / calcium oxalate binding / Uptake of dietary cobalamins into enterocytes / IgA binding / heme catabolic process / negative regulation of immune response / negative regulation of JNK cascade / antimicrobial humoral response / Alpha-defensins / zymogen activation ...Oxidoreductases; Acting on NADH or NADPH; With a heme protein as acceptor / calcium oxalate binding / Uptake of dietary cobalamins into enterocytes / IgA binding / heme catabolic process / negative regulation of immune response / negative regulation of JNK cascade / antimicrobial humoral response / Alpha-defensins / zymogen activation / Antimicrobial peptides / endothelial cell migration / trypsin / calcium channel inhibitor activity / Scavenging of heme from plasma / digestion / serine-type peptidase activity / female pregnancy / serine-type endopeptidase inhibitor activity / tertiary granule lumen / carbohydrate binding / nuclear membrane / collagen-containing extracellular matrix / mitochondrial inner membrane / oxidoreductase activity / blood microparticle / cell adhesion / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / heme binding / Neutrophil degranulation / cell surface / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Protein AMBP / Alpha-1-microglobulin / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Factor Xa Inhibitor / Lipocalin family conserved site / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain ...Protein AMBP / Alpha-1-microglobulin / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Factor Xa Inhibitor / Lipocalin family conserved site / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily / Lipocalin / cytosolic fatty-acid binding protein family / Lipocalin/cytosolic fatty-acid binding domain / Calycin / Few Secondary Structures / Irregular / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Lipocalin signature. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein AMBP / Trypsin-3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Wang, R. / Soares, A.S. / Radisky, E.S.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2014
タイトル: Sequence and Conformational Specificity in Substrate Recognition: SEVERAL HUMAN KUNITZ PROTEASE INHIBITOR DOMAINS ARE SPECIFIC SUBSTRATES OF MESOTRYPSIN.
著者: Pendlebury, D. / Wang, R. / Henin, R.D. / Hockla, A. / Soares, A.S. / Madden, B.J. / Kazanov, M.D. / Radisky, E.S.
履歴
登録2014年7月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年10月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年11月12日Group: Database references
改定 1.22014年12月10日Group: Database references
改定 1.32015年1月7日Group: Database references
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / entity_src_gen / pdbx_database_status / pdbx_struct_oper_list / refine_hist / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _refine_hist.number_atoms_solvent / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand / _refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Trypsin-3
B: Trypsin-3
C: Trypsin-3
D: Trypsin-3
X: Trypstatin
Y: Trypstatin
Z: Trypstatin
W: Trypstatin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)123,00812
ポリマ－122,8488
非ポリマー1604
水5,242291
1
A: Trypsin-3
X: Trypstatin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,7523
ポリマ－30,7122
非ポリマー401
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1320 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area12140 Å2
手法PISA
2
B: Trypsin-3
Z: Trypstatin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,7523
ポリマ－30,7122
非ポリマー401
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1310 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area12160 Å2
手法PISA
3
C: Trypsin-3
W: Trypstatin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,7523
ポリマ－30,7122
非ポリマー401
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1320 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area12150 Å2
手法PISA
4
D: Trypsin-3
Y: Trypstatin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,7523
ポリマ－30,7122
非ポリマー401
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1310 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area12200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)164.000, 164.000, 81.021
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number143
Space group name H-MP3

-
要素

#1: タンパク質
Trypsin-3 / Brain trypsinogen / Mesotrypsinogen / Serine protease 3 / Serine protease 4 / Trypsin III / Trypsin IV


分子量: 24257.457 Da / 分子数: 4 / 変異: S195A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRSS3, PRSS4, TRY3, TRY4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P35030, trypsin
#2: タンパク質
Trypstatin


分子量: 6454.507 Da / 分子数: 4 / Fragment: BPTI/Kunitz inhibitor 2 residues 285-338 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AMBP, HCP, ITIL / 発現宿主: Komagataella pastoris (菌類) / 参照: UniProt: P02760
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 291 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 75 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: 0.1 M HEPES pH 7.0 and 1 M sodium citrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / タイプ: OTHER / 波長: 1.075 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2013年5月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.075 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→50 Å / Num. obs: 80120 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 5.2 % / Net I/σ(I): 2

-
解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.7.0029 / 分類: 精密化
精密化解像度: 2.5→44.75 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.919 / SU B: 5.862 / SU ML: 0.128 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.211 / ESU R Free: 0.188 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22284 4207 5 %RANDOM
Rwork0.18776 ---
obs0.18954 80120 99.98 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 29.669 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.35 Å2-0.35 Å20 Å2
2---0.35 Å20 Å2
3---1.14 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.5→44.75 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8471 0 4 291 8766
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0198704
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.028136
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9281.94511832
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9123.00718668
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.93751104
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.97424.409372
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.503151376
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.3931540
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1180.21264
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.02110028
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022020
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.635 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.324 573 -
Rwork0.26 11729 -
obs--99.99 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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