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万見
- PDB-4wwy: human cationic trypsin G193R mutant in complex with bovine pancre... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4wwy
タイトルhuman cationic trypsin G193R mutant in complex with bovine pancreatic trypsin inhibitor
要素
  • Pancreatic trypsin inhibitor
  • Trypsin-1
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / trypsin inhibitors / complex / BPTI / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Uptake of dietary cobalamins into enterocytes / trypsinogen activation / negative regulation of serine-type endopeptidase activity / sulfate binding / potassium channel inhibitor activity / negative regulation of platelet aggregation / zymogen binding / Developmental Lineage of Pancreatic Acinar Cells / molecular function inhibitor activity / Activation of Matrix Metalloproteinases ...Uptake of dietary cobalamins into enterocytes / trypsinogen activation / negative regulation of serine-type endopeptidase activity / sulfate binding / potassium channel inhibitor activity / negative regulation of platelet aggregation / zymogen binding / Developmental Lineage of Pancreatic Acinar Cells / molecular function inhibitor activity / Activation of Matrix Metalloproteinases / negative regulation of thrombin-activated receptor signaling pathway / extracellular matrix disassembly / trypsin / serine protease inhibitor complex / digestion / serine-type endopeptidase inhibitor activity / : / protease binding / blood microparticle / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / proteolysis / extracellular space / extracellular region / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Factor Xa Inhibitor / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily ...: / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Factor Xa Inhibitor / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily / : / Few Secondary Structures / Irregular / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Pancreatic trypsin inhibitor / Serine protease 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Alloy, A. / Kayode, O. / Soares, A.S. / Wang, R. / Radisky, E.S.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R01CA154387 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2015
タイトル: Mesotrypsin Has Evolved Four Unique Residues to Cleave Trypsin Inhibitors as Substrates.
著者: Alloy, A.P. / Kayode, O. / Wang, R. / Hockla, A. / Soares, A.S. / Radisky, E.S.
履歴
登録2014年11月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年7月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年7月29日Group: Database references
改定 1.22015年8月19日Group: Experimental preparation
改定 1.32015年9月9日Group: Database references
改定 1.42017年9月13日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.52019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.62023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.72024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Trypsin-1
B: Trypsin-1
C: Pancreatic trypsin inhibitor
I: Pancreatic trypsin inhibitor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,30013
ポリマ－61,4924
非ポリマー8099
水7,026390
1
A: Trypsin-1
C: Pancreatic trypsin inhibitor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,2267
ポリマ－30,7462
非ポリマー4805
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2280 Å2
ΔGint-70 kcal/mol
Surface area12600 Å2
手法PISA
2
B: Trypsin-1
I: Pancreatic trypsin inhibitor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,0746
ポリマ－30,7462
非ポリマー3284
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2170 Å2
ΔGint-70 kcal/mol
Surface area12460 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.952, 63.227, 90.535
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 94.740, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Trypsin-1 / Beta-trypsin / Cationic trypsinogen / Serine protease 1 / Trypsin I


分子量: 24218.297 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 24-247 / 変異: G193R, R117H / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRSS1, TRP1, TRY1, TRYP1 / 器官: pancreas / プラスミド: pTRAP-T7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P07477, trypsin
#2: タンパク質 Pancreatic trypsin inhibitor / Aprotinin / Basic protease inhibitor / BPTI


分子量: 6527.568 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 36-93 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 器官: Pancreas / プラスミド: pPICZa / 発現宿主: Komagataella pastoris (菌類) / 株 (発現宿主): X-33 / 参照: UniProt: P00974
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 390 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.14 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.2M ammonium sulfate, 0.1M sodium cacodylate trihydrate, 30% PEG-8000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 1 / 検出器: CCD / 日付: 2012年2月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→47.29 Å / Num. obs: 59179 / % possible obs: 89.8 % / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.068 / Net I/σ(I): 17
反射 シェル最高解像度: 1.7 Å / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.435 / Mean I/σ(I) obs: 1.21 / % possible all: 45.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.7.0029精密化
HKL-2000データ削減
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2RA3

2ra3


解像度: 1.7→47.29 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.941 / SU B: 2.13 / SU ML: 0.069 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.11 / ESU R Free: 0.108 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2069 3029 5.1 %RANDOM
Rwork0.1708 56150 --
obs0.1727 59179 89.76 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 85.31 Å2 / Biso mean: 19.323 Å2 / Biso min: 5.01 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.01 Å2-0 Å20.03 Å2
2---0.01 Å2-0 Å2
3----0 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.7→47.29 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4283 0 51 399 4733
Biso mean--44.38 26.38 -
残基数----564
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.0194488
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.024147
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9571.9596108
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9023.0079515
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6595576
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.77924.564195
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.64215719
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.8871524
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1230.2652
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.0215219
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021045
LS精密化 シェル解像度: 1.698→1.742 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.441 108 -
Rwork0.35 2157 -
all-2265 -
obs--46.83 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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