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- PDB-6r8z: Cryo-EM structure of NCP_THF2(-1)-UV-DDB -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6r8z
タイトルCryo-EM structure of NCP_THF2(-1)-UV-DDB
要素
  • (DNA damage-binding protein ...) x 2
  • (Human alpha-satellite DNA (145- ...) x 2
  • Histone H2A type 1-B/E
  • Histone H2B type 1-J
  • Histone H3.1ヒストンH3
  • Histone H4ヒストンH4
キーワードDNA BINDING PROTEIN (DNA結合タンパク質) / DNA damage (DNA修復) / Nucleosome (ヌクレオソーム) / THF2 photoproduct
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation by virus of viral protein levels in host cell / : / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex / UV-damage excision repair / histone H2A monoubiquitination / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / WD40-repeat domain binding / regulation of mitotic cell cycle phase transition / biological process involved in interaction with symbiont / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex ...positive regulation by virus of viral protein levels in host cell / : / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex / UV-damage excision repair / histone H2A monoubiquitination / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / WD40-repeat domain binding / regulation of mitotic cell cycle phase transition / biological process involved in interaction with symbiont / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / cullin family protein binding / negative regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / negative regulation of megakaryocyte differentiation / Packaging Of Telomere Ends / positive regulation of gluconeogenesis / Cleavage of the damaged purine / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Chromatin modifying enzymes / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / proteasomal protein catabolic process / DNA replication-independent chromatin assembly / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Inhibition of DNA recombination at telomere / protein autoubiquitination / Meiotic synapsis / heterochromatin assembly => GO:0031507 / positive regulation of viral genome replication / pyrimidine dimer repair / telomere organization / RNA Polymerase I Promoter Opening / SUMOylation of chromatin organization proteins / Interleukin-7 signaling / DNA replication-dependent chromatin assembly / response to UV / DNAメチル化 / HCMV Late Events / innate immune response in mucosa / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / Condensation of Prophase Chromosomes / PRC2 methylates histones and DNA / Defective pyroptosis / : / RNA Polymerase I Promoter Escape / HDACs deacetylate histones / nucleotide-excision repair / nuclear chromosome / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Transcriptional regulation by small RNAs / NoRC negatively regulates rRNA expression / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / DNA Damage Recognition in GG-NER / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / DNA-templated transcription, initiation / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Metalloprotease DUBs / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / Dual Incision in GG-NER / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / lipopolysaccharide binding / G2/M DNA damage checkpoint / nucleosome assembly / RMTs methylate histone arginines / positive regulation of protein catabolic process / HCMV Early Events / Formation of Incision Complex in GG-NER / HDMs demethylate histones / Pre-NOTCH Transcription and Translation / Dual incision in TC-NER / 遺伝的組換え / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / regulation of circadian rhythm / PKMTs methylate histone lysines / ヌクレオソーム / protein-macromolecule adaptor activity / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Wntシグナル経路 / UCH proteinases / Transcriptional regulation of granulopoiesis / protein polyubiquitination / Neddylation / rhythmic process / site of double-strand break / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / 細胞結合 / ubiquitin-dependent protein catabolic process / Processing of DNA double-strand break ends / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / HATs acetylate histones / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / chromosome, telomeric region / killing of cells of another organism
類似検索 - 分子機能
DNA damage-binding protein 2 / DNA damage-binding protein 1 / Mono-functional DNA-alkylating methyl methanesulfonate N-term / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, N-terminal / CPSF A subunit region / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, C-terminal / Histone, subunit A / Histone, subunit A / Histone H2B signature. / ヒストンH2B ...DNA damage-binding protein 2 / DNA damage-binding protein 1 / Mono-functional DNA-alkylating methyl methanesulfonate N-term / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, N-terminal / CPSF A subunit region / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, C-terminal / Histone, subunit A / Histone, subunit A / Histone H2B signature. / ヒストンH2B / ヒストンH2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / C-terminus of histone H2A / Histone H2A, C-terminal domain / Histone 2A / ヒストンH2A / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / Histone H4 signature. / Histone H4, conserved site / ヒストンH4 / ヒストンH4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF) / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / ヒストンH3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / Trp-Asp (WD) repeats signature. / WD domain, G-beta repeat / Trp-Asp (WD) repeats profile. / WD40リピート / WD40リピート / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA (> 100) / DNA (> 10) / デオキシリボ核酸 / Histone H2A type 1-B/E / Histone H2B type 1-J / ヒストンH4 / ヒストンH3 / DNA damage-binding protein 1 / DNA damage-binding protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Matsumoto, S. / Cavadini, S. / Bunker, R.D. / Thoma, N.H.
資金援助 スイス, 日本, 7件
組織認可番号
Swiss National Science FoundationCRSII3_160734/1 スイス
European Union666068
European Commission667951
European Commission705354
Japan Society for the Promotion of ScienceJP18H05534 日本
Japan Society for the Promotion of ScienceJP16H06307 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP18am0101076 日本
引用ジャーナル: Nature / : 2019
タイトル: DNA damage detection in nucleosomes involves DNA register shifting.
著者: Syota Matsumoto / Simone Cavadini / Richard D Bunker / Ralph S Grand / Alessandro Potenza / Julius Rabl / Junpei Yamamoto / Andreas D Schenk / Dirk Schübeler / Shigenori Iwai / Kaoru ...著者: Syota Matsumoto / Simone Cavadini / Richard D Bunker / Ralph S Grand / Alessandro Potenza / Julius Rabl / Junpei Yamamoto / Andreas D Schenk / Dirk Schübeler / Shigenori Iwai / Kaoru Sugasawa / Hitoshi Kurumizaka / Nicolas H Thomä /
要旨: Access to DNA packaged in nucleosomes is critical for gene regulation, DNA replication and DNA repair. In humans, the UV-damaged DNA-binding protein (UV-DDB) complex detects UV-light-induced ...Access to DNA packaged in nucleosomes is critical for gene regulation, DNA replication and DNA repair. In humans, the UV-damaged DNA-binding protein (UV-DDB) complex detects UV-light-induced pyrimidine dimers throughout the genome; however, it remains unknown how these lesions are recognized in chromatin, in which nucleosomes restrict access to DNA. Here we report cryo-electron microscopy structures of UV-DDB bound to nucleosomes bearing a 6-4 pyrimidine-pyrimidone dimer or a DNA-damage mimic in various positions. We find that UV-DDB binds UV-damaged nucleosomes at lesions located in the solvent-facing minor groove without affecting the overall nucleosome architecture. In the case of buried lesions that face the histone core, UV-DDB changes the predominant translational register of the nucleosome and selectively binds the lesion in an accessible, exposed position. Our findings explain how UV-DDB detects occluded lesions in strongly positioned nucleosomes, and identify slide-assisted site exposure as a mechanism by which high-affinity DNA-binding proteins can access otherwise occluded sites in nucleosomal DNA.
履歴
登録2019年4月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年6月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年7月17日Group: Author supporting evidence / Data collection / Database references
カテゴリ: citation / em_image_scans / em_single_particle_entity
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22019年11月6日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: em_3d_fitting / Item: _em_3d_fitting.target_criteria
改定 1.32019年12月18日Group: Other / カテゴリ: atom_sites
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-4763
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone H3.1
B: Histone H4
C: Histone H2A type 1-B/E
D: Histone H2B type 1-J
E: Histone H3.1
F: Histone H4
G: Histone H2A type 1-B/E
H: Histone H2B type 1-J
I: Human alpha-satellite DNA (145-MER)
J: Human alpha-satellite DNA (145-MER) with abasic sites at positions 97-98
K: DNA damage-binding protein 1
L: DNA damage-binding protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)379,36912
ポリマ-379,36912
非ポリマー00
0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作
identity operation1_5551
Buried area65580 Å2
ΔGint-415 kcal/mol
Surface area126080 Å2
手法PISA

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要素

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タンパク質 , 4種, 8分子 AEBFCGDH

#1: タンパク質 Histone H3.1 / ヒストンH3 / Histone H3/a / Histone H3/b / Histone H3/c / Histone H3/d / Histone H3/f / Histone H3/h / Histone ...Histone H3/a / Histone H3/b / Histone H3/c / Histone H3/d / Histone H3/f / Histone H3/h / Histone H3/i / Histone H3/j / Histone H3/k / Histone H3/l


分子量: 15719.445 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: HIST1H3A, H3FA, HIST1H3B, H3FL, HIST1H3C, H3FC, HIST1H3D, H3FB, HIST1H3E, H3FD, HIST1H3F, H3FI, HIST1H3G, H3FH, HIST1H3H, H3FK, HIST1H3I, H3FF, HIST1H3J, H3FJ
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P68431
#2: タンパク質 Histone H4 / ヒストンH4


分子量: 11676.703 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: HIST1H4A, H4/A, H4FA, HIST1H4B, H4/I, H4FI, HIST1H4C, H4/G, H4FG, HIST1H4D, H4/B, H4FB, HIST1H4E, H4/J, H4FJ, HIST1H4F, H4/C, H4FC, HIST1H4H, H4/H, H4FH, HIST1H4I, H4/M, H4FM, HIST1H4J, ...遺伝子: HIST1H4A, H4/A, H4FA, HIST1H4B, H4/I, H4FI, HIST1H4C, H4/G, H4FG, HIST1H4D, H4/B, H4FB, HIST1H4E, H4/J, H4FJ, HIST1H4F, H4/C, H4FC, HIST1H4H, H4/H, H4FH, HIST1H4I, H4/M, H4FM, HIST1H4J, H4/E, H4FE, HIST1H4K, H4/D, H4FD, HIST1H4L, H4/K, H4FK, HIST2H4A, H4/N, H4F2, H4FN, HIST2H4, HIST2H4B, H4/O, H4FO, HIST4H4
細胞株 (発現宿主): JM109(DE3) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62805
#3: タンパク質 Histone H2A type 1-B/E / Histone H2A.2 / Histone H2A/a / Histone H2A/m


分子量: 14447.825 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HIST1H2AB, H2AFM, HIST1H2AE, H2AFA / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P04908
#4: タンパク質 Histone H2B type 1-J / Histone H2B.1 / Histone H2B.r / H2B/r


分子量: 14217.516 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HIST1H2BJ, H2BFR / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P06899

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Human alpha-satellite DNA (145- ... , 2種, 2分子 IJ

#5: DNA鎖 Human alpha-satellite DNA (145-MER)


分子量: 44756.648 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#6: DNA鎖 Human alpha-satellite DNA (145-MER) with abasic sites at positions 97-98


分子量: 44461.449 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)

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DNA damage-binding protein ... , 2種, 2分子 KL

#7: タンパク質 DNA damage-binding protein 1 / DDB p127 subunit / DNA damage-binding protein a / DDBa / Damage-specific DNA-binding protein 1 / ...DDB p127 subunit / DNA damage-binding protein a / DDBa / Damage-specific DNA-binding protein 1 / HBV X-associated protein 1 / XAP-1 / UV-damaged DNA-binding factor / UV-damaged DNA-binding protein 1 / UV-DDB 1 / XPE-binding factor / XPE-BF / Xeroderma pigmentosum group E-complementing protein / XPCe


分子量: 129766.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DDB1, XAP1 / 細胞株 (発現宿主): High five / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q16531
#8: タンパク質 DNA damage-binding protein 2 / DDB p48 subunit / DDBb / Damage-specific DNA-binding protein 2 / UV-damaged DNA-binding protein 2 / UV-DDB 2


分子量: 48261.277 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DDB2 / 細胞株 (発現宿主): High Five / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q92466

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1UV-DDB bound to a THF2 containing nucleosomeCOMPLEX#1-#80MULTIPLE SOURCES
2Histone H3.1, Histone H2A, Histone H2BヒストンH3COMPLEX#1, #3-#41RECOMBINANT
3Histone H4ヒストンH4COMPLEX#21RECOMBINANT
4DNAデオキシリボ核酸COMPLEX#5-#61RECOMBINANT
5DNA damage-binding protein 1(2), DNA damage-binding protein 2COMPLEX#7-#81RECOMBINANT
分子量: 0.199 MDa / 実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
22Homo sapiens (ヒト)9606
33Homo sapiens (ヒト)9606
44Homo sapiens (ヒト)9606
55Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
22Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)469008
33Escherichia coli (大腸菌)562
44synthetic construct (人工物)32630
55Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)7111
緩衝液pH: 7.4
緩衝液成分
ID濃度名称Buffer-ID
150 mMSodium chloride塩化ナトリウムNaCl塩化ナトリウム1
250 mMHEPES1
30.25 mMTCEP1
試料濃度: 2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: LEICA EM GP / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 85 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率(公称値): 130000 X / Cs: 0 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: ZEMLIN TABLEAU
試料ホルダ冷却剤: NITROGEN / モデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 40 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: dev_3318: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
2EPU画像取得
4GctfCTF補正
7Coot0.8.9.1モデルフィッティング
9REFMAC5.8.0238モデル精密化DNA ONLY
10PHENIXdev-3318モデル精密化
11RELION初期オイラー角割当
12RELION最終オイラー角割当
14RELION23次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 129986 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL / Target criteria: Cross-correlation coefficient
原子モデル構築
IDPDB-IDPDB chain-ID 3D fitting-ID
14ZUXI1
24ZUXJ1
35Y0CA1
45Y0CB1
55Y0CC1
65Y0CD1
75Y0CE1
85Y0CF1
95Y0CG1
105Y0CH1
114.0E+54B1
123EI4A1

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万見について

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お知らせ

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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2017年6月16日: Omokage検索で絞り込み

Omokage検索で絞り込み

Omokage検索の結果をキーワードとデータベースの種類で絞り込むことができるようになりました。

関連情報:Omokage検索

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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