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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6d6g | ||||||
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タイトル | Triclinic lysozyme (295 K) in the presence of 47% MPD | ||||||
要素 | Lysozyme C | ||||||
キーワード | HYDROLASE (加水分解酵素) / Glycosidase | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 抗微生物ペプチド / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / リゾチーム / lysozyme activity / killing of cells of another organism / defense response to Gram-negative bacterium / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium ...抗微生物ペプチド / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / リゾチーム / lysozyme activity / killing of cells of another organism / defense response to Gram-negative bacterium / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / 小胞体 / extracellular space / identical protein binding / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Gallus gallus (ニワトリ) | ||||||
手法 | X線回折 / 解像度: 2 Å | ||||||
データ登録者 | Juers, D.H. | ||||||
資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2018 タイトル: The impact of cryosolution thermal contraction on proteins and protein crystals: volumes, conformation and order. 著者: Juers, D.H. / Farley, C.A. / Saxby, C.P. / Cotter, R.A. / Cahn, J.K.B. / Holton-Burke, R.C. / Harrison, K. / Wu, Z. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6d6g.cif.gz | 57.9 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6d6g.ent.gz | 45.1 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6d6g.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/d6/6d6g ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/d6/6d6g | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | 5un3C 5uu7C 5uu8C 5uu9C 5uuaC 5uubC 5uucC 5uudC 5uueC 6avlC 6b6nC 6b6oC 6b6pC 6b6qC 6b6rC 6b6sC 6b6tC 6d5nC 6d5oC 6d5pC 6d5qC 6d5rC 6d5sC 6d5tC 6d5uC 6d6eC 6d6fC 6d6hC 6dzfC C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 14331.160 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / 参照: UniProt: P00698, リゾチーム | ||
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#2: 化合物 | ChemComp-NO3 / #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 1.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 33.22 % |
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結晶化 | 温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Protein: 10 mg/mL in water Well: 0.3 M NaNO3 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 295 K |
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: Agilent SuperNova / 波長: 1.54 Å |
検出器 | タイプ: OXFORD ONYX CCD / 検出器: CCD / 日付: 2016年1月20日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.54 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2→13.62 Å / Num. obs: 6714 / % possible obs: 97.3 % / 冗長度: 2.3 % / CC1/2: 0.997 / Rrim(I) all: 0.072 / Net I/σ(I): 13.1 |
反射 シェル | 解像度: 2→2.11 Å / Mean I/σ(I) obs: 4.4 / CC1/2: 0.909 / Rrim(I) all: 0.278 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 解像度: 2→13.613 Å / SU ML: 0.15 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 2.03 / 位相誤差: 16.68
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2→13.613 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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