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- PDB-5umz: Structure of TNRC6A NLS in complex with importin-alpha -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5umz
タイトルStructure of TNRC6A NLS in complex with importin-alpha
要素
  • Importin subunit alpha-1
  • TNRC6A
キーワードPROTEIN TRANSPORT / mRNA decay / miRNA ARM repeat / nuclear transport (核輸送)
機能・相同性
機能・相同性情報


Post-transcriptional silencing by small RNAs / Transcriptional regulation by small RNAs / maintenance of protein location in cell / Sensing of DNA Double Strand Breaks / entry of viral genome into host nucleus through nuclear pore complex via importin / miRNA-mediated post-transcriptional gene silencing / positive regulation of viral life cycle / miRNA-mediated gene silencing by inhibition of translation / NLS-dependent protein nuclear import complex / regulatory ncRNA-mediated gene silencing ...Post-transcriptional silencing by small RNAs / Transcriptional regulation by small RNAs / maintenance of protein location in cell / Sensing of DNA Double Strand Breaks / entry of viral genome into host nucleus through nuclear pore complex via importin / miRNA-mediated post-transcriptional gene silencing / positive regulation of viral life cycle / miRNA-mediated gene silencing by inhibition of translation / NLS-dependent protein nuclear import complex / regulatory ncRNA-mediated gene silencing / postsynapse to nucleus signaling pathway / 宿主 / RISC complex / positive regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / positive regulation of nuclear-transcribed mRNA poly(A) tail shortening / nuclear import signal receptor activity / nuclear localization sequence binding / NLS-bearing protein import into nucleus / cellular response to starvation / P-body / cytoplasmic stress granule / protein import into nucleus / histone deacetylase binding / 核膜 / DNA-binding transcription factor binding / postsynaptic density / molecular adaptor activity / intracellular membrane-bounded organelle / glutamatergic synapse / perinuclear region of cytoplasm / ゴルジ体 / RNA binding / 核質 / 細胞核 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Trinucleotide repeat-containing gene 6A protein / TNRC6A, RNA recognition motif / TNRC6, PABC binding domain / TNRC6-PABC binding domain / Argonaute hook domain / Argonaute hook / Importin subunit alpha / Atypical Arm repeat / Importin-alpha, importin-beta-binding domain superfamily / Importin beta binding domain ...Trinucleotide repeat-containing gene 6A protein / TNRC6A, RNA recognition motif / TNRC6, PABC binding domain / TNRC6-PABC binding domain / Argonaute hook domain / Argonaute hook / Importin subunit alpha / Atypical Arm repeat / Importin-alpha, importin-beta-binding domain superfamily / Importin beta binding domain / Atypical Arm repeat / Importin-alpha, importin-beta-binding domain / IBB domain profile. / Armadillo/plakoglobin ARM repeat profile. / Armadillo/beta-catenin-like repeat / Armadillo/beta-catenin-like repeats / Armadillo / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / RNA-binding domain superfamily / Armadillo-like helical / Αソレノイド / Armadillo-type fold / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Importin subunit alpha-1 / Trinucleotide repeat-containing gene 6A protein
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Chaston, J. / Stewart, A.G. / Christie, M.
資金援助 オーストラリア, 2件
組織認可番号
Australian Research Council (ARC)DE160100608 オーストラリア
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)APP1090408 オーストラリア
引用ジャーナル: PLoS ONE / : 2017
タイトル: Structural characterisation of TNRC6A nuclear localisation signal in complex with importin-alpha.
著者: Chaston, J.J. / Stewart, A.G. / Christie, M.
履歴
登録2017年1月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年12月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Importin subunit alpha-1
E: TNRC6A
D: TNRC6A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,4957
ポリマ-58,1273
非ポリマー3684
7,314406
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.791, 89.980, 99.280
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細As per the authors the biological assembly is a dimer, the second peptide bound is an artifact of the purification/crystallisation process

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要素

#1: タンパク質 Importin subunit alpha-1 / / Importin alpha P1 / Karyopherin subunit alpha-2 / Pendulin / Pore targeting complex 58 kDa subunit ...Importin alpha P1 / Karyopherin subunit alpha-2 / Pendulin / Pore targeting complex 58 kDa subunit / PTAC58 / RAG cohort protein 1 / SRP1-alpha


分子量: 55121.301 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 70-528 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Kpna2, Rch1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P52293
#2: タンパク質・ペプチド TNRC6A /


分子量: 1502.770 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q3UHK8*PLUS
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water /


分子量: 18.015 Da / 分子数: 406 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.37 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: sodium citrate, Hepes 7.0, 10mM DTT

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2016年12月4日
放射モノクロメーター: Si / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→59.28 Å / Num. obs: 56250 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.9 % / Rpim(I) all: 0.032 / Net I/σ(I): 19.8
反射 シェルRpim(I) all: 0.377

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
iMOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1PJN
解像度: 1.9→44.99 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.02 / 位相誤差: 18.11
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1816 2666 4.73 %
Rwork0.1516 --
obs0.153 386273 99.95 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→44.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3342 0 24 406 3772
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0163572
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2444892
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.8572230
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.095590
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008629
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9-1.92160.29011450.25773439X-RAY DIFFRACTION100
1.9216-1.94420.28911720.24113364X-RAY DIFFRACTION100
1.9442-1.96790.25141830.23193441X-RAY DIFFRACTION100
1.9679-1.99280.25791810.22363399X-RAY DIFFRACTION100
1.9928-2.0190.25141680.21243420X-RAY DIFFRACTION100
2.019-2.04670.27241420.193397X-RAY DIFFRACTION100
2.0467-2.07590.21451810.17883430X-RAY DIFFRACTION100
2.0759-2.10690.23751950.18353343X-RAY DIFFRACTION100
2.1069-2.13980.19521780.16483430X-RAY DIFFRACTION100
2.1398-2.17490.20321620.1663405X-RAY DIFFRACTION100
2.1749-2.21240.21571660.16533410X-RAY DIFFRACTION100
2.2124-2.25270.15781470.15833469X-RAY DIFFRACTION100
2.2527-2.2960.18661530.15093436X-RAY DIFFRACTION100
2.296-2.34290.16512110.1443354X-RAY DIFFRACTION100
2.3429-2.39380.18581840.14753430X-RAY DIFFRACTION100
2.3938-2.44950.18631530.14423377X-RAY DIFFRACTION100
2.4495-2.51070.18451510.14353422X-RAY DIFFRACTION100
2.5107-2.57860.19931860.14953402X-RAY DIFFRACTION100
2.5786-2.65450.18251640.15423419X-RAY DIFFRACTION100
2.6545-2.74010.17911600.15123419X-RAY DIFFRACTION100
2.7401-2.83810.17561800.14633411X-RAY DIFFRACTION100
2.8381-2.95170.18121450.14933417X-RAY DIFFRACTION100
2.9517-3.0860.17311600.1573444X-RAY DIFFRACTION100
3.086-3.24860.181770.15623408X-RAY DIFFRACTION100
3.2486-3.45210.21661700.15643425X-RAY DIFFRACTION100
3.4521-3.71850.17691700.14193404X-RAY DIFFRACTION100
3.7185-4.09250.16141950.1273375X-RAY DIFFRACTION100
4.0925-4.68420.1381780.1173402X-RAY DIFFRACTION100
4.6842-5.89950.1391620.15033406X-RAY DIFFRACTION100
5.8995-45.00270.18981590.14763407X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.74350.58770.38780.29980.26560.32310.09580.0271-0.11890.0404-0.00320.0023-0.0359-0.00490.00210.18370.01330.01110.1733-0.0140.172739.314373.65757.9052
20.2476-0.07220.06620.0652-0.06090.15450.22240.6646-0.3555-0.42370.1728-0.21080.19630.43510.34290.41110.02770.14790.7171-0.24330.350531.963249.581621.9152
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'B' and resid 72 through 409)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'B' and resid 410 through 497)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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