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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5umz | |||||||||
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タイトル | Structure of TNRC6A NLS in complex with importin-alpha | |||||||||
要素 |
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キーワード | PROTEIN TRANSPORT / mRNA decay / miRNA ARM repeat / nuclear transport (核輸送) | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 Post-transcriptional silencing by small RNAs / Transcriptional regulation by small RNAs / maintenance of protein location in cell / Sensing of DNA Double Strand Breaks / entry of viral genome into host nucleus through nuclear pore complex via importin / miRNA-mediated post-transcriptional gene silencing / positive regulation of viral life cycle / miRNA-mediated gene silencing by inhibition of translation / NLS-dependent protein nuclear import complex / regulatory ncRNA-mediated gene silencing ...Post-transcriptional silencing by small RNAs / Transcriptional regulation by small RNAs / maintenance of protein location in cell / Sensing of DNA Double Strand Breaks / entry of viral genome into host nucleus through nuclear pore complex via importin / miRNA-mediated post-transcriptional gene silencing / positive regulation of viral life cycle / miRNA-mediated gene silencing by inhibition of translation / NLS-dependent protein nuclear import complex / regulatory ncRNA-mediated gene silencing / postsynapse to nucleus signaling pathway / 宿主 / RISC complex / positive regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / positive regulation of nuclear-transcribed mRNA poly(A) tail shortening / nuclear import signal receptor activity / nuclear localization sequence binding / NLS-bearing protein import into nucleus / cellular response to starvation / P-body / cytoplasmic stress granule / protein import into nucleus / histone deacetylase binding / 核膜 / DNA-binding transcription factor binding / postsynaptic density / molecular adaptor activity / intracellular membrane-bounded organelle / glutamatergic synapse / perinuclear region of cytoplasm / ゴルジ体 / RNA binding / 核質 / 細胞核 / 細胞質基質 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Mus musculus (ハツカネズミ) | |||||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å | |||||||||
データ登録者 | Chaston, J. / Stewart, A.G. / Christie, M. | |||||||||
資金援助 | オーストラリア, 2件
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引用 | ジャーナル: PLoS ONE / 年: 2017 タイトル: Structural characterisation of TNRC6A nuclear localisation signal in complex with importin-alpha. 著者: Chaston, J.J. / Stewart, A.G. / Christie, M. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5umz.cif.gz | 196.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb5umz.ent.gz | 153.9 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5umz.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/um/5umz ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/um/5umz | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | 1pjnS S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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詳細 | As per the authors the biological assembly is a dimer, the second peptide bound is an artifact of the purification/crystallisation process |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 55121.301 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 70-528 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Kpna2, Rch1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P52293 | ||||
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#2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 1502.770 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q3UHK8*PLUS #3: 化合物 | ChemComp-GOL / #4: 水 | ChemComp-HOH / | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.37 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: sodium citrate, Hepes 7.0, 10mM DTT |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.9537 Å |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2016年12月4日 |
放射 | モノクロメーター: Si / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9537 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.9→59.28 Å / Num. obs: 56250 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.9 % / Rpim(I) all: 0.032 / Net I/σ(I): 19.8 |
反射 シェル | Rpim(I) all: 0.377 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 1PJN 解像度: 1.9→44.99 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.02 / 位相誤差: 18.11
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.9→44.99 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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