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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5ms2 | ||||||
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タイトル | Crystal structure of the Legionella pneumophila effector protein RavZ in complex with human LC3B | ||||||
要素 |
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キーワード | HYDROLASE (加水分解酵素) / Autophagy (オートファジー) / Host-pathogen interaction | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 host intracellular membrane-bounded organelle / symbiont-mediated suppression of host autophagy / SARS-CoV-2 modulates autophagy / protein delipidation / ceramide binding / cellular response to nitrogen starvation / phosphatidylethanolamine binding / phosphatidylinositol-3-phosphate binding / Translation of Replicase and Assembly of the Replication Transcription Complex / TBC/RABGAPs ...host intracellular membrane-bounded organelle / symbiont-mediated suppression of host autophagy / SARS-CoV-2 modulates autophagy / protein delipidation / ceramide binding / cellular response to nitrogen starvation / phosphatidylethanolamine binding / phosphatidylinositol-3-phosphate binding / Translation of Replicase and Assembly of the Replication Transcription Complex / TBC/RABGAPs / オートファジー / Receptor Mediated Mitophagy / axoneme / autophagosome maturation / autophagosome membrane / マイトファジー / organelle membrane / autophagosome assembly / オートファゴソーム / 細胞内膜系 / cysteine-type peptidase activity / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / Pexophagy / cellular response to starvation / host cell cytoplasmic vesicle membrane / ミトコンドリア / オートファジー / オートファジー / KEAP1-NFE2L2 pathway / Translation of Replicase and Assembly of the Replication Transcription Complex / cytoplasmic vesicle / microtubule binding / 微小管 / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / intracellular membrane-bounded organelle / ubiquitin protein ligase binding / ミトコンドリア / タンパク質分解 / extracellular region / 生体膜 / 細胞質基質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Legionella pneumophila subsp. pneumophila str. Philadelphia 1 (レジオネラ・ニューモフィラ) Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.47 Å | ||||||
データ登録者 | Pantoom, S. / Vetter, I.R. / Wu, Y.W. | ||||||
引用 | ジャーナル: Elife / 年: 2017 タイトル: Elucidation of the anti-autophagy mechanism of the Legionella effector RavZ using semisynthetic LC3 proteins. 著者: Yang, A. / Pantoom, S. / Wu, Y.W. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5ms2.cif.gz | 226.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb5ms2.ent.gz | 181.7 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5ms2.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ms/5ms2 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ms/5ms2 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 48523.410 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Legionella pneumophila subsp. pneumophila str. Philadelphia 1 (レジオネラ・ニューモフィラ) 遺伝子: lpg1683 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5ZUV9 |
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#2: タンパク質 | 分子量: 14579.822 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MAP1LC3B, MAP1ALC3 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9GZQ8 |
#3: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.18 % |
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結晶化 | 温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6 詳細: 0.17 M ammonium acetate, 0.085M tri sodium citrate, 25.5% PEG 4000 and 15% glycerol |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.97857 Å |
検出器 | タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年3月3日 |
放射 | モノクロメーター: SI (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.97857 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.47→48.08 Å / Num. obs: 22607 / % possible obs: 99.91 % / 冗長度: 6.8 % / Biso Wilson estimate: 29.26 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.18 / Net I/σ(I): 9.51 |
反射 シェル | 解像度: 2.47→2.56 Å / 冗長度: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 0.72 / Mean I/σ(I) obs: 2.57 / % possible all: 99.42 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 5CQC, 2Z0D 解像度: 2.47→48.08 Å / SU ML: 0.29 / 交差検証法: NONE / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 23.22
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.47→48.08 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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