[日本語] English
万見
- PDB-2z0d: The crystal structure of human Atg4B- LC3(1-120) complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2z0d
タイトルThe crystal structure of human Atg4B- LC3(1-120) complex
要素
  • Cysteine protease ATG4B
  • Microtubule-associated proteins 1A/1B light chain 3B
キーワードHYDROLASE/STRUCTURAL PROTEIN / papain-like fold / ubiquitin fold / HYDROLASE-STRUCTURAL PROTEIN COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


otolith mineralization completed early in development / Receptor Mediated Mitophagy / protein-phosphatidylethanolamide deconjugating activity / TBC/RABGAPs / Pexophagy / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / KEAP1-NFE2L2 pathway / Macroautophagy / protein delipidation / microautophagy ...otolith mineralization completed early in development / Receptor Mediated Mitophagy / protein-phosphatidylethanolamide deconjugating activity / TBC/RABGAPs / Pexophagy / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / KEAP1-NFE2L2 pathway / Macroautophagy / protein delipidation / microautophagy / aggrephagy / mucus secretion / ceramide binding / protein localization to phagophore assembly site / piecemeal microautophagy of the nucleus / phosphatidylethanolamine binding / cellular response to nitrogen starvation / microtubule associated complex / positive regulation of mucus secretion / Macroautophagy / autolysosome / autophagosome membrane / axoneme / autophagosome assembly / autophagosome maturation / mitophagy / endomembrane system / tubulin binding / cysteine-type peptidase activity / autophagosome / cellular response to starvation / establishment of localization in cell / macroautophagy / mitochondrial membrane / protein processing / autophagy / protein transport / presynapse / microtubule binding / cytoplasmic vesicle / scaffold protein binding / endopeptidase activity / microtubule / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / protein domain specific binding / axon / cysteine-type endopeptidase activity / neuronal cell body / dendrite / ubiquitin protein ligase binding / endoplasmic reticulum / mitochondrion / proteolysis / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Peptidase C54 / Peptidase C54, catalytic domain / Cysteine protease ATG4, F-type LIR motif / Peptidase C54 catalytic domain / ATG4, F-type LIR motif / Autophagy protein Atg8 ubiquitin-like / Autophagy protein Atg8 ubiquitin like / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Ubiquitin-like (UB roll) ...Peptidase C54 / Peptidase C54, catalytic domain / Cysteine protease ATG4, F-type LIR motif / Peptidase C54 catalytic domain / ATG4, F-type LIR motif / Autophagy protein Atg8 ubiquitin-like / Autophagy protein Atg8 ubiquitin like / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Microtubule-associated protein 1 light chain 3 beta / Cysteine protease ATG4B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Satoo, K. / Noda, N.N. / Inagaki, F.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2009
タイトル: The structure of Atg4B-LC3 complex reveals the mechanism of LC3 processing and delipidation during autophagy.
著者: Satoo, K. / Noda, N.N. / Kumeta, H. / Fujioka, Y. / Mizushima, N. / Ohsumi, Y. / Inagaki, F.
履歴
登録2007年5月7日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年5月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月10日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年11月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Cysteine protease ATG4B
B: Microtubule-associated proteins 1A/1B light chain 3B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,6872
ポリマ－54,6872
非ポリマー00
水5,657314
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2410 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area18360 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.475, 91.812, 102.594
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The biological assembly is a hetero-dimer of molecules A and B.

-
要素

#1: タンパク質 Cysteine protease ATG4B / HsAtg4B / Autophagy-related protein 4 homolog B / hAPG4B / Autophagin-1 / Autophagy-related ...HsAtg4B / Autophagy-related protein 4 homolog B / hAPG4B / Autophagin-1 / Autophagy-related cysteine endopeptidase 1 / AUT-like 1 cysteine endopeptidase


分子量: 40111.621 Da / 分子数: 1 / 断片: residues (-2)-354 / 変異: H280A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pGEX6P / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: Q9Y4P1, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ
#2: タンパク質 Microtubule-associated proteins 1A/1B light chain 3B / LC3 / Microtubule-associated protein 1 light chain 3 beta / MAP1A/MAP1B LC3 B / MAP1A/1B light ...LC3 / Microtubule-associated protein 1 light chain 3 beta / MAP1A/MAP1B LC3 B / MAP1A/1B light chain 3 B / MAP1 light chain 3-like protein 2 / Autophagy-related protein LC3 B / Autophagy-related ubiquitin-like modifier LC3 B


分子量: 14575.725 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / プラスミド: pGEX6P / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q62625
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 314 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.8 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.8
詳細: 20% PEG 3350, 0.1M sodium citrate, pH 5.8, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-5A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. all: 34586 / Num. obs: 34586 / % possible obs: 95.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 16.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.056 / Net I/σ(I): 15.6
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / Rmerge(I) obs: 0.33 / % possible all: 92.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2CY7, 1UGM

2cy7

1ugm


解像度: 1.9→34.84 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 208436.61 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.227 3341 10 %RANDOM
Rwork0.192 ---
all0.196 ---
obs0.196 33509 92.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 44.8686 Å2 / ksol: 0.364907 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 29.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.67 Å20 Å20 Å2
2--5.41 Å20 Å2
3----6.08 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.25 Å0.21 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.18 Å0.16 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→34.84 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3364 0 0 314 3678
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.78
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 1.9→2.02 Å / Rfactor Rfree error: 0.012 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.271 486 9.6 %
Rwork0.235 4567 -
obs-5053 85.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る