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- PDB-2cy7: The crystal structure of human Atg4B -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2cy7
タイトルThe crystal structure of human Atg4B
要素Cysteine protease APG4B
キーワードHYDROLASE / papain-like fold / autophagy
機能・相同性
機能・相同性情報


otolith mineralization completed early in development / protein-phosphatidylethanolamide deconjugating activity / protein delipidation / microautophagy / aggrephagy / protein localization to phagophore assembly site / piecemeal microautophagy of the nucleus / Macroautophagy / autophagosome membrane / autophagosome assembly ...otolith mineralization completed early in development / protein-phosphatidylethanolamide deconjugating activity / protein delipidation / microautophagy / aggrephagy / protein localization to phagophore assembly site / piecemeal microautophagy of the nucleus / Macroautophagy / autophagosome membrane / autophagosome assembly / mitophagy / cysteine-type peptidase activity / macroautophagy / protein processing / autophagy / protein transport / cytoplasmic vesicle / scaffold protein binding / endopeptidase activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / cysteine-type endopeptidase activity / endoplasmic reticulum / mitochondrion / proteolysis / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Peptidase C54 / Peptidase C54, catalytic domain / Cysteine protease ATG4, F-type LIR motif / Peptidase C54 catalytic domain / ATG4, F-type LIR motif / Papain-like cysteine peptidase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Cysteine protease ATG4B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Sugawara, K. / Suzuki, N.N. / Fujioka, Y. / Mizushima, N. / Ohsumi, Y. / Inagaki, F.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2005
タイトル: Structural Basis for the Specificity and Catalysis of Human Atg4B Responsible for Mammalian Autophagy
著者: Sugawara, K. / Suzuki, N.N. / Fujioka, Y. / Mizushima, N. / Ohsumi, Y. / Inagaki, F.
履歴
登録2005年7月5日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02005年9月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cysteine protease APG4B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,6451
ポリマ－44,6451
非ポリマー00
水3,639202
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)51.913, 88.339, 160.139
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-576-

HOH

21A-588-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Cysteine protease APG4B / Atg4B / Autophagy 4 homolog B / hAPG4B / Autophagin-1 / Autophagy-related cysteine endopeptidase 1 ...Atg4B / Autophagy 4 homolog B / hAPG4B / Autophagin-1 / Autophagy-related cysteine endopeptidase 1 / AUT-like 1 cysteine endopeptidase


分子量: 44645.488 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9Y4P1, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 202 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.4 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: potassium phosphate, sodium chloride, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 0.9792, 0.9795, 0.9700
検出器検出器: CCD
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97921
20.97951
30.971
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. all: 26769 / Num. obs: 26769 / % possible obs: 90.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 29 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.054
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / Rmerge(I) obs: 0.248 / % possible all: 60.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.9→44.76 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 587671.6 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.247 2613 10 %RANDOM
Rwork0.215 ---
all0.218 26236 --
obs0.215 26236 88.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 63.7146 Å2 / ksol: 0.37473 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 39.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.3 Å20 Å20 Å2
2---1.5 Å20 Å2
3----4.8 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.29 Å0.24 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.25 Å0.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→44.76 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2615 0 0 202 2817
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.75
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 1.9→2.02 Å / Rfactor Rfree error: 0.019 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.317 280 9.7 %
Rwork0.286 2613 -
obs-2893 60.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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