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万見
- PDB-5ar0: HSP72 with adenosine-derived inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ar0
タイトルHSP72 with adenosine-derived inhibitor
要素HEAT SHOCK 70 KDA PROTEIN 1A
キーワードCHAPERONE (シャペロン) / HEAT SHOCK PROTEIN (熱ショックタンパク質) / HSP70 (Hsp70) / HSP72 (HSPA1A) / ATPASE (ATPアーゼ) / ADENOSINE (アデノシン) / INHIBITOR (酵素阻害剤)
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of endoribonuclease activity / denatured protein binding / cellular heat acclimation / negative regulation of inclusion body assembly / Viral RNP Complexes in the Host Cell Nucleus / positive regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / death receptor agonist activity / C3HC4-type RING finger domain binding / ATP-dependent protein disaggregase activity / positive regulation of microtubule nucleation ...positive regulation of endoribonuclease activity / denatured protein binding / cellular heat acclimation / negative regulation of inclusion body assembly / Viral RNP Complexes in the Host Cell Nucleus / positive regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / death receptor agonist activity / C3HC4-type RING finger domain binding / ATP-dependent protein disaggregase activity / positive regulation of microtubule nucleation / misfolded protein binding / regulation of mitotic spindle assembly / positive regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / negative regulation of mitochondrial outer membrane permeabilization involved in apoptotic signaling pathway / transcription regulator inhibitor activity / aggresome / lysosomal transport / cellular response to steroid hormone stimulus / mRNA catabolic process / chaperone cofactor-dependent protein refolding / regulation of protein ubiquitination / HSF1-dependent transactivation / response to unfolded protein / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / chaperone-mediated protein complex assembly / Attenuation phase / cellular response to unfolded protein / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / 封入体 / ATP metabolic process / protein folding chaperone / negative regulation of protein ubiquitination / heat shock protein binding / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / 中心小体 / positive regulation of RNA splicing / positive regulation of erythrocyte differentiation / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / G protein-coupled receptor binding / positive regulation of interleukin-8 production / ATP-dependent protein folding chaperone / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / PKR-mediated signaling / negative regulation of cell growth / histone deacetylase binding / transcription corepressor activity / disordered domain specific binding / unfolded protein binding / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / virus receptor activity / cellular response to oxidative stress / cellular response to heat / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / protein refolding / blood microparticle / vesicle / ficolin-1-rich granule lumen / receptor ligand activity / protein stabilization / nuclear speck / cadherin binding / ribonucleoprotein complex / negative regulation of cell population proliferation / signaling receptor binding / focal adhesion / 中心体 / ubiquitin protein ligase binding / Neutrophil degranulation / positive regulation of gene expression / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / enzyme binding / 小胞体 / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / ミトコンドリア / extracellular space / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / 核質 / ATP binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Defensin A-like - #30 / Defensin A-like / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily ...Defensin A-like - #30 / Defensin A-like / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-GB8 / Heat shock 70 kDa protein 1A
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Cheeseman, M.D. / Westwood, I.M. / Barbeau, O. / Rowlands, M.G. / Jones, A.M. / Jeganathan, F. / Burke, R. / Dobson, S.E. / Workman, P. / Collins, I. ...Cheeseman, M.D. / Westwood, I.M. / Barbeau, O. / Rowlands, M.G. / Jones, A.M. / Jeganathan, F. / Burke, R. / Dobson, S.E. / Workman, P. / Collins, I. / van Montfort, R.L.M. / Jones, K.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2016
タイトル: Exploiting Protein Conformational Change to Optimize Adenosine-Derived Inhibitors of Hsp70.
著者: Cheeseman, M.D. / Westwood, I.M. / Barbeau, O. / Rowlands, M.G. / Dobson, S. / Jones, A.M. / Jeganathan, F. / Burke, R. / Kadi, N. / Workman, P. / Collins, I. / Van Montfort, R.L.M. / Jones, K.
履歴
登録2015年9月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年5月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年6月8日Group: Database references
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HEAT SHOCK 70 KDA PROTEIN 1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,0878
ポリマ－43,1961
非ポリマー8917
水3,657203
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.880, 80.545, 92.979
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 HEAT SHOCK 70 KDA PROTEIN 1A / HEAT SHOCK 70 KDA PROTEIN 1 / HSP70-1 / HSP70.1


分子量: 43195.902 Da / 分子数: 1 / 断片: NUCLEOTIDE BINDING DOMAIN, UNP RESIDUES 1-380 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): AI / 参照: UniProt: P0DMV8, EC: 3.6.3.51

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非ポリマー , 5種, 210分子

#2: 化合物 ChemComp-GB8 / (2R,3R,4S,5R)-2-(6-amino-8-((quinolin-7-ylmethyl)amino)-9H-purin-9-yl)-5-(hydroxymethyl)tetrahydrofuran-3,4-diol / 8-(キノリン-6-イルメチルアミノ)アデノシン


分子量: 423.425 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H21N7O4
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド / ジメチルスルホキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 203 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細RESIDUES 382 ONWARDS ARE A CLONING ARTEFACT DERIVED FROM THE EXPRESSION VECTOR PGEX-6P-1

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.73 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.5
詳細: 17-28% (W/V) PEG3350, 0.1 M HEPES PH 7.5, 2 MM MGCL2, 2 MM NAH2PO4 AND 5 MM INHIBITOR

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.9686
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年12月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9686 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→46.49 Å / Num. obs: 25878 / % possible obs: 89.3 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.8 % / Biso Wilson estimate: 21.09 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.14 / Net I/σ(I): 7.7
反射 シェル解像度: 1.9→1.94 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 1.13 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / % possible all: 51.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.2精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1S3X

1s3x


解像度: 1.9→46.49 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9391 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9255 / SU R Cruickshank DPI: 0.165 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.173 / SU Rfree Blow DPI: 0.147 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.144
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2104 1274 4.93 %RANDOM
Rwork0.1725 ---
obs0.1744 25833 88.89 %-
原子変位パラメータBiso mean: 26.22 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.973 Å20 Å20 Å2
2---4.15 Å20 Å2
3----0.823 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.215 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→46.49 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2862 0 58 203 3123
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.012964HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg14018HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1011SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes75HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes463HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2964HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.19
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion15.96
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion404SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact3681SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.98 Å / Total num. of bins used: 13
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2365 99 5.89 %
Rwork0.1983 1582 -
all0.2006 1681 -
obs--52.07 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.00820.4743-0.04272.78180.06120.4832-0.0148-0.14270.25910.2726-0.01390.2838-0.0813-0.09860.0287-0.01740.01260.0216-0.0265-0.037-0.01389.2428.27846.5662
22.2321-0.5910.2152.37040.37950.5846-0.00880.09450.1424-0.0641-0.0258-0.0526-0.07250.11550.0347-0.045-0.01670.0147-0.01140.0035-0.049226.21364.3399-2.2371
31.17460.27180.04260.9642-0.01070.41170.029-0.08270.03860.1077-0.00570.02130.055-0.0036-0.0233-0.0202-0.0080.0193-0.0182-0.0049-0.05769.1127-4.60544.4549
42.82480.20910.59990-0.89271.2626-0.14330.07210.26180.08560.11180.05060.06370.16670.0314-0.0043-0.092-0.01740.0681-0.007-0.026913.567314.3886-22.6279
55.82591.484-0.18771.7962-0.69123.1317-0.1418-0.22920.54420.13040.07160.021-0.37170.28610.0702-0.0109-0.0643-0.0489-0.1062-0.04840.018613.849619.6843-16.7529
61.07850.7337-0.43372.4503-0.82571.0482-0.11620.19660.077-0.18580.1260.13940.04580.0014-0.0097-0.05-0.0297-0.01670.02610.0088-0.09281.5738-1.3967-15.9726
72.32110.48220.55060.59590.17582.36110.01540.1080.2673-0.0960.03480.19040.0368-0.1611-0.0501-0.0656-0.00020.0113-0.01740.003-0.006-3.2551-2.3147-3.1911

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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