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- PDB-5aqw: Fragment-based screening of HSP70 sheds light on the functional r... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5aqw
タイトルFragment-based screening of HSP70 sheds light on the functional role of ATP-binding site residues
要素HEAT SHOCK 70 KDA PROTEIN 1A
キーワードCHAPERONE / HEAT SHOCK PROTEIN / HSP70 / HSP72 / HSC70 / ATPASE / BAG1 / FRAGMENT
機能・相同性
機能・相同性情報


: / denatured protein binding / cellular heat acclimation / negative regulation of inclusion body assembly / Viral RNP Complexes in the Host Cell Nucleus / death receptor agonist activity / C3HC4-type RING finger domain binding / positive regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / positive regulation of microtubule nucleation / ATP-dependent protein disaggregase activity ...: / denatured protein binding / cellular heat acclimation / negative regulation of inclusion body assembly / Viral RNP Complexes in the Host Cell Nucleus / death receptor agonist activity / C3HC4-type RING finger domain binding / positive regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / positive regulation of microtubule nucleation / ATP-dependent protein disaggregase activity / misfolded protein binding / negative regulation of mitochondrial outer membrane permeabilization involved in apoptotic signaling pathway / positive regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / regulation of mitotic spindle assembly / aggresome / lysosomal transport / cellular response to steroid hormone stimulus / mRNA catabolic process / : / regulation of protein ubiquitination / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / cellular response to unfolded protein / HSF1-dependent transactivation / response to unfolded protein / Mitochondrial unfolded protein response (UPRmt) / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / Attenuation phase / chaperone-mediated protein complex assembly / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / ATP metabolic process / transcription regulator inhibitor activity / heat shock protein binding / inclusion body / negative regulation of protein ubiquitination / protein folding chaperone / centriole / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / positive regulation of erythrocyte differentiation / positive regulation of RNA splicing / positive regulation of interleukin-8 production / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / ATP-dependent protein folding chaperone / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / G protein-coupled receptor binding / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / negative regulation of cell growth / PKR-mediated signaling / histone deacetylase binding / disordered domain specific binding / transcription corepressor activity / unfolded protein binding / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / cellular response to heat / virus receptor activity / protein refolding / cellular response to oxidative stress / blood microparticle / vesicle / ficolin-1-rich granule lumen / protein stabilization / nuclear speck / cadherin binding / receptor ligand activity / ribonucleoprotein complex / signaling receptor binding / negative regulation of cell population proliferation / focal adhesion / ubiquitin protein ligase binding / centrosome / Neutrophil degranulation / positive regulation of gene expression / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / endoplasmic reticulum / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / extracellular space / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Defensin A-like - #30 / Defensin A-like / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein ...Defensin A-like - #30 / Defensin A-like / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-5P7 / (2S,3S)-1,4-DIMERCAPTOBUTANE-2,3-DIOL / PHOSPHATE ION / Heat shock 70 kDa protein 1A
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.53 Å
データ登録者Jones, A.M. / Westwood, I.M. / Osborne, J.D. / Matthews, T.P. / Cheeseman, M.D. / Rowlands, M.G. / Jeganathan, F. / Burke, R. / Lee, D. / Kadi, N. ...Jones, A.M. / Westwood, I.M. / Osborne, J.D. / Matthews, T.P. / Cheeseman, M.D. / Rowlands, M.G. / Jeganathan, F. / Burke, R. / Lee, D. / Kadi, N. / Liu, M. / Richards, M. / McAndrew, C. / Yahya, N. / Dobson, S.E. / Jones, K. / Workman, P. / Collins, I. / van Montfort, R.L.M.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2016
タイトル: A fragment-based approach applied to a highly flexible target: Insights and challenges towards the inhibition of HSP70 isoforms.
著者: Jones, A.M. / Westwood, I.M. / Osborne, J.D. / Matthews, T.P. / Cheeseman, M.D. / Rowlands, M.G. / Jeganathan, F. / Burke, R. / Lee, D. / Kadi, N. / Liu, M. / Richards, M. / McAndrew, C. / ...著者: Jones, A.M. / Westwood, I.M. / Osborne, J.D. / Matthews, T.P. / Cheeseman, M.D. / Rowlands, M.G. / Jeganathan, F. / Burke, R. / Lee, D. / Kadi, N. / Liu, M. / Richards, M. / McAndrew, C. / Yahya, N. / Dobson, S.E. / Jones, K. / Workman, P. / Collins, I. / van Montfort, R.L.
履歴
登録2015年9月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年10月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / diffrn_detector
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name / _diffrn_detector.type
改定 1.22019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow
Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.32024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HEAT SHOCK 70 KDA PROTEIN 1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,49017
ポリマ－43,1961
非ポリマー1,29416
水7,620423
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.942, 70.207, 84.769
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 HEAT SHOCK 70 KDA PROTEIN 1A


分子量: 43195.902 Da / 分子数: 1 / 断片: NUCLEOTIDE BINDING DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PGEX-6P-1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): AI / 参照: UniProt: P0DMV8, EC: 3.6.3.51

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非ポリマー , 6種, 439分子

#2: 化合物 ChemComp-5P7 / (1S,2R,3R,5R)-3-(hydroxymethyl)-5-(quinazolin-4-ylamino)cyclopentane-1,2-diol


分子量: 275.303 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H17N3O3
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物 ChemComp-DTV / (2S,3S)-1,4-DIMERCAPTOBUTANE-2,3-DIOL


分子量: 154.251 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O2S2
#5: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL


分子量: 62.068 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 423 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細RESIDUES 382 ONWARDS ARE A CLONING ARTEFACT DERIVED FROM THE EXPRESSION VECTOR PGEX-6P-1

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.2 % / 解説: NONE
結晶化温度: 291 K / pH: 7.5
詳細: 17-28% (W/V) PEG3350, 0.1 M HEPES PH 7.5, 2 MM MGCL2, 2 MM NAH2PO4 AND 5 MM ADENOSINE, THEN BACKSOAKED WITH 100 MM INHIBITOR (20% DMSO) FOR 16H AT 18 DEGREES C

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.92
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年9月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.53→21.78 Å / Num. obs: 51475 / % possible obs: 82.3 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.1 % / Biso Wilson estimate: 20.64 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 10.7
反射 シェル解像度: 1.53→1.56 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 1.18 / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / % possible all: 33.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.2精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1S3X

1s3x


解像度: 1.53→49.19 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9618 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9546 / SU R Cruickshank DPI: 0.08 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.086 / SU Rfree Blow DPI: 0.082 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.079
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1849 2409 4.68 %RANDOM
Rwork0.161 ---
obs0.1621 51423 81.99 %-
原子変位パラメータBiso mean: 25.17 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.3644 Å20 Å20 Å2
2---1.3616 Å20 Å2
3----0.0027 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.183 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.53→49.19 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2896 0 82 423 3401
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.013103HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.924199HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1084SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes84HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes471HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3103HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.22
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion14.29
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion420SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies9HARMONIC1
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact3883SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 1.53→1.57 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2474 78 4.89 %
Rwork0.2232 1516 -
all0.2244 1594 -
obs--34.85 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.8087-0.08130.30220.7344-0.15350.55380.0241-0.0344-0.0239-0.0129-0.0326-0.02960.0566-0.02610.0085-0.00040.0054-0.0022-0.03040.0025-0.0204-5.8244-10.189218.8552
20.45-0.01230.07490.76550.19940.72070.0117-0.00320.0585-0.00940.0035-0.08910.00610.0567-0.0153-0.0210.00320.0027-0.0407-0.0075-0.0248-5.25171.300514.8968
30.753-0.1574-0.05341.8685-0.33660.80660.0407-0.03680.02380.12140.01210.0844-0.0958-0.0816-0.0528-0.04740.0028-0.0156-0.0134-0.0083-0.0409-24.6988-7.248212.2505
41.6191-0.451.63040.95620.28660.57390.0455-0.0508-0.21170.0325-0.0835-0.12770.07240.03550.038-0.0475-0.0149-0.00750.01030.03550.0082-15.2046-27.878415.4953
50.44380.4270.02682.9631-0.12350.74210.0237-0.0305-0.09880.0058-0.001-0.03330.0968-0.0548-0.0227-0.0646-0.0114-0.0192-0.0149-0.0087-0.0575-26.6906-17.416210.0298
61.67210.803-0.22180.992-0.34110.9470.01780.09930.0705-0.0732-0.00420.12770.0002-0.1351-0.0136-0.00980.0169-0.0165-0.0197-0.006-0.0371-22.9124-2.04473.113
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{A|9 - 109}
2X-RAY DIFFRACTION2{A|110 - 182}
3X-RAY DIFFRACTION3{A|183 - 249}
4X-RAY DIFFRACTION4{A|250 - 275}
5X-RAY DIFFRACTION5{A|276 - 343}
6X-RAY DIFFRACTION6{A|344 - 384}

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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