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万見
- PDB-2bws: His243Ala Escherichia coli Aminopeptidase P -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2bws
タイトルHis243Ala Escherichia coli Aminopeptidase P
要素XAA-PRO AMINOPEPTIDASE P
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / METALLOENZYME (金属タンパク質) / 'PITA-BREAD' ENZYME / PROLINE-SPECIFIC ENZYME / MANGANESE ENZYME
機能・相同性
機能・相同性情報


Xaa-Proアミノペプチダーゼ / metalloexopeptidase activity / metalloaminopeptidase activity / aminopeptidase activity / manganese ion binding / protein homotetramerization / protein-containing complex / タンパク質分解 / identical protein binding / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Aminopeptidase P, N-terminal / Aminopeptidase P, N-terminal domain / Aminopeptidase P, N-terminal domain / Peptidase M24B, X-Pro dipeptidase/aminopeptidase P, conserved site / Aminopeptidase P and proline dipeptidase signature. / Creatine Amidinohydrolase; Chain A, domain 1 / Creatinase/prolidase N-terminal domain / Creatinase/Aminopeptidase P/Spt16, N-terminal / Peptidase M24, methionine aminopeptidase / クレアチナーゼ ...Aminopeptidase P, N-terminal / Aminopeptidase P, N-terminal domain / Aminopeptidase P, N-terminal domain / Peptidase M24B, X-Pro dipeptidase/aminopeptidase P, conserved site / Aminopeptidase P and proline dipeptidase signature. / Creatine Amidinohydrolase; Chain A, domain 1 / Creatinase/prolidase N-terminal domain / Creatinase/Aminopeptidase P/Spt16, N-terminal / Peptidase M24, methionine aminopeptidase / クレアチナーゼ / Creatinase/methionine aminopeptidase superfamily / Peptidase M24 / Metallopeptidase family M24 / Creatinase/aminopeptidase-like / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Xaa-Proアミノペプチダーゼ
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Graham, S.C. / Guss, J.M.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2006
タイトル: Kinetic and Crystallographic Analysis of Mutant Escherichia Coli Aminopeptidase P: Insights Into Substrate Recognition and the Mechanism of Catalysis.
著者: Graham, S.C. / Lilley, P.E. / Lee, M. / Schaeffer, P.M. / Kralicek, A.V. / Dixon, N.E. / Guss, J.M.
履歴
登録2005年7月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年1月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年6月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.page_last
改定 1.42019年5月8日Group: Data collection / Derived calculations / Experimental preparation
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow / struct_conn
Item: _exptl_crystal_grow.method / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.52019年5月15日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.62023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: XAA-PRO AMINOPEPTIDASE P
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,8384
ポリマ－49,6931
非ポリマー1453
水11,566642
1
A: XAA-PRO AMINOPEPTIDASE P
ヘテロ分子

A: XAA-PRO AMINOPEPTIDASE P
ヘテロ分子

A: XAA-PRO AMINOPEPTIDASE P
ヘテロ分子

A: XAA-PRO AMINOPEPTIDASE P
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)199,35316
ポリマ－198,7724
非ポリマー58112
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_665-x+1,-y+1,z1
crystal symmetry operation7_556y,x,-z+4/31
crystal symmetry operation10_666-y+1,-x+1,-z+4/31
Buried area12310 Å2
ΔGint-13.4 kcal/mol
Surface area84880 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)177.147, 177.147, 96.438
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number181
Space group name H-MP6422
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2497-

HOH

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要素

#1: タンパク質 XAA-PRO AMINOPEPTIDASE P / AMINOPEPTIDASE P / X-PRO AMINOPEPTIDASE / AMINOPEPTIDASE P II / APP-II / AMINOACYLPROLINE AMINOPEPTIDASE


分子量: 49692.992 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株: AN1459 / プラスミド: PPL670/H243A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): AN1459 / 参照: UniProt: P15034, Xaa-Proアミノペプチダーゼ
#2: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 642 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, HIS 243 TO ALA

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.8 %
解説: STARTING MODEL WAS STRIPPED OF HETATMS AND MULTIPLE CONFORMERS.
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.2
詳細: HANGING DROP VAPOUR DIFFUSION AT 4C. 2 UL 6 MG/ML APPRO PLUS 2 UL RESERVOIR SOLUTION: 28 % PEG 4K, 0.1 M TRIS PH 8.2. SOAKED IN RESERVOIR SOLUTION SUPPLEMENTED WITH 10% MPD AND 1 MM MNCL2 FOR ...詳細: HANGING DROP VAPOUR DIFFUSION AT 4C. 2 UL 6 MG/ML APPRO PLUS 2 UL RESERVOIR SOLUTION: 28 % PEG 4K, 0.1 M TRIS PH 8.2. SOAKED IN RESERVOIR SOLUTION SUPPLEMENTED WITH 10% MPD AND 1 MM MNCL2 FOR 1 HR AT 4C PRIOR TO CRYOCOOLING.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200H / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2005年6月8日 / 詳細: OSMIC MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→76.7 Å / Num. obs: 86631 / % possible obs: 97.3 % / Observed criterion σ(I): 6 / 冗長度: 5 % / Biso Wilson estimate: 21.28 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 17.4
反射 シェル解像度: 1.75→1.84 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.29 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / % possible all: 97.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
MOSFLMデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1WL9

1wl9


解像度: 1.75→60.08 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.969 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.96 / SU B: 2.204 / SU ML: 0.038 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.067 / ESU R Free: 0.066 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.165 2632 3 %RANDOM
Rwork0.15 ---
obs0.15 83997 96.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 21.82 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.08 Å2-0.04 Å20 Å2
2---0.08 Å20 Å2
3---0.11 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→60.08 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3495 0 3 642 4140
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0223615
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.023290
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.161.9564908
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.78737628
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.835453
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.01323.636187
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg10.9515618
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.5911534
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.070.2536
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.024095
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02759
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2060.2739
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1760.23423
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1730.21741
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0780.22099
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1190.2409
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2270.28
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2970.276
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1190.253
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.85522896
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.4232905
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.04333562
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.61141621
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.20261339
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free6.60932
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.75→1.8 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.299 183 -
Rwork0.242 6176 -
obs--97.4 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.831-0.14960.41260.6764-0.14750.5541-0.05530.02720.12930.0432-0.0046-0.0135-0.12830.03640.0599-0.10380.0151-0.0108-0.09260.0055-0.105360.878880.474648.4791
20.4841-0.14430.14750.5915-0.1811.14950.0048-0.0029-0.07210.0082-0.01830.05940.2095-0.0440.0136-0.10450.01420.0208-0.1332-0.0076-0.127967.238543.768250.5724
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 172
2X-RAY DIFFRACTION2A173 - 440

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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