+
Open data
-
Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 1wbq | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | ZnMg substituted aminopeptidase P from E. coli | ||||||
![]() | XAA-PRO AMINOPEPTIDASE | ||||||
![]() | HYDROLASE / PROLINE-SPECIFIC PEPTIDASE / METALLOENZYME / PITA-BREAD FOLD / DINUCLEAR HYDROLASE / METAL BINDING PROTEIN | ||||||
Function / homology | ![]() Xaa-Pro aminopeptidase / metalloexopeptidase activity / metalloaminopeptidase activity / aminopeptidase activity / manganese ion binding / protein homotetramerization / protein-containing complex / proteolysis / identical protein binding / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Graham, S.C. / Bond, C.S. / Freeman, H.C. / Guss, J.M. | ||||||
![]() | ![]() Title: Structural and Functional Implications of Metal Ion Selection in Aminopeptidase P, a Metalloprotease with a Dinuclear Metal Center. Authors: Graham, S.C. / Bond, C.S. / Freeman, H.C. / Guss, J.M. | ||||||
History |
|
-
Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
---|
-
Downloads & links
-
Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 368.2 KB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB format | ![]() | 299.5 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 457.1 KB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
Full document | ![]() | 470 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 66.2 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 95.1 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 1w2mC ![]() 1w7vC ![]() 1wl6C ![]() 1wl9SC ![]() 1wlrC ![]() 2bh3C ![]() 2bhaC ![]() 2bhbC ![]() 2bhcC ![]() 2bhdC ![]() 2bn7C C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
---|---|
Similar structure data |
-
Links
-
Assembly
Deposited unit | ![]()
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 | ![]()
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
2 | ![]()
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Unit cell |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Components on special symmetry positions |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments:
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Details | AMINOPEPTIDASE P IS A HOMOTETRAMER IN SOLUTION. |
-
Components
#1: Protein | Mass: 49792.062 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() #2: Chemical | ChemComp-ZN / #3: Chemical | ChemComp-MG / #4: Chemical | ChemComp-CL / #5: Water | ChemComp-HOH / | Compound details | CATALYTIC ACTIVITY: RELEASE OF ANY N-TERMINAL AMINO ACID, INCLUDING PROLINE, THAT IS LINKED WITH ...CATALYTIC ACTIVITY: RELEASE OF ANY N-TERMINAL AMINO ACID, INCLUDING PROLINE, THAT IS LINKED WITH PROLINE, EVEN FROM A DIPEPTIDE OR TRIPEPTIDE | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
---|
-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 4.4 Å3/Da / Density % sol: 68.2 % Description: STARTING MODEL WAS A TETRAMER OF 1WL9 GENERATED BY CRYSTALLOGRAPHIC OPERATORS STRIPPED OF ANY MULTIPLE CONFORMERS OR HETERO COMPOUNDS |
---|---|
Crystal grow | Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8.3 Details: ROOM TEMPERATURE HANGING DROP WITH 16% PEG4K, 0.1 M TRIS (PH8.3), 0.2 M MGCL2. CRYOPROTECTED WITH 10-15% MPD., pH 8.30 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() |
Detector | Type: MARRESEARCH / Detector: IMAGE PLATE / Date: May 21, 2004 / Details: OSMIC MIRRORS |
Radiation | Monochromator: OSMIC MIRRORS / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.5418 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.3→29.97 Å / Num. obs: 150167 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(I): -3.7 / Redundancy: 2.8 % / Biso Wilson estimate: 35.89 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 17.62 |
Reflection shell | Resolution: 2.3→2.38 Å / Redundancy: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.32 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / % possible all: 97.6 |
-
Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: PDB ENTRY 1WL9 Resolution: 2.3→29.97 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.943 / SU B: 7.877 / SU ML: 0.103 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R: 0.165 / ESU R Free: 0.149 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: BABINET MODEL WITH MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 35.06 Å2
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.3→29.97 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
|