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- PDB-1w7v: ZnMg substituted aminopeptidase P from E. coli -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1w7v
タイトルZnMg substituted aminopeptidase P from E. coli
要素
  • PEPTIDE VAL-PRO-LEU
  • XAA-PRO AMINOPEPTIDASE
キーワードHYDROLASE / PROLINE-SPECIFIC PEPTIDASE / METALLOENZYME / PITA-BREAD FOLD / DINUCLEAR HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


Xaa-Pro aminopeptidase / metalloexopeptidase activity / metalloaminopeptidase activity / aminopeptidase activity / manganese ion binding / protein homotetramerization / protein-containing complex / proteolysis / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Aminopeptidase P, N-terminal / Aminopeptidase P, N-terminal domain / Aminopeptidase P, N-terminal domain / : / Peptidase M24B, X-Pro dipeptidase/aminopeptidase P, conserved site / Aminopeptidase P and proline dipeptidase signature. / Creatine Amidinohydrolase; Chain A, domain 1 / Creatinase/prolidase N-terminal domain / Creatinase/Aminopeptidase P/Spt16, N-terminal / Peptidase M24, methionine aminopeptidase ...Aminopeptidase P, N-terminal / Aminopeptidase P, N-terminal domain / Aminopeptidase P, N-terminal domain / : / Peptidase M24B, X-Pro dipeptidase/aminopeptidase P, conserved site / Aminopeptidase P and proline dipeptidase signature. / Creatine Amidinohydrolase; Chain A, domain 1 / Creatinase/prolidase N-terminal domain / Creatinase/Aminopeptidase P/Spt16, N-terminal / Peptidase M24, methionine aminopeptidase / Creatine Amidinohydrolase / Creatinase/methionine aminopeptidase superfamily / Peptidase M24 / Metallopeptidase family M24 / Creatinase/aminopeptidase-like / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Xaa-Pro aminopeptidase
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Graham, S.C. / Bond, C.S. / Freeman, H.C. / Guss, J.M.
引用ジャーナル: Biochemistry / : 2005
タイトル: Structural and Functional Implications of Metal Ion Selection in Aminopeptidase P, a Metalloprotease with a Dinuclear Metal Center.
著者: Graham, S.C. / Bond, C.S. / Freeman, H.C. / Guss, J.M.
履歴
登録2004年9月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年9月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22019年5月8日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Experimental preparation / Other
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct_conn
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.32019年10月9日Group: Data collection / Other / カテゴリ: pdbx_database_status / Item: _pdbx_database_status.status_code_sf
改定 1.42020年7月29日Group: Derived calculations / Source and taxonomy
カテゴリ: pdbx_entity_src_syn / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id ..._struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry
改定 1.52023年12月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: XAA-PRO AMINOPEPTIDASE
B: XAA-PRO AMINOPEPTIDASE
C: XAA-PRO AMINOPEPTIDASE
D: XAA-PRO AMINOPEPTIDASE
E: PEPTIDE VAL-PRO-LEU
F: PEPTIDE VAL-PRO-LEU
G: PEPTIDE VAL-PRO-LEU
H: PEPTIDE VAL-PRO-LEU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)201,02722
ポリマ-200,4788
非ポリマー54914
19,7081094
1
A: XAA-PRO AMINOPEPTIDASE
B: XAA-PRO AMINOPEPTIDASE
E: PEPTIDE VAL-PRO-LEU
F: PEPTIDE VAL-PRO-LEU
ヘテロ分子

A: XAA-PRO AMINOPEPTIDASE
B: XAA-PRO AMINOPEPTIDASE
E: PEPTIDE VAL-PRO-LEU
F: PEPTIDE VAL-PRO-LEU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)201,02722
ポリマ-200,4788
非ポリマー54914
1448
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
手法PQS
2
C: XAA-PRO AMINOPEPTIDASE
D: XAA-PRO AMINOPEPTIDASE
G: PEPTIDE VAL-PRO-LEU
H: PEPTIDE VAL-PRO-LEU
ヘテロ分子

C: XAA-PRO AMINOPEPTIDASE
D: XAA-PRO AMINOPEPTIDASE
G: PEPTIDE VAL-PRO-LEU
H: PEPTIDE VAL-PRO-LEU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)201,02722
ポリマ-200,4788
非ポリマー54914
1086
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_556-x,y,-z+11
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)111.731, 236.527, 137.997
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 106.34, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-2026-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1112A6 - 145
2112B6 - 145
3112C6 - 145
4112D6 - 145
1212A147 - 184
2212B147 - 184
3212C147 - 184
4212D147 - 184
1312A186 - 251
2312B186 - 251
3312C186 - 251
4312D186 - 251
1412A254 - 280
2412B254 - 280
3412C254 - 280
4412D254 - 280
1512A282 - 286
2512B282 - 286
3512C282 - 286
4512D282 - 286
1612A288 - 301
2612B288 - 301
3612C288 - 301
4612D288 - 301
1712A306 - 315
2712B306 - 315
3712C306 - 315
4712D306 - 315
1812A317 - 326
2812B317 - 326
3812C317 - 326
4812D317 - 326
1912A328 - 392
2912B328 - 392
3912C328 - 392
4912D328 - 392
11012A400 - 412
21012B400 - 412
31012C400 - 412
41012D400 - 412
11112A418 - 426
21112B418 - 426
31112C418 - 426
41112D418 - 426
11212A430 - 440
21212B430 - 440
31212C430 - 440
41212D430 - 440
詳細AMINOPEPTIDASE P IS A HOMOTETRAMER IN SOLUTION. HOWEVER,SINCE IN THIS ENTRY, EACH CHAIN OF THIS PROTEIN IS INCOMPLEX WITH A TRIPEPTIDE , THIS ENTRY IS CLASSIFIEDAS A HETEROOCTAMER.

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要素

-
タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 8分子 ABCDEFGH

#1: タンパク質
XAA-PRO AMINOPEPTIDASE / X-PRO AMINOPEPTIDASE / AMINOPEPTIDASE P II / APP-II / AMINOACYLPROLINE AMINOPEPTIDASE / AMINOPEPTIDASE P


分子量: 49792.062 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / : AN1459 / プラスミド: PPL670 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): AN1459 / 参照: UniProt: P15034, Xaa-Pro aminopeptidase
#2: タンパク質・ペプチド
PEPTIDE VAL-PRO-LEU


分子量: 327.419 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成
詳細: THE PEPTIDE VAL-PRO-LEU (10 MM) WAS SOAKED INTO THE CRYSTALS. THE PEPTIDE WAS CLEAVED BY AMINOPEPTIDASE P, BUT ONE OF THE PRODUCTS (PRO-LEU) REMAINED VISIBLE IN THE ACTIVE SITE
由来: (合成) synthetic construct (人工物)

-
非ポリマー , 4種, 1108分子

#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : Zn
#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / : Mg
#5: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : Cl
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1094 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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詳細

構成要素の詳細CATALYSES THE RELEASE OF ANY N-TERMINAL AMINO ACID, INCLUDING PROLINE, THAT IS LINKED WITH PROLINE, ...CATALYSES THE RELEASE OF ANY N-TERMINAL AMINO ACID, INCLUDING PROLINE, THAT IS LINKED WITH PROLINE, EVEN FROM A DIPEPTIDE OR TRIPEPTIDE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.8 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.3
詳細: ROOM TEMPERATURE HANGING DROP WITH 16% PEG4K, 0.1 M TRIS (PH8.3), 0.2 M MGCL2. TRANSFERRED TO A DROP ABOVE CONDITIONS PLUS WITH 10 MM VAL-PRO-LEU PEPTIDE AND ALLOWED TO EQUILIBRATE OVERNIGHT., pH 8.30

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 1.28171
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2004年7月1日 / 詳細: MIRROR
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL MONOCHROMATOR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.28171 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→40 Å / Num. obs: 225729 / % possible obs: 97.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.9 % / Biso Wilson estimate: 32.21 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 13.9
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.44 / Mean I/σ(I) obs: 6 / % possible all: 96.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1WL9 WITH ALL HET ATOMS, WATERS AND MULTIPLE CONFORMERS REMOVED
解像度: 2→37.8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.973 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.964 / SU B: 5.503 / SU ML: 0.077 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.101 / ESU R Free: 0.098 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. INSUFFICIENT ELECTRON DENSITY WAS AVAILABLE TO ALLOW COMPLETE MODELLING OF THE RESIDUES A440, B439, B440, C439, C440, D439, D440. RESIDUES ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. INSUFFICIENT ELECTRON DENSITY WAS AVAILABLE TO ALLOW COMPLETE MODELLING OF THE RESIDUES A440, B439, B440, C439, C440, D439, D440. RESIDUES 185 AND 417 IN CHAINS B AND C SHOW CONCERTED MOVEMENT. ONLY ONE OF THE TWO ALTERNATE CONFORMERS OF RESIDUE 417 IN CHAINS B AND C ARE VISIBLE.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.18 11297 5 %RANDOM
Rwork0.156 ---
obs0.157 214328 97.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 36.28 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.04 Å20 Å21.44 Å2
2---0.15 Å20 Å2
3----1.08 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→37.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14028 0 14 1094 15136
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.02214372
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0213108
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1061.95819455
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.762330336
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.50151757
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.1323.442738
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.084152446
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.98115140
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0650.22116
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0216155
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.023025
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.20.22645
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1770.212601
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1720.26881
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.080.27796
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1260.2847
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.230.214
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2480.2124
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1440.249
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.18929497
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.689314113
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.87946075
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it8.97865342
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
1A2393tight positional0.040.05
2B2393tight positional0.030.05
3C2393tight positional0.030.05
4D2393tight positional0.030.05
1A3805medium positional0.120.5
2B3805medium positional0.120.5
3C3805medium positional0.130.5
4D3805medium positional0.120.5
1A2393tight thermal0.090.5
2B2393tight thermal0.10.5
3C2393tight thermal0.080.5
4D2393tight thermal0.10.5
1A3805medium thermal0.52
2B3805medium thermal0.522
3C3805medium thermal0.432
4D3805medium thermal0.512
LS精密化 シェル解像度: 2→2.05 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.252 811
Rwork0.23 15626
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.9052-0.2848-0.61920.85330.46291.673-0.0702-0.1073-0.03050.02930.0518-0.22970.1770.36030.0184-0.04360.02920.00290.01620.00940.00866.207-16.00616.033
20.89990.2268-0.61211.02580.28021.2632-0.11640.1453-0.0186-0.0884-0.02010.22340.1561-0.26010.1365-0.0908-0.064-0.02130.0074-0.0130.0038-29.051-13.60828.415
30.68450.1835-0.23630.494-0.27531.6477-0.01120.12850.0096-0.12820.02840.13240.0484-0.2635-0.0172-0.0809-0.0105-0.0563-0.02810.0009-0.0759-15.28915.8327.903
40.3798-0.01060.06140.7074-0.33150.8275-0.0023-0.0454-0.0210.0491-0.0424-0.0747-0.12020.07510.0447-0.1191-0.0161-0.0437-0.06660.0078-0.09513.10213.81140.363
50.66160.0781-0.07331.8763-0.21311.4383-0.0213-0.09330.04580.2668-0.0531-0.17940.29430.3290.07450.1310.0528-0.01-0.0149-0.0067-0.0241-3.30355.68155.039
60.55290.0715-0.47161.3916-0.24672.6384-0.18380.1079-0.09240.0244-0.06350.45091.0774-0.64020.24730.6444-0.27010.15590.0501-0.12980.1532-31.04231.76947.53
70.6945-0.0609-0.11371.76540.61171.0771-0.07120.0876-0.0925-0.1091-0.04710.35370.1157-0.18240.1183-0.0921-0.045-0.0433-0.0351-0.04520.0273-24.99781.20447.371
80.68760.22280.15660.78710.39190.6546-0.08490.03580.0077-0.08380.1199-0.0564-0.03510.0956-0.035-0.1472-0.026-0.0303-0.0528-0.0198-0.05821.242105.19858.845
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 172
2X-RAY DIFFRACTION2A173 - 440
3X-RAY DIFFRACTION3B1 - 172
4X-RAY DIFFRACTION4B173 - 439
5X-RAY DIFFRACTION5C1 - 172
6X-RAY DIFFRACTION6C173 - 439
7X-RAY DIFFRACTION7D1 - 172
8X-RAY DIFFRACTION8D173 - 439

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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