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- PDB-1h1v: gelsolin G4-G6/actin complex -

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基本情報

エントリ情報
データベース: PDB / ID: 1h1v
タイトルgelsolin G4-G6/actin complex
構成要素
  • ACTINアクチン
  • GELSOLIN
キーワードACTIN-BINDING / SEVERING / CAPPING / CALCIUM (カルシウム) / AMYLOID (アミロイド) / MUSCLE CONTRACTION
機能・相同性ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / Actins signature 1. / Actin/actin-like conserved site / Gelsolin-like domain / Villin/Gelsolin / Actin, conserved site / Actin family / アクチン / Striated Muscle Contraction / Amyloid fiber formation ...ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / Actins signature 1. / Actin/actin-like conserved site / Gelsolin-like domain / Villin/Gelsolin / Actin, conserved site / Actin family / アクチン / Striated Muscle Contraction / Amyloid fiber formation / Neutrophil degranulation / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / Actins and actin-related proteins signature. / Gelsolin repeat / Gelsolin / Actins signature 2. / skeletal muscle fiber adaptation / response to extracellular stimulus / regulation of receptor clustering / striated muscle atrophy / regulation of plasma membrane raft polarization / regulation of establishment of T cell polarity / renal protein absorption / positive regulation of keratinocyte apoptotic process / positive regulation of protein processing in phagocytic vesicle / actin cap / positive regulation of actin nucleation / sequestering of actin monomers / regulation of podosome assembly / positive regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic signaling pathway / myosin II binding / 筋形質 / cellular response to organonitrogen compound / negative regulation of viral entry into host cell / actin filament severing / actin nucleation / barbed-end actin filament capping / 再生 (生物学) / oligodendrocyte development / actin filament capping / positive regulation of actin-dependent ATPase activity / cortical actin cytoskeleton / mesenchyme migration / response to folic acid / tropomyosin binding / myosin heavy chain binding / troponin I binding / podosome / actin filament bundle / cilium assembly / filamentous actin / hepatocyte apoptotic process / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / actin monomer binding / skeletal muscle fiber development / response to lithium ion / regulation of cell adhesion / skeletal muscle myofibril / actin filament bundle assembly / stress fiber / phagocytic vesicle / amyloid fibril formation / actin filament reorganization / titin binding / actin filament polymerization / filopodium / マイクロフィラメント / cellular response to interferon-gamma / phosphatidylinositol-mediated signaling / フリル (服飾) / protein destabilization / response to mechanical stimulus / calcium-dependent protein binding / phagocytosis, engulfment / cellular response to cadmium ion / cell body / response to steroid hormone / マイクロフィラメント / lamellipodium / actin filament binding / actin binding / 髄鞘 / secretory granule lumen / response to ethanol / ficolin-1-rich granule lumen / blood microparticle / 老化 / focal adhesion / protein domain specific binding / cellular protein metabolic process / positive regulation of gene expression / neutrophil degranulation / calcium ion binding / magnesium ion binding / perinuclear region of cytoplasm / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / ATP binding
機能・相同性情報
試料の由来HOMO SAPIENS (ヒト)
ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ)
実験手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 2.99 Å 分解能
データ登録者Choe, H. / Burtnick, L.D. / Mejillano, M. / Yin, H.L. / Robinson, R.C. / Choe, S.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / : 2002
タイトル: The Calcium Activation of Gelsolin:Insights from the 3A Structure of the G4-G6/Actin Complex
著者: Choe, H. / Burtnick, L.D. / Mejillano, M. / Yin, H.L. / Robinson, R.C. / Choe, S.
#1: ジャーナル: Science / : 1999
タイトル: Domain Movement in Gelsolin: A Calcium-Activated Switch
著者: Choe, H. / Burtnick, L.D. / Mejillano, M. / Yin, H.L. / Robinson, R.C. / Choe, S.
構造検証レポート
簡易版詳細版構造検証レポートについて
日付登録: 2002年7月23日 / 公開: 2003年1月24日
改定日付Data content typeGroupProviderタイプ
1.02003年1月24日Structure modelrepositoryInitial release
1.12011年6月2日Structure modelVersion format compliance
1.22011年7月13日Structure modelVersion format compliance
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ACTIN
G: GELSOLIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,9788
ポリマ-78,2702
非ポリマ-7086
6,233346
1


タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
実験手法PQS
単位格子
γ
α
β
Length a, b, c (Å)54.350, 113.450, 159.350
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP 21 21 21
詳細THE COMPLEX IS A HETERODIMER WITH ONE MOLECULE OF ACTINAND ONE MOLECULE OF GELSOLIN.

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構成要素

#1: タンパク質・ペプチド ACTIN / アクチン


分子量: 41862.613 Da / 分子数: 1 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 組織: MUSCLE筋肉 / 参照: UniProt: P02568, UniProt: P68135*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド GELSOLIN / / ACTIN-DEPOLYMERIZING FACTOR / BREVIN / AGEL


分子量: 36407.551 Da / 分子数: 1 / 断片: G4-G6, RESIDUES 412-742 OF CYTOPLASMIC ISOFORM / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P06396
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 5 / : Ca / カルシウム
#4: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / : C10H16N5O13P3 / アデノシン三リン酸 / コメント: ATP (エネルギー貯蔵分子) *YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 346 / : H2O /
構成要素の詳細GELSOLIN: CALCIUM-REGULATED, ACTIN-MODULATING PROTEIN THAT BINDS TO ACTIN MONOMERS OR FILAMENTS AT ...GELSOLIN: CALCIUM-REGULATED, ACTIN-MODULATING PROTEIN THAT BINDS TO ACTIN MONOMERS OR FILAMENTS AT THE BARBED END. ACTIN: HIGHLY CONSERVED PROTEINS INVOLVED IN CELL MOTILITY AND EXPRESSED IN ALL EUKARYOTIC CELLS.
配列の詳細SWISSPROT HAS MERGED THE SEQUENCE OF RABBIT, HUMAN PIG, RAT AND MOUSE ACTIN AND GIVEN THE SWISSPROT ID P02568.

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実験情報

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実験

実験実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶Density Matthews: 3.14 / Density percent sol: 60.81 %
結晶化pH: 7.5
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 100MM HEPES BUFFER, PH 7.5, 20% GLYCEROL, 10 % PEG 8000
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 8 / 実験手法: 蒸気拡散法 / 詳細: Robinson, R.C., (1999) Science, 286, 1939.
溶液の組成
*PLUS

Crystal ID: 1

ID濃度通称Sol ID詳細Chemical formula
15 mMTris-HCldroppH8.0
20.2 mMATPdrop
30.1 mMdropCaCl2
40.5 mMdithiothreitoldrop
510 mg/mlproteindrop
610 %PEG8000reservoir
720 %glycerolreservoir
8100 mMHEPESreservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 95 kelvins
線源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / Wavelength: 1.07
ディテクタディテクタ: CCD
放射Diffraction protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic or laue m l: M / Scattering type: x-ray
放射波長波長: 1.07 Å / 相対比: 1
反射D resolution high: 3 Å / D resolution low: 2 Å / Number obs: 20076 / Observed criterion sigma I: 0 / Rmerge I obs: 0.074 / NetI over sigmaI: 8.2 / Redundancy: 4.3 % / Percent possible obs: 98
反射シェルRmerge I obs: 0.3
Reflection
*PLUS
D resolution low: 2 Å / Percent possible obs: 98

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解析

ソフトウェア
名称分類
REFMACrefinement
MOSFLMdata reduction
SCALAdata scaling
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散
開始モデル: PDB ENTRY 1DB0
Overall SU B: 24.358 / Overall SU ML: 0.464 / R Free selection details: RANDOM / Cross valid method: THOUGHOUT / Overall ESU R Free: 0.45
原子変位パラメータB iso mean: 26.173 Å2 / Aniso B11: 0.01 Å2 / Aniso B12: 0 Å2 / Aniso B13: 0 Å2 / Aniso B22: 0.01 Å2 / Aniso B23: 0 Å2 / Aniso B33: -0.02 Å2
最小二乗法精密化のプロセスR factor R free: 0.268 / R factor R work: 0.219 / 最高分解能: 2.99 Å / 最低分解能: 19.73 Å / Number reflection R free: 1010 / Number reflection obs: 19066 / Percent reflection R free: 5 / Percent reflection obs: 1
精密化 #LAST最高分解能: 2.99 Å / 最低分解能: 19.73 Å
置いた原子数 #LASTタンパク質: 5414 / 核酸: 0 / リガンド: 36 / 溶媒: 346 / 合計: 5796
最小二乗法精密化のプロセス
*PLUS
最高分解能: 3 Å / 最低分解能: 2 Å
精密化中の拘束条件
*PLUS
Refine IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg1.58
Refine LS shell
*PLUS
最高分解能: 2.994 Å / Total number of bins used: 20 / 最低分解能: 3.07 Å / Number reflection R work: 1141 / Percent reflection R free: 65 / R factor R free: 0.414 / R factor R work: 0.295

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万見について

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お知らせ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語"EMD-"は省略されています。

関連情報: Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク: PDBeのEMDBサイト / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。詳細は下記のリンクをご覧ください。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク: wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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2017年6月16日: Omokage検索で絞り込み

Omokage検索で絞り込み

  • Omokage検索の結果をキーワードとデータベースの種類で絞り込むことができるようになりました。

関連情報: Omokage検索

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2016年9月15日: 新しくなったEM Navigatorと万見

新しくなったEM Navigatorと万見

  • EM Navigatorと万見を刷新しました

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見

新しいEM Navigatorと万見

  • これまで開発版として公開していたEM Navigatorと万見が、9月15日から正式版となります。
  • 現行版も「旧版」としてしばらく公開を継続します。

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点 / EM Navigator / 万見 (Yorodumi)

すべてのお知らせ

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報: EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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