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万見
- PDB-1h1v: gelsolin G4-G6/actin complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1h1v
タイトルgelsolin G4-G6/actin complex
要素
  • ACTINアクチン
  • GELSOLIN
キーワードACTIN-BINDING / SEVERING / CAPPING / CALCIUM (カルシウム) / AMYLOID (アミロイド) / MUSCLE CONTRACTION
機能・相同性
機能・相同性情報


Striated Muscle Contraction / ダイナクチン / striated muscle atrophy / regulation of establishment of T cell polarity / regulation of plasma membrane raft polarization / regulation of receptor clustering / renal protein absorption / positive regulation of keratinocyte apoptotic process / positive regulation of protein processing in phagocytic vesicle / positive regulation of actin nucleation ...Striated Muscle Contraction / ダイナクチン / striated muscle atrophy / regulation of establishment of T cell polarity / regulation of plasma membrane raft polarization / regulation of receptor clustering / renal protein absorption / positive regulation of keratinocyte apoptotic process / positive regulation of protein processing in phagocytic vesicle / positive regulation of actin nucleation / phosphatidylinositol 3-kinase catalytic subunit binding / positive regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic signaling pathway / actin cap / sequestering of actin monomers / regulation of podosome assembly / myosin II binding / negative regulation of viral entry into host cell / actin filament severing / actin filament capping / barbed-end actin filament capping / actin filament depolymerization / actin polymerization or depolymerization / cell projection assembly / cardiac muscle cell contraction / podosome / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / relaxation of cardiac muscle / cytoskeletal motor activator activity / phagocytosis, engulfment / cortical actin cytoskeleton / tropomyosin binding / myosin heavy chain binding / mesenchyme migration / troponin I binding / hepatocyte apoptotic process / actin filament bundle / filamentous actin / actin filament bundle assembly / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / skeletal muscle myofibril / cilium assembly / actin monomer binding / 筋形質 / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / skeletal muscle fiber development / phagocytic vesicle / stress fiber / titin binding / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / response to muscle stretch / actin filament polymerization / filopodium / central nervous system development / actin filament organization / マイクロフィラメント / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / protein destabilization / cellular response to type II interferon / calcium-dependent protein binding / actin filament binding / マイクロフィラメント / lamellipodium / cell body / actin binding / blood microparticle / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / amyloid fibril formation / hydrolase activity / Amyloid fiber formation / protein domain specific binding / focal adhesion / calcium ion binding / Neutrophil degranulation / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / ATP binding / identical protein binding / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Actin; Chain A, domain 2 / Actin; Chain A, domain 2 / Villin/Gelsolin / Gelsolin homology domain / Severin / Severin / Gelsolin-like domain / Gelsolin repeat / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 ...Actin; Chain A, domain 2 / Actin; Chain A, domain 2 / Villin/Gelsolin / Gelsolin homology domain / Severin / Severin / Gelsolin-like domain / Gelsolin repeat / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / アクチン / Actin family / アクチン / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Roll / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Actin, alpha skeletal muscle / Gelsolin / Actin, alpha skeletal muscle
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.99 Å
データ登録者Choe, H. / Burtnick, L.D. / Mejillano, M. / Yin, H.L. / Robinson, R.C. / Choe, S.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2002
タイトル: The Calcium Activation of Gelsolin:Insights from the 3A Structure of the G4-G6/Actin Complex
著者: Choe, H. / Burtnick, L.D. / Mejillano, M. / Yin, H.L. / Robinson, R.C. / Choe, S.
#1: ジャーナル: Science / 年: 1999
タイトル: Domain Movement in Gelsolin: A Calcium-Activated Switch
著者: Choe, H. / Burtnick, L.D. / Mejillano, M. / Yin, H.L. / Robinson, R.C. / Choe, S.
履歴
置き換え2002年7月23日ID: 1DB0
登録2002年7月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年1月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年6月2日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月22日Group: Data collection / Other / Refinement description
カテゴリ: pdbx_database_proc / pdbx_database_status / refine
Item: _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _refine.pdbx_ls_cross_valid_method
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ACTIN
G: GELSOLIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,9788
ポリマ－78,2702
非ポリマー7086
水6,233346
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)54.350, 113.450, 159.350
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細THE COMPLEX IS A HETERODIMER WITH ONE MOLECULE OF ACTINAND ONE MOLECULE OF GELSOLIN.

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要素

#1: タンパク質 ACTIN / アクチン


分子量: 41862.613 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 組織: MUSCLE骨格筋 / 参照: UniProt: P02568, UniProt: P68135*PLUS
#2: タンパク質 GELSOLIN / / ACTIN-DEPOLYMERIZING FACTOR / BREVIN / AGEL


分子量: 36407.551 Da / 分子数: 1 / Fragment: G4-G6, RESIDUES 412-742 OF CYTOPLASMIC ISOFORM / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P06396
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / アデノシン三リン酸


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 346 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細GELSOLIN: CALCIUM-REGULATED, ACTIN-MODULATING PROTEIN THAT BINDS TO ACTIN MONOMERS OR FILAMENTS AT ...GELSOLIN: CALCIUM-REGULATED, ACTIN-MODULATING PROTEIN THAT BINDS TO ACTIN MONOMERS OR FILAMENTS AT THE BARBED END. ACTIN: HIGHLY CONSERVED PROTEINS INVOLVED IN CELL MOTILITY AND EXPRESSED IN ALL EUKARYOTIC CELLS.
配列の詳細SWISSPROT HAS MERGED THE SEQUENCE OF RABBIT, HUMAN PIG, RAT AND MOUSE ACTIN AND GIVEN THE SWISSPROT ID P02568.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.81 %
結晶化pH: 7.5
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 100MM HEPES BUFFER, PH 7.5, 20% GLYCEROL, 10 % PEG 8000
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 8 / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: Robinson, R.C., (1999) Science, 286, 1939.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
15 mMTris-HCl1droppH8.0
20.2 mMATP1drop
30.1 mM1dropCaCl2
40.5 mMdithiothreitol1drop
510 mg/mlprotein1drop
610 %PEG80001reservoir
720 %glycerol1reservoir
8100 mMHEPES1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 1.07
検出器検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.07 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→20 Å / Num. obs: 20076 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.074 / Net I/σ(I): 8.2
反射 シェルRmerge(I) obs: 0.3
反射
*PLUS
最低解像度: 20 Å / % possible obs: 98 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
REFMAC精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散
開始モデル: PDB ENTRY 1DB0

1db0
PDB 未公開エントリ


解像度: 2.99→19.73 Å / SU B: 24.358 / SU ML: 0.464 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.45
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.268 1010 5 %RANDOM
Rwork0.219 ---
obs-19066 100 %-
原子変位パラメータBiso mean: 26.173 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.01 Å20 Å20 Å2
2--0.01 Å20 Å2
3----0.02 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.99→19.73 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5414 0 36 346 5796
精密化
*PLUS
最高解像度: 3 Å / 最低解像度: 20 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg1.58
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.994 Å / 最低解像度: 3.07 Å / Rfactor Rfree: 0.414 / % reflection Rfree: 65 % / Rfactor Rwork: 0.295 / Num. reflection Rwork: 1141 / Total num. of bins used: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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