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- PDB-1yvn: THE YEAST ACTIN VAL 159 ASN MUTANT COMPLEX WITH HUMAN GELSOLIN SE... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1yvn
タイトルTHE YEAST ACTIN VAL 159 ASN MUTANT COMPLEX WITH HUMAN GELSOLIN SEGMENT 1.
要素
  • PROTEIN (ACTIN)
  • PROTEIN (GELSOLIN)
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / YEAST / ACTIN / MUTANT V159N / GELSOLIN / ACTIN-BINDING / MG-ATP
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular bud neck contractile ring / mitotic actomyosin contractile ring contraction / RHOB GTPase cycle / RHOA GTPase cycle / vacuole inheritance / ascospore wall assembly / striated muscle atrophy / regulation of establishment of T cell polarity / regulation of plasma membrane raft polarization / regulation of receptor clustering ...cellular bud neck contractile ring / mitotic actomyosin contractile ring contraction / RHOB GTPase cycle / RHOA GTPase cycle / vacuole inheritance / ascospore wall assembly / striated muscle atrophy / regulation of establishment of T cell polarity / regulation of plasma membrane raft polarization / regulation of receptor clustering / renal protein absorption / positive regulation of keratinocyte apoptotic process / positive regulation of protein processing in phagocytic vesicle / positive regulation of actin nucleation / phosphatidylinositol 3-kinase catalytic subunit binding / actin cap / regulation of podosome assembly / actin cortical patch / myosin II binding / host-mediated suppression of symbiont invasion / actin filament severing / Swr1 complex / actin filament capping / barbed-end actin filament capping / actin filament depolymerization / cell projection assembly / actin polymerization or depolymerization / Ino80 complex / cardiac muscle cell contraction / relaxation of cardiac muscle / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / podosome / phagocytosis, engulfment / cortical actin cytoskeleton / hepatocyte apoptotic process / establishment of cell polarity / actin filament bundle / NuA4 histone acetyltransferase complex / protein secretion / sarcoplasm / cilium assembly / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / phagocytic vesicle / response to muscle stretch / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / actin filament polymerization / actin filament organization / central nervous system development / actin filament / protein destabilization / cellular response to type II interferon / structural constituent of cytoskeleton / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / endocytosis / actin filament binding / lamellipodium / actin cytoskeleton / actin binding / secretory granule lumen / blood microparticle / amyloid fibril formation / ficolin-1-rich granule lumen / chromatin remodeling / Amyloid fiber formation / focal adhesion / DNA repair / calcium ion binding / DNA-templated transcription / Neutrophil degranulation / positive regulation of gene expression / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / ATP hydrolysis activity / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Actin; Chain A, domain 2 / Actin; Chain A, domain 2 / Villin/Gelsolin / Gelsolin homology domain / Severin / Severin / Gelsolin-like domain / Gelsolin repeat / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 ...Actin; Chain A, domain 2 / Actin; Chain A, domain 2 / Villin/Gelsolin / Gelsolin homology domain / Severin / Severin / Gelsolin-like domain / Gelsolin repeat / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Roll / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Gelsolin / Actin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Vorobiev, S.M. / Belmont, L.D. / Drubin, D.G. / Almo, S.C.
引用
ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of yeast actin V159N mutant
著者: Vorobiev, S.M. / Belmont, L.D. / Drubin, D.D. / Almos, C.
#1: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1999
タイトル: A change in actin conformation associated with filament instability after Pi release.
著者: Belmont, L.D. / Orlova, A. / Drubin, D.G. / Egelman, E.H.
#2: ジャーナル: Nature / 年: 1993
タイトル: Structure of gelsolin segment 1-actin complex and the mechanism of filament severing.
著者: McLaughlin, P.J. / Gooch, J.T. / Mannherz, H.G. / Weeds, A.G.
#3: ジャーナル: Nature / 年: 1990
タイトル: Atomic structure of the actin:DNase I complex.
著者: Kabsch, W. / Mannherz, H.G. / Suck, D. / Pai, E.F. / Holmes, K.C.
履歴
登録1999年3月23日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年3月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年11月13日Group: Database references
カテゴリ: citation / citation_author / struct_ref_seq_dif
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title ..._citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (ACTIN)
G: PROTEIN (GELSOLIN)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,4906
ポリマ－55,8222
非ポリマー6684
水5,098283
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3400 Å2
ΔGint-49 kcal/mol
Surface area20920 Å2
手法PISA
2
A: PROTEIN (ACTIN)
G: PROTEIN (GELSOLIN)
ヘテロ分子

A: PROTEIN (ACTIN)
G: PROTEIN (GELSOLIN)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)112,98012
ポリマ－111,6454
非ポリマー1,3358
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area9230 Å2
ΔGint-133 kcal/mol
Surface area39410 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)176.098, 68.077, 54.691
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.24, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-377-

SO4

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AG

#1: タンパク質 PROTEIN (ACTIN)


分子量: 41750.520 Da / 分子数: 1 / 変異: V159N / 由来タイプ: 天然 / 詳細: THE GENE NAME IS ACT. / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: ACT1-159 / 参照: UniProt: P60010
#2: タンパク質 PROTEIN (GELSOLIN)


分子量: 14071.831 Da / 分子数: 1 / Fragment: FRAGMENT 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: CA(2+)-BOUND PROTEIN / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 解説: SYNTHETIC GENE / プラスミド: PMW172 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P06396

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非ポリマー , 5種, 287分子

#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 283 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.55 %
結晶化pH: 8 / 詳細: 0.1 M HEPES, 1.60 M (NH4)2SO4, 2 MM MG-ATP, PH=8.0.

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データ収集

回折平均測定温度: 105 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X9B / 波長: 1.0702
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 1999年2月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0702 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→25 Å / Num. obs: 33130 / % possible obs: 86.8 % / 冗長度: 2.95 % / Rmerge(I) obs: 0.057

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.851精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1YAG

1yag


解像度: 2.1→25 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.235 -4 %RANDOM
Rwork0.187 ---
obs-32577 84.4 %-
原子変位パラメータBiso mean: 22.69 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3869 0 38 283 4190
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.404
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d26.35
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.736
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.2 Å / Total num. of bins used: 8 /
Rfactor%反射
Rfree0.275 3.5 %
Rwork0.229 -
obs-62.82 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM11.WATTOPH19.SOL
X-RAY DIFFRACTION3PARAMETER.ELEMENTSTOPOLOGY.ELEMENTS
X-RAY DIFFRACTION4PARAM.ATPTOPOLOGY.ATP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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