[日本語] English
万見
- PDB-1kcq: Human Gelsolin Domain 2 with a Cd2+ bound -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1kcq
タイトルHuman Gelsolin Domain 2 with a Cd2+ bound
要素GELSOLIN
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / alpha-beta structure / actin-binding protein / familial amyloidosis--Finnish type / cadmium binding / metal binding
機能・相同性
機能・相同性情報


striated muscle atrophy / regulation of establishment of T cell polarity / regulation of plasma membrane raft polarization / regulation of receptor clustering / renal protein absorption / positive regulation of keratinocyte apoptotic process / positive regulation of protein processing in phagocytic vesicle / positive regulation of actin nucleation / phosphatidylinositol 3-kinase catalytic subunit binding / actin cap ...striated muscle atrophy / regulation of establishment of T cell polarity / regulation of plasma membrane raft polarization / regulation of receptor clustering / renal protein absorption / positive regulation of keratinocyte apoptotic process / positive regulation of protein processing in phagocytic vesicle / positive regulation of actin nucleation / phosphatidylinositol 3-kinase catalytic subunit binding / actin cap / regulation of podosome assembly / myosin II binding / host-mediated suppression of symbiont invasion / actin filament severing / barbed-end actin filament capping / actin filament depolymerization / actin filament capping / actin polymerization or depolymerization / cell projection assembly / cardiac muscle cell contraction / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / podosome / relaxation of cardiac muscle / phagocytosis, engulfment / cortical actin cytoskeleton / hepatocyte apoptotic process / sarcoplasm / cilium assembly / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / phagocytic vesicle / response to muscle stretch / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / actin filament polymerization / central nervous system development / actin filament organization / protein destabilization / cellular response to type II interferon / actin filament binding / lamellipodium / actin cytoskeleton / actin binding / secretory granule lumen / blood microparticle / amyloid fibril formation / ficolin-1-rich granule lumen / Amyloid fiber formation / focal adhesion / calcium ion binding / Neutrophil degranulation / positive regulation of gene expression / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Villin/Gelsolin / Gelsolin homology domain / Severin / Severin / Gelsolin-like domain / Gelsolin repeat / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Kazmirski, S.L. / Isaacson, R.L. / An, C. / Buckle, A. / Johnson, C.M. / Daggett, V. / Fersht, A.R.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2002
タイトル: Loss of a metal-binding site in gelsolin leads to familial amyloidosis-Finnish type.
著者: Kazmirski, S.L. / Isaacson, R.L. / An, C. / Buckle, A. / Johnson, C.M. / Daggett, V. / Fersht, A.R.
履歴
登録2001年11月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年1月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / software / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: GELSOLIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,0435
ポリマ－11,5931
非ポリマー4504
水2,342130
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: GELSOLIN
ヘテロ分子

A: GELSOLIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,08510
ポリマ－23,1862
非ポリマー8998
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_556-x,y,-z+11
Buried area1680 Å2
ΔGint-53 kcal/mol
Surface area10650 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)96.968, 26.525, 50.294
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 121.19, 90.00
Int Tables number5
Cell settingmonoclinic
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質 GELSOLIN / ACTIN-DEPOLYMERIZING FACTOR / BREVIN / ADF / AGEL


分子量: 11592.965 Da / 分子数: 1 / 断片: DOMAIN 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P06396
#2: 化合物
ChemComp-CD / CADMIUM ION


分子量: 112.411 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cd
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 130 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.43 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: PEG 400, cadmium chloride, sodium acetate, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP at 290K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
150 mM1reservoirCdCl2
2100 mMsodium acetate1reservoirpH4.6
320 %(v/v)PEG4001reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.5 / 波長: 1.2 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2000年9月4日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.2 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.65→43.033 Å / Num. obs: 14799 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 33.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.075 / Net I/σ(I): 5.2
反射 シェル解像度: 1.65→1.74 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.174 / % possible all: 94.6
反射
*PLUS
最低解像度: 43 Å / Num. obs: 13093 / Num. measured all: 44277
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 94.6 % / Mean I/σ(I) obs: 3.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345データ収集
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
X-PLOR精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Residues 151-266 from PDB ENTRY 1D0N

1d0n


解像度: 1.65→22.25 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / σ(I): 1 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.233 673 5 %Random
Rwork0.177 ---
all0.191 14799 --
obs0.18 13501 --
原子変位パラメータBiso mean: 20.2 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→22.25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数794 0 4 130 928
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.9
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 2 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.18
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 20.2 Å2
拘束条件
*PLUS
タイプ: x_angle_deg / Dev ideal: 1.9

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る