[日本語] English
万見
- PDB-1l9l: GRANULYSIN FROM HUMAN CYTOLYTIC T LYMPHOCYTES -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1l9l
タイトルGRANULYSIN FROM HUMAN CYTOLYTIC T LYMPHOCYTES
要素Granulysin
キーワードANTIMICROBIAL PROTEIN / GRANULYSIN / SAPOSIN FOLD / MEMBRANE-LYTIC
機能・相同性
機能・相同性情報


phagocytic vesicle lumen / Antimicrobial peptides / defense response to fungus / cellular defense response / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / killing of cells of another organism / defense response to bacterium / extracellular space / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Granulysin-like / Saposin-like / NK-Lysin / Saposin B type, region 2 / Saposin-like type B, region 2 / Saposin (B) Domains / Saposin B type domain / Saposin-like / Saposin B type domain profile. / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ETHANOL / Granulysin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 0.92 Å
データ登録者Anderson, D.H. / Sawaya, M.R. / Cascio, D. / Ernst, W. / Krensky, A. / Modlin, R. / Eisenberg, D.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2002
タイトル: Granulysin Crystal Structure and a Structure-Derived Lytic Mechanism
著者: Anderson, D.H. / Sawaya, M.R. / Cascio, D. / Ernst, W. / Modlin, R. / Krensky, A. / Eisenberg, D.
履歴
登録2002年3月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年11月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年9月13日Group: Refinement description / カテゴリ: refine / Item: _refine.pdbx_method_to_determine_struct
改定 1.42024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Granulysin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,4119
ポリマ－8,6791
非ポリマー7328
水1,67593
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)23.265, 60.436, 23.591
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.99, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 Granulysin / T-cell activation protein 519 / NKG5 protein / Lymphokine LAG-2


分子量: 8679.092 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / Cell: LYMPHOCYTE / プラスミド: pET28a (Novagen) / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P22749
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-MPO / 3[N-MORPHOLINO]PROPANE SULFONIC ACID / MOPS


分子量: 209.263 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H15NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-EOH / ETHANOL / エタノ-ル


分子量: 46.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 93 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 20.6 %
解説: SE-MET PATTERSON PEAKS WERE 10 SIGMA. PHASING FROM 2 SITES, PLUS INPUT OF SEQUENCE WAS ENOUGH FOR ARP/WARP TO AUTO-BUILD ALMOST THE ENTIRE STRUCTURE.
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 3.1-3.2 M AMMONIUM SULFATE, 0.05 M N-MORPHOLINO PROPANESULFONIC ACID TITRATED TO PH 7 WITH SODIUM HYDROXIDE, 2.5% ETHANOL., VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K
結晶化
*PLUS
温度: 21-22 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110 mg/mlprotein1drop
23.1-3.2 Mammonium sulfate1reservoir
30.05 Msodium MOPS1reservoirpH7.
42.5 %(v/v)ethanol1reservoir
53.2 Mammonium sulfate1drop
60.05 Msodium MOPS1drop
72.5 %(v/v)ethanol1drop

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X8C / 波長: 0.9795
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4r / 検出器: CCD / 日付: 2002年2月10日 / 詳細: PARABOLIC COLLIMATING MIR
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 0.92→23.6 Å / Num. all: 35664 / Num. obs: 35664 / % possible obs: 82.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.037 / Net I/σ(I): 48.3
反射 シェル解像度: 0.92→0.96 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.304 / Mean I/σ(I) obs: 3.8 / Num. unique all: 1368 / % possible all: 31.7
反射
*PLUS
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 31.7 % / Rmerge(I) obs: 0.3

-
解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHELXD位相決定
MLPHARE位相決定
直接法モデル構築
ARP/wARPモデル構築
SHELXL-97精密化
直接法位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 0.92→23.59 Å / Num. parameters: 7094 / Num. restraintsaints: 9130 / 交差検証法: FREE R / σ(F): 0 / σ(I): -3
StereochEM target val spec case: SULFATE AND ETHANOL COORDINATES WERE OBTAINED FROM CAMBRIDGE CRYSTAL STRUCTURE DATABASE, AND USED AS TARGETS. N-MORPHOLINO PROPANESULFONATE COORDINATES WERE OBTAINED ...StereochEM target val spec case: SULFATE AND ETHANOL COORDINATES WERE OBTAINED FROM CAMBRIDGE CRYSTAL STRUCTURE DATABASE, AND USED AS TARGETS. N-MORPHOLINO PROPANESULFONATE COORDINATES WERE OBTAINED FROM HIC-UP AND SYMMETRIZED FOR TARGET VALUES
立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
詳細: WATER MOLECULES WITH APPARENT COLLISIONS: NOT ALL WATERS IN THE MODEL CAN BE PRESENT SIMULTANEOUSLY. HOH 1021 IN POSITIONS A AND B CORRESPONDS TO ASP 72 IN CONFORMATIONS A AND B, RESPECTIVELY. ...詳細: WATER MOLECULES WITH APPARENT COLLISIONS: NOT ALL WATERS IN THE MODEL CAN BE PRESENT SIMULTANEOUSLY. HOH 1021 IN POSITIONS A AND B CORRESPONDS TO ASP 72 IN CONFORMATIONS A AND B, RESPECTIVELY. HOH 1041 IN POSITIONS A AND B CORRESPONDS TO GLN 12 IN CONFORMATIONS A AND B, RESPECTIVELY. HOH 1080 IN POSITION B CORRESPONDS TO ASP 43 IN CONFORMATION B; IT WOULD COLLIDE WITH CONFORMATION A. GLN 12 AND ASP 72 OF A SYMMETRY-RELATED MOLECULE CAN SIMULTANEOUSLY OCCUPY THEIR CONFORMATIONS A, ALONG WITH HOH 1021A AND 1041A, BUT EITHER SIDE CHAIN IN ITS CONFORMATION A WILL EXCLUDE HOH 1021B.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1898 1812 5 %RANDOM
Rwork0.137 ---
obs0.138 33317 79.2 %-
all-35633 --
溶媒の処理溶媒モデル: MOEWS & KRETSINGER, J.MOL.BIOL.91(1973)201-228
Refine analyzeNum. disordered residues: 13 / Occupancy sum hydrogen: 620.82 / Occupancy sum non hydrogen: 727.7
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 0.92→23.59 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1331 0 33 104 1468
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.017
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.038
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0.014
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.024
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.083
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.108
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.076
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.006
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.052
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.075
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RworkRefine-IDNum. reflection obsTotal num. of bins used
0.92-10.19X-RAY DIFFRACTION363710
1-1.050.141X-RAY DIFFRACTION354810
1.05-1.10.124X-RAY DIFFRACTION361610
1.1-1.160.115X-RAY DIFFRACTION347010
1.16-1.230.11X-RAY DIFFRACTION353710
1.23-1.330.108X-RAY DIFFRACTION357510
1.33-1.470.11X-RAY DIFFRACTION355710
1.47-1.690.113X-RAY DIFFRACTION358510
1.69-2.120.124X-RAY DIFFRACTION351310
2.12-300.17X-RAY DIFFRACTION359510
ソフトウェア
*PLUS
名称: SHELXL / バージョン: 97 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rwork: 0.138
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal targetDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.04
X-RAY DIFFRACTIONs_planar_d0.024
X-RAY DIFFRACTIONs_plane_restr0.083

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る