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- PDB-7pdz: Structure of capping protein bound to the barbed end of a cytopla... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7pdz
タイトルStructure of capping protein bound to the barbed end of a cytoplasmic actin filament
要素
  • Actin, cytoplasmic 1
  • F-actin-capping protein subunit alpha-1
  • Isoform 2 of F-actin-capping protein subunit beta
  • Phalloidin
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Cytoskeleton / cell-shape remodelling / barbed end
機能・相同性
機能・相同性情報


cytoskeletal calyx / regulation of protein kinase C signaling / Cell-extracellular matrix interactions / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / Adherens junctions interactions / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / RHOF GTPase cycle / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions ...cytoskeletal calyx / regulation of protein kinase C signaling / Cell-extracellular matrix interactions / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / Adherens junctions interactions / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / RHOF GTPase cycle / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / RHOD GTPase cycle / MAP2K and MAPK activation / RHOF GTPase cycle / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / EPHB-mediated forward signaling / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / RHO GTPases activate IQGAPs / RHO GTPases Activate Formins / F-actin capping protein complex / WASH complex / COPI-mediated anterograde transport / sperm head-tail coupling apparatus / DNA Damage Recognition in GG-NER / UCH proteinases / sperm head / VEGFA-VEGFR2 Pathway / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / structural constituent of postsynaptic actin cytoskeleton / Clathrin-mediated endocytosis / barbed-end actin filament capping / dense body / cell projection organization / cell junction assembly / MHC class II antigen presentation / actin polymerization or depolymerization / muscle cell development / regulation of cell morphogenesis / lamellipodium assembly / negative regulation of microtubule polymerization / NuA4 histone acetyltransferase complex / cortical cytoskeleton / beta-tubulin binding / brush border / asymmetric synapse / intercalated disc / cytoskeleton organization / axonogenesis / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / actin filament / cell motility / Schaffer collateral - CA1 synapse / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / Z disc / neuron projection development / cell-cell junction / lamellipodium / actin cytoskeleton / actin binding / cytoskeleton / hydrolase activity / postsynaptic density / axon / focal adhesion / synapse / protein kinase binding / protein-containing complex / ATP binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
F-actin-capping protein subunit beta / F-actin capping protein, beta subunit, conserved site / F-actin-capping protein subunit beta, N-terminal domain / F-actin capping protein, beta subunit / F-actin capping protein beta subunit signature. / F-actin capping protein, alpha subunit, conserved site / F-actin capping protein alpha subunit signature 1. / F-actin capping protein alpha subunit signature 2. / F-actin-capping protein subunit alpha / F-actin-capping protein subunit alpha/beta ...F-actin-capping protein subunit beta / F-actin capping protein, beta subunit, conserved site / F-actin-capping protein subunit beta, N-terminal domain / F-actin capping protein, beta subunit / F-actin capping protein beta subunit signature. / F-actin capping protein, alpha subunit, conserved site / F-actin capping protein alpha subunit signature 1. / F-actin capping protein alpha subunit signature 2. / F-actin-capping protein subunit alpha / F-actin-capping protein subunit alpha/beta / F-actin-capping protein subunit alpha/beta, domain 2 / F-actin capping protein, alpha subunit, domain 1 / F-actin capping protein alpha subunit / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Phalloidin / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / PHOSPHATE ION / F-actin-capping protein subunit alpha-1 / F-actin-capping protein subunit beta / Actin, cytoplasmic 1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Bos taurus (ウシ)
synthetic construct (人工物)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Funk, J. / Merino, F. / Schacks, M. / Rottner, K. / Raunser, S. / Bieling, P.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
Max Planck Society ドイツ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: A barbed end interference mechanism reveals how capping protein promotes nucleation in branched actin networks.
著者: Johanna Funk / Felipe Merino / Matthias Schaks / Klemens Rottner / Stefan Raunser / Peter Bieling /
要旨: Heterodimeric capping protein (CP/CapZ) is an essential factor for the assembly of branched actin networks, which push against cellular membranes to drive a large variety of cellular processes. Aside ...Heterodimeric capping protein (CP/CapZ) is an essential factor for the assembly of branched actin networks, which push against cellular membranes to drive a large variety of cellular processes. Aside from terminating filament growth, CP potentiates the nucleation of actin filaments by the Arp2/3 complex in branched actin networks through an unclear mechanism. Here, we combine structural biology with in vitro reconstitution to demonstrate that CP not only terminates filament elongation, but indirectly stimulates the activity of Arp2/3 activating nucleation promoting factors (NPFs) by preventing their association to filament barbed ends. Key to this function is one of CP's C-terminal "tentacle" extensions, which sterically masks the main interaction site of the terminal actin protomer. Deletion of the β tentacle only modestly impairs capping. However, in the context of a growing branched actin network, its removal potently inhibits nucleation promoting factors by tethering them to capped filament ends. End tethering of NPFs prevents their loading with actin monomers required for activation of the Arp2/3 complex and thus strongly inhibits branched network assembly both in cells and reconstituted motility assays. Our results mechanistically explain how CP couples two opposed processes-capping and nucleation-in branched actin network assembly.
履歴
登録2021年8月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年9月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年10月6日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / em_admin / pdbx_database_proc
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name / _em_admin.last_update

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-13343
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-13343
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
E: Isoform 2 of F-actin-capping protein subunit beta
F: F-actin-capping protein subunit alpha-1
I: Actin, cytoplasmic 1
J: Actin, cytoplasmic 1
K: Actin, cytoplasmic 1
L: Actin, cytoplasmic 1
N: Actin, cytoplasmic 1
O: Actin, cytoplasmic 1
Q: Phalloidin
R: Phalloidin
S: Phalloidin
T: Phalloidin
P: Phalloidin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)321,55829
ポリマ－318,46913
非ポリマー3,08916
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: assay for oligomerization
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area37550 Å2
ΔGint-341 kcal/mol
Surface area109870 Å2
手法PISA

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要素

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タンパク質 , 3種, 8分子 EFIJKLNO

#1: タンパク質 Isoform 2 of F-actin-capping protein subunit beta / CapZ beta


分子量: 30669.768 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Capzb, Cappb1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P47757
#2: タンパク質 F-actin-capping protein subunit alpha-1 / CapZ alpha-1


分子量: 32980.703 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Capza1, Cappa1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P47753
#3: タンパク質
Actin, cytoplasmic 1 / Beta-actin


分子量: 41795.680 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P60712

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タンパク質・ペプチド , 1種, 5分子 QRSTP

#4: タンパク質・ペプチド
Phalloidin


タイプ: Cyclic peptide / クラス: 毒素 / 分子量: 808.899 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) / 参照: Phalloidin

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非ポリマー , 3種, 16分子

#5: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#7: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Complex between capping protein and the barbed end of cytoplasmic actin filaments
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#4 / 由来: MULTIPLE SOURCES
分子量実験値: NO
緩衝液pH: 7 / 詳細: KMEI buffer
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
150 mMPotassium chlorideKCl1
210 mMImidazole1
31.5 mMMagnesium chlorideMgCl21
41 mMEGTA1
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: Mild discharging with 5 mA current / グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 286 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TALOS ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影平均露光時間: 3 sec. / 電子線照射量: 60 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 4204

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2EPU画像取得
4CTFFIND4.1.13CTF補正
7UCSF Chimeraモデルフィッティング
9SPHIRE1.3初期オイラー角割当
10SPHIRE1.3最終オイラー角割当
11SPHIRE1.3分類
12SPHIRE1.3３次元再構成
13ISOLDEモデル精密化
14PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 570724
3次元再構成解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 60206 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 40 / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
原子モデル構築PDB-ID: 5ADX

5adx

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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