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- PDB-6hxw: structure of human CD73 in complex with antibody IPH53 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6hxw
タイトルstructure of human CD73 in complex with antibody IPH53
要素
  • 5'-nucleotidase
  • IPH53 heavy chain
  • IPH53 light chain
キーワードIMMUNE SYSTEM / Inhibitor antibody
機能・相同性
機能・相同性情報


thymidylate 5'-phosphatase / : / ADP catabolic process / 5'-deoxynucleotidase / 5'-deoxynucleotidase activity / 7-methylguanosine nucleotidase / adenosine biosynthetic process / inhibition of non-skeletal tissue mineralization / Pyrimidine catabolism / AMP catabolic process ...thymidylate 5'-phosphatase / : / ADP catabolic process / 5'-deoxynucleotidase / 5'-deoxynucleotidase activity / 7-methylguanosine nucleotidase / adenosine biosynthetic process / inhibition of non-skeletal tissue mineralization / Pyrimidine catabolism / AMP catabolic process / : / IMP-specific 5'-nucleotidase / : / Nicotinate metabolism / Purine catabolism / 5'-nucleotidase / 5'-nucleotidase activity / leukocyte cell-cell adhesion / DNA metabolic process / response to ATP / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / ATP metabolic process / calcium ion homeostasis / negative regulation of inflammatory response / external side of plasma membrane / nucleotide binding / cell surface / extracellular exosome / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
5'-nucleotidase signature 1. / 5'-nucleotidase; domain 2 / 5'-Nucleotidase, C-terminal domain / 5'-Nucleotidase, conserved site / 5'-nucleotidase signature 2. / 5'-Nucleotidase, C-terminal / 5'-nucleotidase, C-terminal domain / 5'-Nucleotidase/apyrase / 5'-Nucleotidase, C-terminal domain superfamily / Metallo-dependent phosphatases ...5'-nucleotidase signature 1. / 5'-nucleotidase; domain 2 / 5'-Nucleotidase, C-terminal domain / 5'-Nucleotidase, conserved site / 5'-nucleotidase signature 2. / 5'-Nucleotidase, C-terminal / 5'-nucleotidase, C-terminal domain / 5'-Nucleotidase/apyrase / 5'-Nucleotidase, C-terminal domain superfamily / Metallo-dependent phosphatases / Purple Acid Phosphatase; chain A, domain 2 / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Metallo-dependent phosphatase-like / 4-Layer Sandwich / Immunoglobulins / Alpha-Beta Complex / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.78 Å
データ登録者Roussel, A. / Amigues, B.
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2019
タイトル: Blocking Antibodies Targeting the CD39/CD73 Immunosuppressive Pathway Unleash Immune Responses in Combination Cancer Therapies.
著者: Perrot, I. / Michaud, H.A. / Giraudon-Paoli, M. / Augier, S. / Docquier, A. / Gros, L. / Courtois, R. / Dejou, C. / Jecko, D. / Becquart, O. / Rispaud-Blanc, H. / Gauthier, L. / Rossi, B. / ...著者: Perrot, I. / Michaud, H.A. / Giraudon-Paoli, M. / Augier, S. / Docquier, A. / Gros, L. / Courtois, R. / Dejou, C. / Jecko, D. / Becquart, O. / Rispaud-Blanc, H. / Gauthier, L. / Rossi, B. / Chanteux, S. / Gourdin, N. / Amigues, B. / Roussel, A. / Bensussan, A. / Eliaou, J.F. / Bastid, J. / Romagne, F. / Morel, Y. / Narni-Mancinelli, E. / Vivier, E. / Paturel, C. / Bonnefoy, N.
履歴
登録2018年10月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年8月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn_type.id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.22024年10月9日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 5'-nucleotidase
B: 5'-nucleotidase
C: IPH53 heavy chain
D: IPH53 light chain
H: IPH53 heavy chain
L: IPH53 light chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)214,36712
ポリマ－213,6636
非ポリマー7046
水14,592810
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14860 Å2
ΔGint-229 kcal/mol
Surface area74510 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)195.347, 209.429, 65.065
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

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抗体 , 2種, 4分子 CHDL

#2: 抗体 IPH53 heavy chain


分子量: 25144.164 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物)
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
#3: 抗体 IPH53 light chain


分子量: 23008.504 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物)
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)

-
タンパク質 / 糖 , 2種, 4分子 AB

#1: タンパク質 5'-nucleotidase / 5'-NT / Ecto-5'-nucleotidase


分子量: 58678.770 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NT5E, NT5, NTE / 細胞株 (発現宿主): CHO
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P21589, 5'-nucleotidase
#4: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 2種, 814分子

#5: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 810 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.46 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: 0.1M succinic acid pH7.0 15% (w/v) PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.98004 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年11月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98004 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.78→48.84 Å / Num. obs: 68010 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 9.3 % / Biso Wilson estimate: 67.89 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.122 / Rpim(I) all: 0.041 / Rrim(I) all: 0.129 / Net I/σ(I): 5.5
反射 シェル解像度: 2.78→2.93 Å / 冗長度: 8.7 % / Rmerge(I) obs: 0.795 / Mean I/σ(I) obs: 1 / Num. unique obs: 9400 / Rpim(I) all: 0.265 / % possible all: 95.2

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
BUSTER2.10.3精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.78→48.84 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.91 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.882 / SU R Cruickshank DPI: 0.865 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 1.345 / SU Rfree Blow DPI: 0.311 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.308
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.232 3436 5.06 %RANDOM
Rwork0.192 ---
obs0.194 67937 99.3 %-
原子変位パラメータBiso max: 183.96 Å2 / Biso mean: 79.35 Å2 / Biso min: 5.88 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-13.4918 Å20 Å20 Å2
2--13.7957 Å20 Å2
3----27.2874 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.34 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.78→48.84 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14665 0 32 810 15507
Biso mean--83.5 58.07 -
残基数----1693
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d5106SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes2534HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it15041HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion1961SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact17012SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d15041HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg20430HARMONIC21.21
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.35
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion18.89
LS精密化 シェル解像度: 2.78→2.8 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 50
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3371 68 5 %
Rwork0.2492 1291 -
all0.2536 1359 -
obs--74.89 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.4166-0.5902-0.07431.940.020.172-0.0839-0.1304-0.04740.09690.12010.1962-0.01550.0185-0.0361-0.1262-0.0013-0.029-0.06310.00790.171725.66758.334313.7371
21.1056-0.6659-0.02641.3969-0.17780.3119-0.0374-0.0485-0.09710.10460.05770.1524-0.00950.0198-0.0203-0.08970.0189-0.0084-0.06050.02570.08740.7815-47.767717.0275
30.953.50670.12261.3444-0.53820.54650.0554-0.04360.0656-0.2765-0.09720.05820.3555-0.24490.04170.0407-0.0554-0.1846-0.2942-0.11920.613722.9809-97.01866.3531
404.23410.12556.1174-1.00790.0969-0.0671-0.36010.07370.15430.1784-0.02760.3732-0.0945-0.1113-0.0074-0.07920.1114-0.29290.22850.547828.1577-106.93222.0298
50.65640.55860.1891.6235-1.50431.557-0.06120.307-0.1176-0.11560.1877-0.11220.2022-0.1489-0.1265-0.1904-0.0030.04150.0337-0.0140.1162-3.091142.0805-14.6852
60.70030.1471-0.20080.67-0.36750.6819-0.03160.23190.34620.01030.11930.2017-0.1577-0.2344-0.0877-0.1692-0.0003-0.0396-0.02740.11270.23678.661557.0506-16.8968
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A27 - 549
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }B27 - 549
3X-RAY DIFFRACTION3{ C|* }C1 - 221
4X-RAY DIFFRACTION4{ D|* }D2 - 210
5X-RAY DIFFRACTION5{ H|* }H1 - 221
6X-RAY DIFFRACTION6{ L|* }L2 - 210

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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