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万見
- PDB-7let: Structure of importin a2 bound to the p50- and p65-NLSs -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7let
タイトルStructure of importin a2 bound to the p50- and p65-NLSs
要素
  • Importin subunit alpha-1
  • Nuclear factor NF-kappa-B p105 subunit
  • Transcription factor p65
キーワードPROTEIN TRANSPORT / NUCLEAR IMPORT / IMPORTIN ALPHA / NLS / NF-kB / p50 / p65
機能・相同性
機能・相同性情報


: / negative regulation of vitamin D biosynthetic process / I-kappaB/NF-kappaB complex / positive regulation of hyaluronan biosynthetic process / mammary gland involution / antibacterial innate immune response / prolactin signaling pathway / cellular response to interleukin-17 / DEx/H-box helicases activate type I IFN and inflammatory cytokines production / NF-kappaB p50/p65 complex ...: / negative regulation of vitamin D biosynthetic process / I-kappaB/NF-kappaB complex / positive regulation of hyaluronan biosynthetic process / mammary gland involution / antibacterial innate immune response / prolactin signaling pathway / cellular response to interleukin-17 / DEx/H-box helicases activate type I IFN and inflammatory cytokines production / NF-kappaB p50/p65 complex / toll-like receptor TLR6:TLR2 signaling pathway / IkBA variant leads to EDA-ID / Sensing of DNA Double Strand Breaks / positive regulation of Schwann cell differentiation / entry of viral genome into host nucleus through nuclear pore complex via importin / positive regulation of viral life cycle / positive regulation of lipid storage / cellular response to peptidoglycan / negative regulation of interleukin-12 production / Regulated proteolysis of p75NTR / ankyrin repeat binding / SUMOylation of immune response proteins / NLS-dependent protein nuclear import complex / CLEC7A/inflammasome pathway / RIP-mediated NFkB activation via ZBP1 / postsynapse to nucleus signaling pathway / negative regulation of protein sumoylation / Interleukin-1 processing / defense response to tumor cell / cellular response to interleukin-6 / nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / cellular response to dsRNA / actinin binding / positive regulation of macrophage derived foam cell differentiation / response to UV-B / negative regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / signal transduction involved in regulation of gene expression / non-canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of miRNA metabolic process / positive regulation of leukocyte adhesion to vascular endothelial cell / Regulation of NFE2L2 gene expression / interleukin-1-mediated signaling pathway / nuclear import signal receptor activity / NF-kappaB complex / vascular endothelial growth factor signaling pathway / toll-like receptor 4 signaling pathway / positive regulation of amyloid-beta formation / cellular response to hepatocyte growth factor stimulus / response to cobalamin / phosphate ion binding / positive regulation of T cell receptor signaling pathway / cellular response to lipoteichoic acid / response to muramyl dipeptide / TRAF6 mediated NF-kB activation / The NLRP3 inflammasome / Transcriptional Regulation by VENTX / cellular response to interleukin-1 / general transcription initiation factor binding / cellular response to angiotensin / positive regulation of vascular endothelial growth factor production / positive regulation of cholesterol efflux / canonical NF-kappaB signal transduction / hair follicle development / response to amino acid / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / neuropeptide signaling pathway / NF-kappaB binding / cellular defense response / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / response to cAMP / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / JNK cascade / response to muscle stretch / antiviral innate immune response / positive regulation of interleukin-12 production / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / CD209 (DC-SIGN) signaling / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / response to cytokine / response to interleukin-1 / negative regulation of miRNA transcription / NF-kB is activated and signals survival / peptide binding / protein sequestering activity / negative regulation of angiogenesis / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / liver development / response to progesterone / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / positive regulation of interleukin-1 beta production / response to ischemia / animal organ morphogenesis / positive regulation of interleukin-8 production / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / B cell receptor signaling pathway / transcription coregulator activity / response to insulin / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling
類似検索 - 分子機能
Nuclear factor NF-kappa-B, p105 subunit / : / Transcription factor RelA (p65) / NF-kappa-B/Dorsal / Rel homology domain, conserved site / NFkappaB IPT domain / NF-kappa-B/Rel/dorsal domain signature. / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain / Rel homology dimerisation domain / Rel homology DNA-binding domain ...Nuclear factor NF-kappa-B, p105 subunit / : / Transcription factor RelA (p65) / NF-kappa-B/Dorsal / Rel homology domain, conserved site / NFkappaB IPT domain / NF-kappa-B/Rel/dorsal domain signature. / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain / Rel homology dimerisation domain / Rel homology DNA-binding domain / Rel homology dimerisation domain / NF-kappa-B/Rel/dorsal domain profile. / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain superfamily / Importin subunit alpha / Atypical Arm repeat / Importin-alpha, importin-beta-binding domain superfamily / Importin beta binding domain / Atypical Arm repeat / Importin-alpha, importin-beta-binding domain / IBB domain profile. / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / Armadillo/plakoglobin ARM repeat profile. / Armadillo/beta-catenin-like repeat / ig-like, plexins, transcription factors / IPT domain / Armadillo/beta-catenin-like repeats / Armadillo / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / p53-like transcription factor, DNA-binding / Death-like domain superfamily / Ankyrin repeat / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Immunoglobulin E-set / Armadillo-type fold / Immunoglobulin-like fold / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Nuclear factor NF-kappa-B p105 subunit / Importin subunit alpha-1 / Transcription factor p65
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Florio, T.J. / Lokareddy, R.K. / Cingolani, G.
資金援助 米国, 4件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM122844 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)CA56036 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)OD017987 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)OD023479 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Differential recognition of canonical NF-kappa B dimers by Importin alpha 3.
著者: Florio, T.J. / Lokareddy, R.K. / Yeggoni, D.P. / Sankhala, R.S. / Ott, C.A. / Gillilan, R.E. / Cingolani, G.
履歴
登録2021年1月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年1月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年8月3日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
E: Importin subunit alpha-1
B: Nuclear factor NF-kappa-B p105 subunit
C: Transcription factor p65


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,0673
ポリマ－51,0673
非ポリマー00
水57632
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, native gel electrophoresis
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2820 Å2
ΔGint5 kcal/mol
Surface area18720 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)77.944, 91.273, 97.242
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Importin subunit alpha-1 / Importin alpha P1 / Karyopherin subunit alpha-2 / Pendulin / Pore targeting complex 58 kDa subunit ...Importin alpha P1 / Karyopherin subunit alpha-2 / Pendulin / Pore targeting complex 58 kDa subunit / PTAC58 / RAG cohort protein 1 / SRP1-alpha


分子量: 46386.055 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Kpna2, Rch1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P52293
#2: タンパク質・ペプチド Nuclear factor NF-kappa-B p105 subunit / DNA-binding factor KBF1 / EBP-1 / Nuclear factor of kappa light polypeptide gene enhancer in B-cells 1


分子量: 1790.114 Da / 分子数: 1
Fragment: Nuclear localization signal motif, residues 355-368
由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P19838
#3: タンパク質・ペプチド Transcription factor p65 / Nuclear factor NF-kappa-B p65 subunit / Nuclear factor of kappa light polypeptide gene enhancer in B-cells 3


分子量: 2890.410 Da / 分子数: 1
Fragment: Nuclear localization signal motif, residues 294-315
由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q04206
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 32 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.68 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: 0.6 Na Citrate, 100 mM HEPES pH 6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年11月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. obs: 24702 / % possible obs: 89.2 % / 冗長度: 3.1 % / Biso Wilson estimate: 51.6 Å2 / CC1/2: 0.988 / Rpim(I) all: 0.08 / Rsym value: 0.124 / Net I/σ(I): 13.2
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / 冗長度: 2.2 % / Num. unique obs: 1570 / CC1/2: 0.409 / Rpim(I) all: 0.708 / Rsym value: 0.816 / % possible all: 57.8

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.18精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1y2a

1y2a


解像度: 2.4→15 Å / SU ML: 0.39 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 30.69 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2415 1211 4.96 %
Rwork0.1981 23211 -
obs0.2003 24422 88.76 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 154.53 Å2 / Biso mean: 68.9605 Å2 / Biso min: 38.49 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.4→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3358 0 0 32 3390
Biso mean---62.54 -
残基数----437
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 9

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.4-2.50.3796900.36031606169656
2.5-2.610.37571100.33772153226375
2.61-2.750.37141330.32422506263988
2.75-2.920.36961400.28582748288895
2.92-3.140.32131510.25962838298999
3.14-3.460.27571530.22272826297998
3.46-3.950.22141430.18472873301698
3.95-4.950.20041460.15072842298897
4.95-150.17731450.14682819296492
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.6102-3.85331.93794.2526-4.25527.6032-0.0764-0.13170.42860.92490.0055-0.3588-0.5054-0.1050.14090.648-0.12440.04150.3845-0.03770.6007-3.802860.0131-16.8338
22.6212-0.5985-0.63526.0508-0.42452.81180.0615-0.12490.14940.12040.10560.0305-0.14310.0136-0.17530.3625-0.0236-0.00580.2910.02610.3185-5.466839.6795-15.0655
36.3478-3.12470.95184.8336-1.58938.18730.32440.2071-0.4152-0.5653-0.06410.24210.37010.1123-0.26310.48440.0165-0.03090.26330.00060.45881.386122.0979-13.765
44.7406-1.46062.95973.6383-0.74315.45970.1374-0.0385-0.2218-0.4155-0.04890.25650.3267-0.1016-0.10570.45140.04210.02240.33980.03130.49495.995713.5703-1.8934
53.9299-0.21540.92315.6236-0.81595.01530.0903-0.6167-0.41490.15670.06650.40520.0747-0.5031-0.11730.4314-0.00940.03010.4920.1190.53378.71385.587516.6055
63.5660.6253-0.38915.4073-0.30675.7471-0.0483-0.8664-0.09421.63310.27050.2677-0.2744-0.6726-0.29091.11910.0240.10411.1320.19080.68444.88214.208332.6917
75.29323.9252-5.51757.119-5.75926.36310.0779-0.7599-0.32420.1292-0.3128-1.83770.53151.08680.43690.51390.06-0.04110.69950.05180.63292.79440.997-8.254
87.2477-4.69013.4225.70682.47099.8728-0.2324-0.5463-1.34781.32140.24940.89821.0620.4255-0.28220.73110.05470.03610.73210.24770.8773-2.760110.92657.7594
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'E' and (resid 75 through 105 )E75 - 105
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'E' and (resid 106 through 245 )E106 - 245
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'E' and (resid 246 through 278 )E246 - 278
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'E' and (resid 279 through 363 )E279 - 363
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'E' and (resid 364 through 454 )E364 - 454
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'E' and (resid 455 through 497 )E455 - 497
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 435 through 442 )B435 - 442
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'C' and (resid 289 through 294 )C289 - 294

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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