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- PDB-7l0a: Crystal structure of s-formylglutathione hydrolase (FrmB) from St... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7l0a
タイトルCrystal structure of s-formylglutathione hydrolase (FrmB) from Staphylococcus aureus, apoenzyme
要素Esterase family protein
キーワードHYDROLASE / FrmB
機能・相同性
機能・相同性情報


S-formylglutathione hydrolase / S-formylglutathione hydrolase activity / formaldehyde catabolic process / cytosol
類似検索 - 分子機能
S-formylglutathione hydrolase / Esterase-like / Putative esterase / Alpha/Beta hydrolase fold
類似検索 - ドメイン・相同性
S-formylglutathione hydrolase / S-formylglutathione hydrolase
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Miller, J.J. / Jez, J.M. / Odom John, A.R.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01-AI103280 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R21-AI123808 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R21-AI130584 米国
引用
ジャーナル: Elife / 年: 2021
タイトル: Structure-guided microbial targeting of antistaphylococcal prodrugs.
著者: Miller, J.J. / Shah, I.T. / Hatten, J. / Barekatain, Y. / Mueller, E.A. / Moustafa, A.M. / Edwards, R.L. / Dowd, C.S. / Planet, P.J. / Muller, F.L. / Jez, J.M. / Odom John, A.R.
#1: ジャーナル: Biorxiv / 年: 2020
タイトル: Structure-guided microbial targeting of antistaphylococcal prodrugs
著者: Miller, J.J. / Shah, I.T. / Hatten, J. / Barekatain, Y. / Mueller, E.A. / Moustafa, A.M. / Edwards, R.L. / Dowd, C.S. / Planet, P.J. / Muller, F.L. / Jez, J.M.
履歴
登録2020年12月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年12月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年7月7日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.year
改定 1.22021年8月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32023年10月18日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / pdbx_initial_refinement_model
Item: _citation.journal_id_ISSN

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Esterase family protein
B: Esterase family protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,9365
ポリマ－59,8632
非ポリマー733
水8,575476
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2790 Å2
ΔGint-44 kcal/mol
Surface area21210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)128.303, 80.500, 66.651
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 113.840, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-401-

HOH

21A-461-

HOH

31A-591-

HOH

41A-598-

HOH

51B-401-

HOH

61B-488-

HOH

71B-604-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Esterase family protein / Prolyl oligopeptidase family serine peptidase / Putative esterase / S-formylglutathione hydrolase / ...Prolyl oligopeptidase family serine peptidase / Putative esterase / S-formylglutathione hydrolase / Tributyrin esterase


分子量: 29931.725 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
遺伝子: DD547_02660, DQV53_15175, EP54_00010, EQ90_02595, G0V24_06825, G0Z18_09875, G6Y10_06490, GO746_05055, GO803_04470, GO805_09630, GO821_02780, GO894_07900, GO942_11740, HMPREF2819_04260, ...遺伝子: DD547_02660, DQV53_15175, EP54_00010, EQ90_02595, G0V24_06825, G0Z18_09875, G6Y10_06490, GO746_05055, GO803_04470, GO805_09630, GO821_02780, GO894_07900, GO942_11740, HMPREF2819_04260, HMPREF3211_01237, NCTC10654_02801, NCTC10702_04070, NCTC10988_03042, RK64_00235
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: A0A0D6GS23, UniProt: Q2FUY3*PLUS, S-formylglutathione hydrolase
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 476 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.22 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.7
詳細: 20 uL hanging drops containing a 1:1 mixture of protein (6 mg/mL) and crystallization buffer (0.1 M Tricine pH 7.7, 15% PEG6K, 2.5 M NaCl, 0.125% n-dodecyl-B-D-glucoside)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年2月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→100 Å / Num. obs: 78193 / % possible obs: 96.4 % / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.075 / Rpim(I) all: 0.054 / Rrim(I) all: 0.093 / Χ2: 2.643 / Net I/σ(I): 11.7 / Num. measured all: 217757
反射 シェル解像度: 1.6→1.63 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.415 / Num. unique obs: 3961 / CC1/2: 0.992 / Rpim(I) all: 0.034 / Rrim(I) all: 0.059 / Χ2: 3.02 / % possible all: 99.1

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHASER位相決定
Coot0.8.9.2 ELモデル構築
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4RGY

4rgy


解像度: 1.6→36.81 Å / SU ML: 0.13 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 19.36 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.177 1998 2.56 %
Rwork0.157 76139 -
obs0.158 78137 95.4 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 114.29 Å2 / Biso mean: 27.79 Å2 / Biso min: 10.11 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.6→36.81 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4086 0 3 476 4565
Biso mean--15.9 37.36 -
残基数----503
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.6-1.640.22971260.19014854498085
1.64-1.680.19591480.18085610575899
1.68-1.730.24341460.1765574572099
1.73-1.790.20481460.16925552569898
1.79-1.850.18321430.16565435557895
1.85-1.930.26881390.20555320545994
1.93-2.010.20321480.16395622577098
2.01-2.120.19981440.16835519566397
2.12-2.250.19091410.16735353549495
2.25-2.430.17071390.16025296543592
2.43-2.670.17161460.15285532567897
2.67-3.060.15551450.1495539568497
3.06-3.850.15561410.14025363550494
3.85-36.810.16131460.15095570571696

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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