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- PDB-6vpj: TPX2 residues 7-20 fused to Aurora A residues 116-389 C247V + C31... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6vpj
タイトルTPX2 residues 7-20 fused to Aurora A residues 116-389 C247V + C319V double mutant dephosphorylated, and in complex with AMP-PNP
要素TPX2 fragment - Aurora A kinase domain fusion
キーワードTRANSFERASE / Ser/Thr kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


activation of protein kinase activity / Interaction between PHLDA1 and AURKA / regulation of centrosome cycle / negative regulation of microtubule depolymerization / axon hillock / spindle assembly involved in female meiosis I / cilium disassembly / spindle pole centrosome / chromosome passenger complex / importin-alpha family protein binding ...activation of protein kinase activity / Interaction between PHLDA1 and AURKA / regulation of centrosome cycle / negative regulation of microtubule depolymerization / axon hillock / spindle assembly involved in female meiosis I / cilium disassembly / spindle pole centrosome / chromosome passenger complex / importin-alpha family protein binding / microtubule nucleation / positive regulation of oocyte maturation / mitotic centrosome separation / histone H3S10 kinase activity / pronucleus / germinal vesicle / meiotic spindle / protein localization to centrosome / anterior/posterior axis specification / neuron projection extension / spindle organization / centrosome localization / positive regulation of mitochondrial fission / mitotic spindle pole / spindle midzone / SUMOylation of DNA replication proteins / mitotic spindle assembly / negative regulation of protein binding / intercellular bridge / regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / centriole / liver regeneration / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / positive regulation of mitotic nuclear division / positive regulation of mitotic cell cycle / regulation of mitotic spindle organization / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / molecular function activator activity / regulation of cytokinesis / protein serine/threonine kinase activator activity / regulation of signal transduction by p53 class mediator / AURKA Activation by TPX2 / mitotic spindle organization / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / regulation of protein stability / peptidyl-serine phosphorylation / kinetochore / response to wounding / spindle / G2/M transition of mitotic cell cycle / spindle pole / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / mitotic spindle / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / mitotic cell cycle / microtubule cytoskeleton / protein autophosphorylation / midbody / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / basolateral plasma membrane / molecular adaptor activity / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / microtubule / protein phosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / postsynaptic density / ciliary basal body / protein heterodimerization activity / negative regulation of gene expression / cell division / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / ubiquitin protein ligase binding / apoptotic process / centrosome / protein kinase binding / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
TPX2 / Aurora-A binding / TPX2, C-terminal / TPX2 central domain / Targeting protein for Xklp2 (TPX2) domain / Aurora-A binding / Cell cycle regulated microtubule associated protein / Aurora kinase A / Aurora kinase / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 ...TPX2 / Aurora-A binding / TPX2, C-terminal / TPX2 central domain / Targeting protein for Xklp2 (TPX2) domain / Aurora-A binding / Cell cycle regulated microtubule associated protein / Aurora kinase A / Aurora kinase / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
trehalose / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / Aurora kinase A / Targeting protein for Xklp2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Lim, D.C. / Yaffe, M.B.
資金援助 米国, 4件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Environmental Health Sciences (NIH/NIEHS)ES015339 米国
National Institutes of Health/National Institute of Environmental Health Sciences (NIH/NIEHS)ES028374 米国
National Institutes of Health/National Institute of Environmental Health Sciences (NIH/NIEHS)ES020466 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM104047 米国
引用ジャーナル: Sci.Signal. / 年: 2020
タイトル: Redox priming promotes Aurora A activation during mitosis.
著者: Lim, D.C. / Joukov, V. / Rettenmaier, T.J. / Kumagai, A. / Dunphy, W.G. / Wells, J.A. / Yaffe, M.B.
履歴
登録2020年2月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年8月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TPX2 fragment - Aurora A kinase domain fusion
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,7473
ポリマ－33,8991
非ポリマー8482
水2,036113
1
A: TPX2 fragment - Aurora A kinase domain fusion
ヘテロ分子

A: TPX2 fragment - Aurora A kinase domain fusion
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,4946
ポリマ－67,7972
非ポリマー1,6974
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
Buried area7590 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area29380 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)90.941, 90.941, 118.882
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 TPX2 fragment - Aurora A kinase domain fusion / Targeting protein for Xklp2 / Aurora kinase A / Differentially expressed in cancerous and non- ...Targeting protein for Xklp2 / Aurora kinase A / Differentially expressed in cancerous and non-cancerous lung cells 2 / DIL-2 / Hepatocellular carcinoma-associated antigen 519 / Hepatocellular carcinoma-associated antigen 90 / Protein fls353 / Restricted expression proliferation-associated protein 100 / p100 / Aurora 2 / Aurora/IPL1-related kinase 1 / hARK1 / Breast tumor-amplified kinase / Serine/threonine-protein kinase 15 / Serine/threonine-protein kinase 6 / Serine/threonine-protein kinase aurora-A


分子量: 33898.730 Da / 分子数: 1 / 断片: kinase domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: TPX2, C20orf1, C20orf2, DIL2, HCA519, AURKA, AIK, AIRK1, ARK1, AURA, AYK1, BTAK, IAK1, STK15, STK6
プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta 2
参照: UniProt: Q9ULW0, UniProt: O14965, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-1)-alpha-D-glucopyranose / trehalose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: oligosaccharide with reducing-end-to-reducing-end glycosidic bond
参照: trehalose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-1DGlcpaGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1a_1-5]/1-1/a1-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(1+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 113 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.07 % / Mosaicity: 0.329 °
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸発脱水法
詳細: 0.2 M sodium citrate pH 4, 0.8 M sodium citrate pH 5.5, 6% PEG 3350, 8% trehalose

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年6月27日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. obs: 29631 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 12.3 % / Rmerge(I) obs: 0.052 / Rpim(I) all: 0.015 / Rrim(I) all: 0.054 / Χ2: 0.898 / Net I/σ(I): 8.2 / Num. measured all: 363214
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.1-2.1812.21.8429010.5210.5451.9210.404100
2.18-2.2612.91.02629050.7920.2961.0680.439100
2.26-2.3712.40.70628930.9110.2080.7360.407100
2.37-2.4911.20.41529120.9550.1290.4350.436100
2.49-2.6512.20.24629360.9820.0730.2570.485100
2.65-2.8513.30.14529420.9950.0410.1510.581100
2.85-3.1412.70.0929620.9980.0260.0940.864100
3.14-3.5911.50.06229600.9990.0190.0651.58100
3.59-4.5212.50.04330310.9990.0130.0452.108100
4.52-5011.70.0331890.9990.0090.0311.62499.7

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
DENZOデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: D_1000246823

解像度: 2.1→45.47 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 22.76 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2146 2000 6.76 %
Rwork0.1898 27572 -
obs0.1915 29572 99.95 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 180.83 Å2 / Biso mean: 72.2211 Å2 / Biso min: 44.09 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.1→45.47 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2289 0 1105 113 3507
Biso mean--72.83 72.15 -
残基数----160
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
2.1-2.160.30661390.317119302069
2.16-2.220.29481410.286219282069
2.22-2.280.30671390.274119262065
2.28-2.350.2661400.254119312071
2.35-2.440.30551410.243819422083
2.44-2.540.26171430.236619612104
2.54-2.650.25321400.236219312071
2.65-2.790.27881410.228719532094
2.79-2.970.29811420.231419592101
2.97-3.190.26051440.222919692113
3.2-3.520.23711440.212419872131
3.52-4.020.18421440.16919822126
4.03-5.070.15871470.141420322179
5.07-45.470.19761550.174521412296
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.92150.1240.2506-0.1125-0.01060.06040.12260.2562-1.1544-0.7001-0.0913-0.27480.4527-0.31120.0111.17850.02080.14740.6278-0.11470.82229.3923-18.4056-8.353
20.7380.6574-0.27720.8454-0.21311.5114-0.05630.1362-0.0949-0.05660.08440.59420.2582-0.416400.94610.0049-0.00060.54310.0210.742321.517-13.85521.687
30.62240.67370.16191.25230.54610.31710.1550.3451-0.5005-0.44060.12830.32250.21980.0472-0.00010.8602-0.0269-0.12030.59710.06890.719918.8868-8.2473-5.8687
40.728-0.1201-0.46770.6973-0.40320.49530.16480.67740.3507-1.21910.18110.03190.61960.2037-0.00011.05050.0237-0.05460.75280.13330.735125.63051.7742-10.3025
51.15710.2147-0.64850.918-0.51860.4261-0.18890.2269-0.193-0.87130.1991-0.3141-0.00380.30110.00010.87920.03910.00090.55130.04020.680932.6416-4.9664-1.9947
60.28430.40270.02341.1238-0.93230.91170.05660.1078-0.11-0.02730.04480.2370.51250.172300.90770.0215-0.0910.5630.01720.690323.375-9.7224-0.7138
70.3735-0.0376-0.59680.6237-0.05980.90010.0757-0.075-0.27880.22170.14120.27820.3471-0.66670.00030.79850.00730.030.62570.10810.689921.35782.59120.4757
81.4239-0.5180.1250.8060.63850.6528-0.0536-0.1342-0.00410.2443-0.1287-0.3491-0.31720.7127-0.00020.70270.0016-0.04740.60660.09630.648535.30697.212.1189
90.3737-0.66080.26360.8718-0.26050.84970.12020.75610.65450.1812-0.01870.0176-0.1333-0.8411-0.00010.682-0.03180.00350.78690.07780.653129.609910.2960.4709
100.77690.7957-0.17580.7534-0.02590.1903-0.08360.1356-0.61490.01730.17360.28280.30830.09430.00010.79320.0588-0.04690.53070.05220.658228.4483-0.426311.1829
110.1067-0.00670.1878-0.02180.00090.11740.12450.2736-0.0828-0.89740.0783-0.78230.1026-0.01260.00041.04450.08070.02890.73290.06130.756418.90375.5522-3.3009
120.0863-0.04720.10460.46580.20460.15870.1193-0.7397-0.3473-0.0596-0.5167-0.2732-0.1933-1.0386-0.04090.5112-0.08850.00110.93370.11970.658614.570117.0091-7.6453
131.5586-1.18881.00060.8068-1.01830.6545-0.06020.22680.2082-0.004-0.1784-0.33420.16720.36520.00010.6453-0.0485-0.0950.52610.07820.622429.367817.54295.913
140.1623-0.3329-0.22990.48430.43810.2858-0.3737-0.41910.6047-0.0870.42890.15250.3031-1.30830.00010.8513-0.0128-0.13880.78440.06230.656815.593218.405917.1005
150.09020.0184-0.06050.4112-0.33850.24550.7913-0.05910.36231.0296-0.26910.2517-0.1091-0.0322-0.00030.7320.0659-0.14950.5061-0.02320.706715.007125.651210.8072
161.5727-1.04450.65712.22890.85941.5558-0.0833-0.40720.75730.4550.0065-0.5105-0.54560.3180.00010.7602-0.0461-0.19270.4999-0.01150.67230.313722.267719.0707
170.49570.0978-0.00370.20450.24380.3157-0.3752-0.64250.11110.39580.0412-1.0927-0.36410.8647-0.00020.6590.0207-0.15850.77310.10110.815840.772711.503818.5869
180.00570.0072-0.01580.02790.07910.1663-1.10980.93190.7414-1.20511.2512-2.0728-0.07581.06910.00091.0436-0.03410.10391.44280.21280.808141.404822.3706-47.2414
190.11950.0155-0.04970.05650.08510.09760.03281.1162-1.58670.59680.53530.64110.89290.0525-0.00011.03260.0531-0.01931.2099-0.08810.911137.916512.2175-41.8265
200.0524-0.043-0.07550.03840.04520.10410.18680.8943-1.5178-0.3470.06160.04410.83120.7404-00.7945-0.04960.09890.9666-0.16271.045328.13188.3675-33.0672
211.99992.000122.00032.00031.99990.5309-3.8751-4.05083.88981.62527.2657-0.8387-14.3648-1.82691.5062-0.13390.13832.3907-0.30681.148928.78492.2032-29.116
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 124 through 135 )A124 - 135
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 136 through 156 )A136 - 156
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 157 through 172 )A157 - 172
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 173 through 187 )A173 - 187
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 188 through 201 )A188 - 201
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 202 through 217 )A202 - 217
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 218 through 229 )A218 - 229
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 230 through 249 )A230 - 249
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'A' and (resid 250 through 258 )A250 - 258
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'A' and (resid 259 through 272 )A259 - 272
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'A' and (resid 273 through 283 )A273 - 283
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'A' and (resid 287 through 297 )A287 - 297
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'A' and (resid 298 through 324 )A298 - 324
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'A' and (resid 325 through 333 )A325 - 333
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'A' and (resid 334 through 342 )A334 - 342
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'A' and (resid 343 through 373 )A343 - 373
17X-RAY DIFFRACTION17chain 'A' and (resid 374 through 389 )A374 - 389
18X-RAY DIFFRACTION18chain 'A' and (resid -1 through 10 )A-1 - 10
19X-RAY DIFFRACTION19chain 'A' and (resid 11 through 15 )A11 - 15
20X-RAY DIFFRACTION20chain 'A' and (resid 16 through 20 )A16 - 20
21X-RAY DIFFRACTION21chain 'A' and (resid 116 through 116 )A116

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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