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Yorodumi- PDB-6vpm: TPX2 residues 7-20 fused to Aurora A residues 116-389 with C290 d... -
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 6vpm | |||||||||||||||
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| Title | TPX2 residues 7-20 fused to Aurora A residues 116-389 with C290 disulfide bonded to compound 8-34, and in complex with AMP-PNP | |||||||||||||||
Components | TPX2 fragment - Aurora A kinase domain fusion | |||||||||||||||
Keywords | TRANSFERASE / Ser/Thr kinase | |||||||||||||||
| Function / homology | Function and homology informationactivation of protein kinase activity / Interaction between PHLDA1 and AURKA / regulation of centrosome cycle / axon hillock / negative regulation of microtubule depolymerization / spindle assembly involved in female meiosis I / cilium disassembly / spindle pole centrosome / importin-alpha family protein binding / microtubule nucleation ...activation of protein kinase activity / Interaction between PHLDA1 and AURKA / regulation of centrosome cycle / axon hillock / negative regulation of microtubule depolymerization / spindle assembly involved in female meiosis I / cilium disassembly / spindle pole centrosome / importin-alpha family protein binding / microtubule nucleation / chromosome passenger complex / histone H3S10 kinase activity / positive regulation of oocyte maturation / mitotic centrosome separation / pronucleus / germinal vesicle / protein localization to centrosome / meiotic spindle / anterior/posterior axis specification / neuron projection extension / spindle organization / centrosome localization / positive regulation of mitochondrial fission / mitotic spindle pole / spindle midzone / SUMOylation of DNA replication proteins / mitotic spindle assembly / negative regulation of protein binding / intercellular bridge / regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / liver regeneration / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / centriole / positive regulation of mitotic nuclear division / positive regulation of mitotic cell cycle / regulation of mitotic spindle organization / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / molecular function activator activity / regulation of signal transduction by p53 class mediator / AURKA Activation by TPX2 / protein serine/threonine kinase activator activity / mitotic spindle organization / regulation of cytokinesis / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / peptidyl-serine phosphorylation / regulation of protein stability / kinetochore / response to wounding / G2/M transition of mitotic cell cycle / spindle / spindle pole / mitotic spindle / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / mitotic cell cycle / protein autophosphorylation / microtubule cytoskeleton / midbody / basolateral plasma membrane / molecular adaptor activity / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / microtubule / protein phosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / postsynaptic density / ciliary basal body / protein heterodimerization activity / negative regulation of gene expression / cell division / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / centrosome / protein kinase binding / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol Similarity search - Function | |||||||||||||||
| Biological species | Homo sapiens (human) | |||||||||||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.58 Å | |||||||||||||||
Authors | Lim, D.C. / Yaffe, M.B. | |||||||||||||||
| Funding support | United States, 4items
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Citation | Journal: Sci.Signal. / Year: 2020Title: Redox priming promotes Aurora A activation during mitosis. Authors: Lim, D.C. / Joukov, V. / Rettenmaier, T.J. / Kumagai, A. / Dunphy, W.G. / Wells, J.A. / Yaffe, M.B. | |||||||||||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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Download
| PDBx/mmCIF format | 6vpm.cif.gz | 263.8 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb6vpm.ent.gz | 212.4 KB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 6vpm.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 6vpm_validation.pdf.gz | 1.6 MB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 6vpm_full_validation.pdf.gz | 1.6 MB | Display | |
| Data in XML | 6vpm_validation.xml.gz | 29.2 KB | Display | |
| Data in CIF | 6vpm_validation.cif.gz | 42.8 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vp/6vpm ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vp/6vpm | HTTPS FTP |
-Related structure data
| Related structure data | ![]() 6vpgC ![]() 6vphC ![]() 6vpiC ![]() 6vpjC ![]() 6vplC ![]() 6xkaC C: citing same article ( |
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| Similar structure data |
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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| 1 |
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| Unit cell |
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Components
-Protein , 1 types, 2 molecules AB
| #1: Protein | Mass: 33986.734 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: kinase domain Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human)Gene: TPX2, C20orf1, C20orf2, DIL2, HCA519, AURKA, AIK, AIRK1, ARK1, AURA, AYK1, BTAK, IAK1, STK15, STK6 Plasmid: pET28a / Production host: ![]() References: UniProt: Q9ULW0, UniProt: O14965, non-specific serine/threonine protein kinase |
|---|
-Non-polymers , 5 types, 510 molecules 








| #2: Chemical | | #3: Chemical | #4: Chemical | #5: Chemical | #6: Water | ChemComp-HOH / | |
|---|
-Details
| Has ligand of interest | Y |
|---|---|
| Has protein modification | Y |
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
|---|
-
Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 2.44 Å3/Da / Density % sol: 49.6 % / Mosaicity: 0.441 ° |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: evaporation / pH: 5.5 Details: 0.1 M sodium malonate pH 5.5, 7.5% PEG 3350, 11% glycerol |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Diffraction source | Source: ROTATING ANODE / Type: RIGAKU / Wavelength: 1.5418 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Detector | Type: RIGAKU SATURN 944 / Detector: CCD / Date: Mar 27, 2013 / Details: mirrors | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Radiation | Monochromator: mirrors / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Radiation wavelength | Wavelength: 1.5418 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Reflection | Resolution: 1.58→50 Å / Num. obs: 81955 / % possible obs: 89.2 % / Redundancy: 11.3 % / Rmerge(I) obs: 0.059 / Net I/σ(I): 21.9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENTStarting model: D_1000246826 Resolution: 1.58→22.87 Å / SU ML: 0.16 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / Phase error: 21.67
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| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Displacement parameters | Biso mean: 33.14 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.58→22.87 Å
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| LS refinement shell |
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group |
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Homo sapiens (human)
X-RAY DIFFRACTION
United States, 4items
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