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- PDB-6v41: crystal structure of CDY1 chromodomain bound to H3K9me3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6v41
タイトルcrystal structure of CDY1 chromodomain bound to H3K9me3
要素
  • Histone H3.1 Peptide
  • Testis-specific chromodomain protein Y 1
キーワードTRANSFERASE / structural genomics consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H3K27me3 reader activity / histone H3K9me2/3 reader activity / histone acetyltransferase activity / Chromatin modifying enzymes / histone acetyltransferase / telomere organization / Interleukin-7 signaling / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex ...histone H3K27me3 reader activity / histone H3K9me2/3 reader activity / histone acetyltransferase activity / Chromatin modifying enzymes / histone acetyltransferase / telomere organization / Interleukin-7 signaling / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / epigenetic regulation of gene expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / HCMV Late Events / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / HDMs demethylate histones / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / HDACs deacetylate histones / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / NoRC negatively regulates rRNA expression / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Transcriptional regulation of granulopoiesis / HCMV Early Events / structural constituent of chromatin / transcription corepressor activity / nucleosome / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / nucleosome assembly / HATs acetylate histones / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / chromatin organization / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / Oxidative Stress Induced Senescence / spermatogenesis / gene expression / Estrogen-dependent gene expression / cadherin binding / Amyloid fiber formation / protein heterodimerization activity / protein-containing complex / DNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / nucleus / membrane
類似検索 - 分子機能
: / Chromo domain subgroup / Chromo domain, conserved site / Enoyl-CoA hydratase, C-terminal / Chromo domain signature. / Chromo domain / Chromo (CHRromatin Organisation MOdifier) domain / Chromo and chromo shadow domain profile. / Enoyl-CoA hydratase/isomerase / Enoyl-CoA hydratase/isomerase ...: / Chromo domain subgroup / Chromo domain, conserved site / Enoyl-CoA hydratase, C-terminal / Chromo domain signature. / Chromo domain / Chromo (CHRromatin Organisation MOdifier) domain / Chromo and chromo shadow domain profile. / Enoyl-CoA hydratase/isomerase / Enoyl-CoA hydratase/isomerase / Chromo/chromo shadow domain / Chromatin organization modifier domain / Chromo-like domain superfamily / ClpP/crotonase-like domain superfamily / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H3.1 / Testis-specific chromodomain protein Y 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.603 Å
データ登録者Qin, S. / Tempel, W. / Walker, J.R. / Arrowsmith, C.H. / Bountra, C. / Edwards, A.M. / Min, J. / Structural Genomics Consortium / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Cell Chem Biol / 年: 2020
タイトル: Structural Basis for the Binding Selectivity of Human CDY Chromodomains.
著者: Dong, C. / Liu, Y. / Lyu, T.J. / Beldar, S. / Lamb, K.N. / Tempel, W. / Li, Y. / Li, Z. / James, L.I. / Qin, S. / Wang, Y. / Min, J.
履歴
登録2019年11月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2019年12月25日ID: 6UHG
改定 1.02019年12月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年4月15日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: citation / struct / Item: _citation.title / _struct.title
改定 1.22020年6月17日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.32020年7月29日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first
改定 1.42023年10月11日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: atom_type / chem_comp_atom ...atom_type / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _atom_type.pdbx_N_electrons / _atom_type.pdbx_scat_Z ..._atom_type.pdbx_N_electrons / _atom_type.pdbx_scat_Z / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
AAA: Testis-specific chromodomain protein Y 1
QQQ: Histone H3.1 Peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,25022
ポリマ－9,2502
非ポリマー020
水36020
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: homology
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1380 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area5160 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.447, 42.447, 37.195
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number78
Space group name H-MP43

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要素

#1: タンパク質 Testis-specific chromodomain protein Y 1


分子量: 7642.388 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CDY1, CDY1A, CDY1B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Y6F8, histone acetyltransferase
#2: タンパク質・ペプチド Histone H3.1 Peptide / Histone H3/a / Histone H3/b / Histone H3/c / Histone H3/d / Histone H3/f / Histone H3/h / Histone ...Histone H3/a / Histone H3/b / Histone H3/c / Histone H3/d / Histone H3/f / Histone H3/h / Histone H3/i / Histone H3/j / Histone H3/k / Histone H3/l


分子量: 1607.877 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P68431
#3: 化合物
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 20 / 由来タイプ: 合成
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 20 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 32.09 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 1.4 M sodium citrate, 0.1 M HEPES

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN A200 / 検出器: CCD / 日付: 2014年9月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→23.36 Å / Num. obs: 8814 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7 % / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.028 / Rrim(I) all: 0.03 / Net I/σ(I): 43.4
反射 シェル
解像度 (Å)% possible obs (%)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rrim(I) allNet I/σ(I) obs
8.78-23.3695.75.40.021600.9990.024101.3
1.6-1.6399.16.60.3714380.9140.4035.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0258精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 4hae

4hae


解像度: 1.603→23.301 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.953 / SU B: 2.971 / SU ML: 0.055 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.104 / ESU R Free: 0.097 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rfree0.215 411 4.674 %
Rwork0.1917 --
all0.193 --
obs-8794 99.955 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 22.062 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.253 Å2-0 Å2-0 Å2
2--0.253 Å2-0 Å2
3----0.505 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.603→23.301 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数586 0 20 20 626
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.013624
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.018525
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0051.661848
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.4911.5941233
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.416578
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.41724.47438
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.35115109
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.818155
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0910.280
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.02721
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02128
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2820.2129
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.2080.2516
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1680.2285
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.0830.2302
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.0920.216
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.2390.224
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2290.252
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.1840.23
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.3231.211299
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.3211.214300
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.9371.82376
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other1.9251.82376
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.7711.375325
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.7691.376326
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.71.991470
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other2.6981.992471
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it4.51614.492681
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other4.45714.198674
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRfactor allNum. reflection allWRfactor Rwork
1.603-1.6440.209260.1916200.1926460.161
1.644-1.6890.306340.2055830.216170.169
1.689-1.7380.238270.2035840.2046110.164
1.738-1.7910.211270.1935650.1945920.162
1.791-1.850.213440.1855330.1875770.153
1.85-1.9140.23250.2065370.2075620.175
1.914-1.9860.214140.1865090.1875230.161
1.986-2.0660.165270.2035000.25270.179
2.066-2.1570.303250.1854760.1915010.16
2.157-2.2620.149140.1944590.1934730.18
2.262-2.3830.174160.214390.2094550.194
2.383-2.5260.252190.1994080.2014270.182
2.526-2.6980.236220.2273780.2284000.211
2.698-2.9110.244210.2083550.213760.203
2.911-3.1840.20990.1933470.1943560.198
3.184-3.5510.19150.1733050.1743200.183
3.551-4.0850.19170.1552620.1572790.172
4.085-4.9650.172170.1372210.1392380.17
4.965-6.8670.32480.2321850.2361930.257
6.867-23.3010.28840.2511170.2521210.297
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.3228-2.1897-0.20274.18350.65133.7259-0.16460.0167-0.31550.20410.03920.38180.3011-0.10230.12540.0329-0.00770.02190.00450.00120.0776.546515.332224.1641
22.2877-4.97582.236712.8231-3.12213.76030.09730.0279-0.0456-0.2323-0.07410.06690.0633-0.0441-0.02320.01440.03270.00870.1178-0.00550.079913.119710.95518.7142
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelectionAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1ALLAAA2 - 62
2X-RAY DIFFRACTION2ALLQQQ1 - 12

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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