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- PDB-6iw3: High resolution structure of Dvl2-DIX Y27W/C80S mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6iw3
タイトルHigh resolution structure of Dvl2-DIX Y27W/C80S mutant
要素Segment polarity protein dishevelled homolog DVL-2
キーワードSIGNALING PROTEIN / Wnt signalling
機能・相同性
機能・相同性情報


Negative regulation of TCF-dependent signaling by DVL-interacting proteins / convergent extension involved in neural plate elongation / segment specification / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / positive regulation of neuron projection arborization / non-canonical Wnt signaling pathway / cochlea morphogenesis / clathrin-coated endocytic vesicle / WNT5:FZD7-mediated leishmania damping / frizzled binding ...Negative regulation of TCF-dependent signaling by DVL-interacting proteins / convergent extension involved in neural plate elongation / segment specification / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / positive regulation of neuron projection arborization / non-canonical Wnt signaling pathway / cochlea morphogenesis / clathrin-coated endocytic vesicle / WNT5:FZD7-mediated leishmania damping / frizzled binding / Signaling by Hippo / PCP/CE pathway / WNT mediated activation of DVL / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / aggresome / heart looping / outflow tract morphogenesis / lateral plasma membrane / positive regulation of signal transduction by p53 class mediator / canonical Wnt signaling pathway / TCF dependent signaling in response to WNT / Asymmetric localization of PCP proteins / regulation of actin cytoskeleton organization / neural tube closure / positive regulation of JNK cascade / Degradation of DVL / RHO GTPases Activate Formins / small GTPase binding / apical part of cell / intracellular protein localization / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / regulation of cell population proliferation / Clathrin-mediated endocytosis / heart development / cytoplasmic vesicle / protein-macromolecule adaptor activity / intracellular signal transduction / nuclear body / protein domain specific binding / regulation of DNA-templated transcription / protein kinase binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ribosomal Protein L25; Chain P - #130 / Dishevelled-2 / Dishevelled protein domain / Dishevelled family / Dishevelled C-terminal / Dishevelled specific domain / Segment polarity protein dishevelled (Dsh) C terminal / Dishevelled-related protein / DIX domain / DIX domain superfamily ...Ribosomal Protein L25; Chain P - #130 / Dishevelled-2 / Dishevelled protein domain / Dishevelled family / Dishevelled C-terminal / Dishevelled specific domain / Segment polarity protein dishevelled (Dsh) C terminal / Dishevelled-related protein / DIX domain / DIX domain superfamily / DIX domain / DIX domain profile. / Domain present in Dishevelled and axin / Ribosomal Protein L25; Chain P / Domain found in Dishevelled, Egl-10, and Pleckstrin (DEP) / DEP domain profile. / Domain found in Dishevelled, Egl-10, and Pleckstrin / DEP domain / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Ubiquitin-like domain superfamily / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Segment polarity protein dishevelled homolog DVL-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.64 Å
データ登録者Yamanishi, K. / Shibata, N.
資金援助 日本, 2件
組織認可番号国
23121526 日本
25121731 日本
引用ジャーナル: Acta Crystallogr F Struct Biol Commun / 年: 2019
タイトル: High-resolution structure of a Y27W mutant of the Dishevelled2 DIX domain.
著者: Yamanishi, K. / Sin, Y. / Terawaki, S.I. / Higuchi, Y. / Shibata, N.
履歴
登録2018年12月4日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年2月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Segment polarity protein dishevelled homolog DVL-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,3111
ポリマ－9,3111
非ポリマー00
水1,06359
1
A: Segment polarity protein dishevelled homolog DVL-2
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,8696
ポリマ－55,8696
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z+1/31
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z+2/31
crystal symmetry operation4_555-x,-y,z+1/21
crystal symmetry operation5_555y,-x+y,z+5/61
crystal symmetry operation6_555x-y,x,z+1/61
単位格子
Length a, b, c (Å)44.470, 44.470, 87.650
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number169
Space group name H-MP61
Space group name HallP61
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z+1/6
#3: y,-x+y,z+5/6
#4: -y,x-y,z+1/3
#5: -x+y,-x,z+2/3
#6: -x,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Segment polarity protein dishevelled homolog DVL-2 / Dishevelled-2 / DSH homolog 2


分子量: 9311.475 Da / 分子数: 1 / 断片: DIX-domain / 変異: Y27W, C80S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DVL2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O14641
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 59 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.79 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 20% (w/v) PEG 6000, Tris-HCl pH 8.0, 200 mM lithium chloride

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX225HE / 検出器: CCD / 日付: 2010年5月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.64→50 Å / Num. obs: 12127 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 19.7 % / Biso Wilson estimate: 36 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.133 / Rrim(I) all: 0.136 / Net I/σ(I): 20.3
反射 シェル解像度: 1.64→1.68 Å / 冗長度: 13.9 % / Rmerge(I) obs: 2.3 / Num. unique obs: 873 / CC1/2: 0.511 / Rrim(I) all: 2.37 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.2_1309精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4WIP

4wip


解像度: 1.64→38.5 Å / SU R Cruickshank DPI: 0.116 / 交差検証法: FREE R-VALUE
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2292 1216 10.03 %
Rwork0.1998 --
obs0.2026 12118 99.88 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.64→38.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数649 0 0 59 708
LS精密化 シェル解像度: 1.64→1.702 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3308 135 -
Rwork0.3174 1204 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.84264895506-3.20503597624-3.9834469447.683024055561.982328574768.2144762248-0.595981172019-0.163996168757-0.08468717150180.1575000848180.272161185990.1046739160330.5286286464070.2636610336320.2542471844770.249825695288-0.0171944583839-0.04197636464930.185124006109-0.01748492653160.29686876685717.3530849236-7.94466434839-8.36713959816
21.75866822969-2.215943723530.2102148077753.715975441470.9682945776463.50409113727-0.3286329613940.2147691157770.1692618707861.08367068993-0.3933927377281.96450988538-0.354128857836-1.403040889520.6976957282580.40366572842-0.05431077761990.05786016579560.420672038531-0.1213969733410.5550993459534.33478631966-4.6848182001-6.41530266024
32.17289427318-0.829334333123-3.002636218297.04126980239-0.4647071272358.165824528340.06029080750240.277717523177-0.506647996477-0.315927551969-0.04053841846620.3643754387160.4561828817250.480771329963-0.04323948908770.2531033914250.0223144426462-0.05143064608670.208255170669-0.04207643230480.24763401926616.2914834334-9.80716839682-11.800368423
41.12417576904-1.162184282961.901070665646.540963176950.577317154094.43707972687-0.39890367710.9446073933210.05120130171170.3026588894750.406111411467-1.364251196050.33848505641.29039610712-0.1762870203820.2294209042250.02479372747590.02961600310540.530244324935-0.01591550976240.33540246415129.4557855589-5.65733753363-8.98947289237
52.477261805672.830462586791.295988980338.821377925011.881556279781.67093928677-0.5003123615821.02838471001-0.172121761381-0.9477873093330.422023934169-0.119122741440.005188299792370.7104027617980.09210661319330.373356174342-0.04692175475090.004957114469210.3115357877430.0172544990020.24287195996121.4664949269-0.241089228526-13.6622328525
68.343192282951.986810703343.134020687462.189349374852.756896727464.8616082654-0.5264121463761.227852991680.271976185815-1.457367294231.194039003760.896318290886-1.44505388664-1.5287776367-0.5258376209780.690580004371-0.155812492314-0.05849471481410.6681420761070.1262505263030.55046259113213.39281088892.75578847039-16.9997601974
75.06568458977-2.39562927098-2.200950968573.600781572230.8573706274222.17356270148-0.308452544619-0.5811607246690.2142877057010.8490757401280.296072945473-0.115141232877-1.143310349740.4296113566210.05500532858870.4652712919930.0107772618767-0.03915637053170.226882185330.01314160876740.2478130573717.92053541872.423158508913.64471572346
84.55632043468-0.2499600557830.8206970909632.61266942498-0.7315553053445.08792839049-0.2078816192530.09124817768450.277434308135-0.2719589821610.133853521817-0.56105812008-0.2812955451250.4523748869710.07790833025980.232956317406-0.0341952179406-0.04034966668940.2263394395530.003243867671140.22892805047524.9714091957-0.24107426705-4.4972726085
94.26216757506-2.766773058671.696916148552.10254255239-1.226187339827.121366975340.01061592369010.55675823327-0.233142751502-0.465726713347-0.1550881845480.433585746272-0.156698767545-0.0151911855403-0.009371668620040.224668143785-0.000118980167237-0.04663878448770.154792013921-0.00707508166950.27574049067213.5274489199-1.38133905726-5.24727908033
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 12 through 20 )A12 - 20
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 21 through 26 )A21 - 26
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 27 through 31 )A27 - 31
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 32 through 39 )A32 - 39
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 40 through 46 )A40 - 46
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 47 through 53 )A47 - 53
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 54 through 70 )A54 - 70
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 71 through 83 )A71 - 83
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'A' and (resid 84 through 92 )A84 - 92

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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