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万見
- PDB-3bdo: SOLUTION STRUCTURE OF APO-BIOTINYL DOMAIN FROM ACETYL COENZYME A ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3bdo
タイトルSOLUTION STRUCTURE OF APO-BIOTINYL DOMAIN FROM ACETYL COENZYME A CARBOXYLASE OF ESCHERICHIA COLI DETERMINED BY TRIPLE-RESONANCE NMR SPECTROSCOPY
要素PROTEIN (ACETYL-COA CARBOXYLASE)
キーワードBIOTIN / BIOTINYL DOMAIN / ACETYL COA CARBOXYLASE / SWINGING ARM / NMR SPECTROSCOPY / PROTEIN STRUCTURE
機能・相同性
機能・相同性情報


acetyl-CoA carboxylase complex / malonyl-CoA biosynthetic process / acetyl-CoA carboxylase activity / fatty acid biosynthetic process / molecular adaptor activity / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Acetyl-CoA biotin carboxyl carrier / : / Biotin-binding site / Biotin-requiring enzymes attachment site. / RNA polymerase II/Efflux pump adaptor protein, barrel-sandwich hybrid domain / Biotin-requiring enzyme / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / Single hybrid motif / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) ...Acetyl-CoA biotin carboxyl carrier / : / Biotin-binding site / Biotin-requiring enzymes attachment site. / RNA polymerase II/Efflux pump adaptor protein, barrel-sandwich hybrid domain / Biotin-requiring enzyme / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / Single hybrid motif / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Biotin carboxyl carrier protein of acetyl-CoA carboxylase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法溶液NMR
データ登録者Roberts, E.L. / Shu, N. / Howard, M.J. / Broadhurst, R.W. / Chapman-Smith, A. / Wallace, J.C. / Morris, T. / Cronan, J.E. / Perham, R.N.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999
タイトル: Solution structures of apo and holo biotinyl domains from acetyl coenzyme A carboxylase of Escherichia coli determined by triple-resonance nuclear magnetic resonance spectroscopy.
著者: Roberts, E.L. / Shu, N. / Howard, M.J. / Broadhurst, R.W. / Chapman-Smith, A. / Wallace, J.C. / Morris, T. / Cronan Jr., J.E. / Perham, R.N.
履歴
登録1999年3月8日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年4月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_software
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (ACETYL-COA CARBOXYLASE)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,8421
ポリマ－8,8421
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 40LOWEST ENERGY
代表モデルモデル #1

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (ACETYL-COA CARBOXYLASE) / HOLO BIOTINYL DOMAIN


分子量: 8842.172 Da / 分子数: 1 / 断片: BIOTINYL DOMAIN, RESIDUES 77 - 156 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: BIOTINYL DOMAIN MADE BY EXPRESSING BIOTIN DOMAIN SUBGENE IN A STRAIN IN WHICH BIOTIN PROTEIN LIGASE IS ALSO EXPRESSED, LEADING TO PARTIAL BIOTINYLATION IN VIVO
由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: BL21(DE3) / プラスミド: PTM53 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P0ABD8, acetyl-CoA carboxylase

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111DQF-COSY
121NOESY
13115N-1H-HSQC
141HNHA
151HNHB
16115N-NOESY-HMQC
17115N-TOCSY-HMQC
181HN(CA)CB
19113C-NOESY-HSQC
1101(H)CCH-TOCSY
NMR実験の詳細Text: THE STRUCTURE WAS DETERMINED USING TRIPLE-RESONANCE NMR SPECTROSCOPY ON 13C, 15N-LABELED PROTEIN

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試料調製

詳細内容: 90% WATER/10% D2O
試料状態イオン強度: 20mM SODIUM PHOSPHATE / pH: 6.8 / 圧: 1 atm / 温度: 303 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AM500BrukerAM5005001
Bruker AMX600BrukerAMX6006002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
X-PLOR3.1BRUNGER精密化
Azara構造決定
ANSIG構造決定
XPLOR構造決定
精密化ソフトェア番号: 1
詳細: REFINEMENT DETAILS CAN BE FOUND IN THE JRNL CITATION ABOVE.
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: LOWEST ENERGY / 計算したコンフォーマーの数: 40 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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