+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6u8h | ||||||
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Title | BRD2-BD1 in complex with the cyclic peptide 3.2_2 | ||||||
Components |
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Keywords | TRANSCRIPTION/INHIBITOR / BET / bromodomain / macrocyclic peptide / BRD2 / inhibitor / RaPID / TRANSCRIPTION-INHIBITOR complex / TRANSCRIPTION | ||||||
Function / homology | Function and homology information acetylation-dependent protein binding / chromatin looping / positive regulation of T-helper 17 cell lineage commitment / RUNX3 regulates p14-ARF / protein localization to chromatin / lysine-acetylated histone binding / neural tube closure / chromosome / nucleosome assembly / spermatogenesis ...acetylation-dependent protein binding / chromatin looping / positive regulation of T-helper 17 cell lineage commitment / RUNX3 regulates p14-ARF / protein localization to chromatin / lysine-acetylated histone binding / neural tube closure / chromosome / nucleosome assembly / spermatogenesis / nuclear speck / protein serine/threonine kinase activity / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.07 Å | ||||||
Authors | Patel, K. / Walshe, J.L. / Walport, L.J. / Mackay, J.P. | ||||||
Funding support | Australia, 1items
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Citation | Journal: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / Year: 2020 Title: Cyclic peptides can engage a single binding pocket through highly divergent modes. Authors: Patel, K. / Walport, L.J. / Walshe, J.L. / Solomon, P.D. / Low, J.K.K. / Tran, D.H. / Mouradian, K.S. / Silva, A.P.G. / Wilkinson-White, L. / Norman, A. / Franck, C. / Matthews, J.M. / Guss, ...Authors: Patel, K. / Walport, L.J. / Walshe, J.L. / Solomon, P.D. / Low, J.K.K. / Tran, D.H. / Mouradian, K.S. / Silva, A.P.G. / Wilkinson-White, L. / Norman, A. / Franck, C. / Matthews, J.M. / Guss, J.M. / Payne, R.J. / Passioura, T. / Suga, H. / Mackay, J.P. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6u8h.cif.gz | 97.6 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6u8h.ent.gz | 59.2 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6u8h.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 6u8h_validation.pdf.gz | 657.3 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 6u8h_full_validation.pdf.gz | 658.9 KB | Display | |
Data in XML | 6u8h_validation.xml.gz | 9.8 KB | Display | |
Data in CIF | 6u8h_validation.cif.gz | 12.9 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/u8/6u8h ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/u8/6u8h | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 6u4aC 6u61C 6u6kC 6u6lC 6u71C 6u72C 6u74C 6u8gC 6u8iC 6u8mC 6ulpC 6ulqC 6ultC 6ulvC 3oniS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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-Components
-Protein / Protein/peptide , 2 types, 2 molecules AC
#1: Protein | Mass: 15893.472 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: BRD2 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: H0Y6K2, UniProt: P25440*PLUS |
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#2: Protein/peptide | Mass: 1660.979 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) Homo sapiens (human) |
-Non-polymers , 5 types, 139 molecules
#3: Chemical | ChemComp-IOD / #4: Chemical | #5: Chemical | ChemComp-NH2 / | #6: Chemical | ChemComp-PE3 / | #7: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Has ligand of interest | Y |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 4.3 Å3/Da / Density % sol: 71.39 % |
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Crystal grow | Temperature: 100 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: 0.2 M Sodium iodide 0.1 M Bis-Tris propane 7.5 20 % w/v PEG 3350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Australian Synchrotron / Beamline: MX2 / Wavelength: 0.9537 Å |
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Aug 30, 2018 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9537 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.07→47.77 Å / Num. obs: 18193 / % possible obs: 99.7 % / Redundancy: 12.2 % / Biso Wilson estimate: 27.56 Å2 / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 25 |
Reflection shell | Resolution: 2.07→2.13 Å / Num. unique obs: 1350 / CC1/2: 0.971 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 3ONI Resolution: 2.07→47.44 Å / SU ML: 0.1689 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / Phase error: 20.5018
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 34.99 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.07→47.44 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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