[English] 日本語
Yorodumi- PDB-6iuh: Crystal structure of GIT1 PBD domain in complex with Liprin-alpha2 -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6iuh | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Crystal structure of GIT1 PBD domain in complex with Liprin-alpha2 | |||||||||
Components |
| |||||||||
Keywords | PROTEIN BINDING / Complex | |||||||||
Function / homology | Function and homology information negative regulation of ARF protein signal transduction / structural constituent of presynapse / structural constituent of postsynaptic specialization / RAC2 GTPase cycle / : / Ephrin signaling / RHOU GTPase cycle / RHOV GTPase cycle / RHOQ GTPase cycle / RAC1 GTPase cycle ...negative regulation of ARF protein signal transduction / structural constituent of presynapse / structural constituent of postsynaptic specialization / RAC2 GTPase cycle / : / Ephrin signaling / RHOU GTPase cycle / RHOV GTPase cycle / RHOQ GTPase cycle / RAC1 GTPase cycle / dense core granule cytoskeletal transport / motor learning / Receptor-type tyrosine-protein phosphatases / synaptic vesicle recycling / Acetylcholine Neurotransmitter Release Cycle / Serotonin Neurotransmitter Release Cycle / postsynaptic specialization / regulation of ARF protein signal transduction / negative regulation of inflammatory response to wounding / regulation of dendritic spine development / Dopamine Neurotransmitter Release Cycle / Norepinephrine Neurotransmitter Release Cycle / inhibitory synapse / intramembranous ossification / immunological synapse formation / positive regulation of microtubule nucleation / dendritic spine development / Glutamate Neurotransmitter Release Cycle / regulation of dendritic spine morphogenesis / regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / gamma-tubulin binding / negative regulation of glycolytic process / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / negative regulation of interleukin-1 beta production / regulation of synaptic vesicle exocytosis / presynaptic active zone / positive regulation of receptor catabolic process / mitotic spindle pole / calyx of Held / excitatory synapse / GABA-ergic synapse / neuron development / ephrin receptor signaling pathway / cellular response to epidermal growth factor stimulus / protein tyrosine kinase binding / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / GTPase activator activity / cell-matrix adhesion / cell redox homeostasis / locomotory behavior / regulation of cytokinesis / synapse organization / brain development / small GTPase binding / synaptic vesicle / presynapse / lamellipodium / presynaptic membrane / growth cone / postsynapse / scaffold protein binding / protein phosphatase binding / cellular response to lipopolysaccharide / dendritic spine / postsynaptic density / endosome / neuron projection / axon / focal adhesion / centrosome / dendrite / glutamatergic synapse / synapse / protein-containing complex binding / cell surface / extracellular exosome / identical protein binding / metal ion binding / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Rattus norvegicus (Norway rat) Homo sapiens (human) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.8 Å | |||||||||
Authors | Liang, M. / Wei, Z. | |||||||||
Funding support | China, 2items
| |||||||||
Citation | Journal: J. Biol. Chem. / Year: 2019 Title: Structural basis of the target-binding mode of the G protein-coupled receptor kinase-interacting protein in the regulation of focal adhesion dynamics. Authors: Liang, M. / Xie, X. / Pan, J. / Jin, G. / Yu, C. / Wei, Z. | |||||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6iuh.cif.gz | 140.5 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb6iuh.ent.gz | 110 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6iuh.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/iu/6iuh ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/iu/6iuh | HTTPS FTP |
---|
-Related structure data
Related structure data | 6iuiC 2jx0S S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
2 |
| ||||||||
Unit cell |
|
-Components
#1: Protein | Mass: 14692.856 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Rattus norvegicus (Norway rat) / Gene: Git1 / Plasmid: modified pET32a / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: Q9Z272 #2: Protein/peptide | Mass: 4032.511 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: PPFIA2 / Plasmid: modified pET32a / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: O75334 #3: Chemical | #4: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.25 Å3/Da / Density % sol: 45.43 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 289 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 6.5 Details: 0.2M Potassium iodide, 0.1M MES pH 6.5, 25% w/v PEG 4000 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SSRF / Beamline: BL18U1 / Wavelength: 0.98 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 6M / Detector: PIXEL / Date: May 22, 2017 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.98 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.8→50 Å / Num. obs: 32467 / % possible obs: 99.2 % / Redundancy: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 29.38 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.098 / Rpim(I) all: 0.05 / Rrim(I) all: 0.11 / Χ2: 1.549 / Net I/σ(I): 5.7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
|
-Processing
Software |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 2JX0 Resolution: 1.8→49.567 Å / SU ML: 0.22 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / Phase error: 31.75 / Stereochemistry target values: ML
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 93.47 Å2 / Biso mean: 39.3705 Å2 / Biso min: 17.11 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.8→49.567 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 11
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|