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- PDB-6iuh: Crystal structure of GIT1 PBD domain in complex with Liprin-alpha2 -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6iuh | |||||||||
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Title | Crystal structure of GIT1 PBD domain in complex with Liprin-alpha2 | |||||||||
![]() |
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![]() | PROTEIN BINDING / Complex | |||||||||
Function / homology | ![]() negative regulation of ARF protein signal transduction / structural constituent of presynapse / structural constituent of postsynaptic specialization / RAC2 GTPase cycle / Ephrin signaling / RHOU GTPase cycle / RHOV GTPase cycle / RHOQ GTPase cycle / RAC1 GTPase cycle / motor learning ...negative regulation of ARF protein signal transduction / structural constituent of presynapse / structural constituent of postsynaptic specialization / RAC2 GTPase cycle / Ephrin signaling / RHOU GTPase cycle / RHOV GTPase cycle / RHOQ GTPase cycle / RAC1 GTPase cycle / motor learning / Receptor-type tyrosine-protein phosphatases / synaptic vesicle recycling / dense core granule cytoskeletal transport / postsynaptic specialization / Acetylcholine Neurotransmitter Release Cycle / negative regulation of inflammatory response to wounding / Serotonin Neurotransmitter Release Cycle / inhibitory synapse / intramembranous ossification / regulation of dendritic spine development / Dopamine Neurotransmitter Release Cycle / Norepinephrine Neurotransmitter Release Cycle / immunological synapse formation / positive regulation of microtubule nucleation / dendritic spine development / Glutamate Neurotransmitter Release Cycle / regulation of dendritic spine morphogenesis / regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / regulation of ARF protein signal transduction / gamma-tubulin binding / negative regulation of glycolytic process / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / negative regulation of interleukin-1 beta production / regulation of synaptic vesicle exocytosis / positive regulation of receptor catabolic process / mitotic spindle pole / presynaptic active zone / calyx of Held / excitatory synapse / GABA-ergic synapse / neuron development / ephrin receptor signaling pathway / cellular response to epidermal growth factor stimulus / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / GTPase activator activity / protein tyrosine kinase binding / cell-matrix adhesion / regulation of cytokinesis / cell redox homeostasis / locomotory behavior / synapse organization / brain development / small GTPase binding / synaptic vesicle / lamellipodium / presynaptic membrane / growth cone / scaffold protein binding / postsynapse / cellular response to lipopolysaccharide / protein phosphatase binding / dendritic spine / postsynaptic density / endosome / neuron projection / axon / focal adhesion / centrosome / glutamatergic synapse / synapse / dendrite / protein-containing complex binding / cell surface / extracellular exosome / identical protein binding / metal ion binding / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Liang, M. / Wei, Z. | |||||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Structural basis of the target-binding mode of the G protein-coupled receptor kinase-interacting protein in the regulation of focal adhesion dynamics. Authors: Liang, M. / Xie, X. / Pan, J. / Jin, G. / Yu, C. / Wei, Z. | |||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
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Others | ![]() |
-Validation report
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Data in XML | ![]() | 14.2 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 19.3 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 6iuiC ![]() 2jx0S S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 14692.856 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() #2: Protein/peptide | Mass: 4032.511 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #3: Chemical | #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.25 Å3/Da / Density % sol: 45.43 % |
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Crystal grow | Temperature: 289 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 6.5 Details: 0.2M Potassium iodide, 0.1M MES pH 6.5, 25% w/v PEG 4000 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 6M / Detector: PIXEL / Date: May 22, 2017 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.98 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.8→50 Å / Num. obs: 32467 / % possible obs: 99.2 % / Redundancy: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 29.38 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.098 / Rpim(I) all: 0.05 / Rrim(I) all: 0.11 / Χ2: 1.549 / Net I/σ(I): 5.7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 2JX0 Resolution: 1.8→49.567 Å / SU ML: 0.22 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / Phase error: 31.75 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 93.47 Å2 / Biso mean: 39.3705 Å2 / Biso min: 17.11 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.8→49.567 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 11
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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