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- PDB-6iuh: Crystal structure of GIT1 PBD domain in complex with Liprin-alpha2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6iuh
タイトルCrystal structure of GIT1 PBD domain in complex with Liprin-alpha2
要素
  • ARF GTPase-activating protein GIT1
  • Liprin-alpha-2
キーワードPROTEIN BINDING (タンパク質) / Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of ARF protein signal transduction / structural constituent of presynapse / structural constituent of postsynaptic specialization / RAC2 GTPase cycle / : / Ephrin signaling / RHOU GTPase cycle / RHOV GTPase cycle / RHOQ GTPase cycle / RAC1 GTPase cycle ...negative regulation of ARF protein signal transduction / structural constituent of presynapse / structural constituent of postsynaptic specialization / RAC2 GTPase cycle / : / Ephrin signaling / RHOU GTPase cycle / RHOV GTPase cycle / RHOQ GTPase cycle / RAC1 GTPase cycle / dense core granule cytoskeletal transport / motor learning / Receptor-type tyrosine-protein phosphatases / シナプス小胞 / Acetylcholine Neurotransmitter Release Cycle / Serotonin Neurotransmitter Release Cycle / postsynaptic specialization / regulation of ARF protein signal transduction / negative regulation of inflammatory response to wounding / regulation of dendritic spine development / Dopamine Neurotransmitter Release Cycle / Norepinephrine Neurotransmitter Release Cycle / inhibitory synapse / intramembranous ossification / immunological synapse formation / positive regulation of microtubule nucleation / dendritic spine development / Glutamate Neurotransmitter Release Cycle / regulation of dendritic spine morphogenesis / regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / gamma-tubulin binding / negative regulation of glycolytic process / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / negative regulation of interleukin-1 beta production / regulation of synaptic vesicle exocytosis / presynaptic active zone / positive regulation of receptor catabolic process / mitotic spindle pole / ヘルト萼状シナプス / excitatory synapse / GABA-ergic synapse / neuron development / ephrin receptor signaling pathway / cellular response to epidermal growth factor stimulus / protein tyrosine kinase binding / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / GTPase activator activity / cell-matrix adhesion / cell redox homeostasis / locomotory behavior / regulation of cytokinesis / synapse organization / brain development / small GTPase binding / シナプス小胞 / presynapse / lamellipodium / presynaptic membrane / 成長円錐 / postsynapse / scaffold protein binding / protein phosphatase binding / cellular response to lipopolysaccharide / 樹状突起スパイン / postsynaptic density / エンドソーム / neuron projection / 神経繊維 / focal adhesion / 中心体 / 樹状突起 / glutamatergic synapse / シナプス / protein-containing complex binding / 細胞膜 / extracellular exosome / identical protein binding / metal ion binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
: / Arf GTPase-activating protein GIT1/2, coiled-coil domain / GIT coiled-coil Rho guanine nucleotide exchange factor / ARF GTPase-activating protein GIT1, C-terminal / G protein-coupled receptor kinase-interacting protein 1 C term / GIT, Spa2 homology (SHD) domain / Spa2 homology domain (SHD) of GIT / Helical motif in the GIT family of ADP-ribosylation factor GTPase-activating proteins / Liprin-alpha, SAM domain repeat 1 / Liprin-alpha, SAM domain repeat 2 ...: / Arf GTPase-activating protein GIT1/2, coiled-coil domain / GIT coiled-coil Rho guanine nucleotide exchange factor / ARF GTPase-activating protein GIT1, C-terminal / G protein-coupled receptor kinase-interacting protein 1 C term / GIT, Spa2 homology (SHD) domain / Spa2 homology domain (SHD) of GIT / Helical motif in the GIT family of ADP-ribosylation factor GTPase-activating proteins / Liprin-alpha, SAM domain repeat 1 / Liprin-alpha, SAM domain repeat 2 / Liprin-alpha, SAM domain repeat 3 / LAR-interacting protein, Liprin / Arf GTPase activating protein / ArfGAP domain superfamily / Putative GTPase activating protein for Arf / ARF GTPase-activating proteins domain profile. / Putative GTP-ase activating proteins for the small GTPase, ARF / Nucleotidyltransferases domain 2 / ARFGAP/RecO-like zinc finger / SAM domain (Sterile alpha motif) / SAM domain (Sterile alpha motif) / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
IODIDE ION / Liprin-alpha-2 / ARF GTPase-activating protein GIT1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Liang, M. / Wei, Z.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China31770791 中国
National Natural Science Foundation of China31570741 中国
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2019
タイトル: Structural basis of the target-binding mode of the G protein-coupled receptor kinase-interacting protein in the regulation of focal adhesion dynamics.
著者: Liang, M. / Xie, X. / Pan, J. / Jin, G. / Yu, C. / Wei, Z.
履歴
登録2018年11月28日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年2月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年4月24日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ARF GTPase-activating protein GIT1
B: ARF GTPase-activating protein GIT1
C: Liprin-alpha-2
D: Liprin-alpha-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,8317
ポリマ－37,4514
非ポリマー3813
水2,540141
1
A: ARF GTPase-activating protein GIT1
C: Liprin-alpha-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,8523
ポリマ－18,7252
非ポリマー1271
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2180 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area8810 Å2
手法PISA
2
B: ARF GTPase-activating protein GIT1
D: Liprin-alpha-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,9794
ポリマ－18,7252
非ポリマー2542
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2340 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area8340 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.200, 38.617, 99.134
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 ARF GTPase-activating protein GIT1 / ARF GAP GIT1 / Cool-associated and tyrosine-phosphorylated protein 1 / CAT1 / G protein-coupled ...ARF GAP GIT1 / Cool-associated and tyrosine-phosphorylated protein 1 / CAT1 / G protein-coupled receptor kinase-interactor 1 / GRK-interacting protein 1


分子量: 14692.856 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Git1 / プラスミド: modified pET32a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9Z272
#2: タンパク質・ペプチド Liprin-alpha-2 / Protein tyrosine phosphatase receptor type f polypeptide-interacting protein alpha-2 / PTPRF- ...Protein tyrosine phosphatase receptor type f polypeptide-interacting protein alpha-2 / PTPRF-interacting protein alpha-2


分子量: 4032.511 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPFIA2 / プラスミド: modified pET32a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O75334
#3: 化合物 ChemComp-IOD / IODIDE ION / ヨ-ジド / ヨウ化物


分子量: 126.904 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: I
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 141 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.43 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.2M Potassium iodide, 0.1M MES pH 6.5, 25% w/v PEG 4000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年5月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 32467 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 29.38 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.098 / Rpim(I) all: 0.05 / Rrim(I) all: 0.11 / Χ2: 1.549 / Net I/σ(I): 5.7
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.8-1.835.60.84216060.8650.390.930.672100
1.83-1.865.50.77715900.8830.3670.8620.658100
1.86-1.95.20.6516230.9210.3140.7230.756100
1.9-1.945.10.59315950.9090.2890.6620.82999.9
1.94-1.985.50.44416010.9560.2080.4920.86699.8
1.98-2.035.70.4216150.9380.1940.4641.00299.9
2.03-2.085.70.32815960.9620.1530.3631.02399.4
2.08-2.135.50.28216170.970.1330.3131.17599.7
2.13-2.25.40.22516030.9810.1080.251.25599.6
2.2-2.275.20.216340.9850.0990.2241.47199.8
2.27-2.3550.1715790.9840.0860.1911.5299.4
2.35-2.445.40.15516250.9890.0750.1731.58899.1
2.44-2.555.50.13716160.9880.0660.1531.70599.4
2.55-2.695.40.12116070.9910.0590.1351.85799.6
2.69-2.865.30.10716370.9910.0530.121.99999
2.86-3.084.90.09416230.9930.0490.1062.26698.9
3.08-3.395.30.08316340.9940.0410.0932.40498.3
3.39-3.884.90.07416330.9950.0380.0832.76897.6
3.88-4.884.50.06516480.9950.0360.0752.95997.2
4.88-504.70.06617850.9940.0360.0762.79398.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-3000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
HKL-3000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2JX0

2jx0


解像度: 1.8→49.567 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 31.75 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2668 1592 5 %
Rwork0.2266 30249 -
obs0.2285 31841 98.83 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 93.47 Å2 / Biso mean: 39.3705 Å2 / Biso min: 17.11 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.8→49.567 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2394 0 3 141 2538
Biso mean--35.19 46.52 -
残基数----310
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0032478
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6183357
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.021400
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003435
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.933966
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 11

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.8-1.85810.3341390.32472666280598
1.8581-1.92450.28191450.301827482893100
1.9245-2.00160.2981440.272927162860100
2.0016-2.09270.28651430.25592721286499
2.0927-2.2030.27511440.23162726287099
2.203-2.34110.31121440.23592745288999
2.3411-2.52180.2941440.23742739288399
2.5218-2.77560.29521460.23552761290799
2.7756-3.17710.28421450.22442755290099
3.1771-4.00260.24281450.20292762290798
4.0026-49.58580.2331530.212910306398
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.57471.51021.9616.73273.30734.6925-0.2276-0.04710.30720.014-0.30811.0771-0.138-0.44770.46160.17380.01430.03450.2563-0.03810.31375.7374-2.102-28.6188
21.7080.90341.38914.5812.7912.97720.0486-0.25420.06711.0433-0.36450.45850.4537-0.42080.32640.3789-0.03330.07220.26260.00680.25888.8353-6.7341-21.9146
32.1936-0.01230.92285.26852.15457.20360.0527-0.03740.07820.8064-0.0178-0.2454-0.00730.244800.2534-0.0286-0.02030.17720.03350.178716.8558-10.5499-22.8312
42.42151.1641.71373.45781.60261.58690.0618-0.07270.08660.37670.0011-0.05780.1423-0.08880.00020.17180.02070.04150.17490.00940.179616.8872-2.7831-24.358
53.869-3.4078-3.4896.8052.91725.150.05910.1332-0.3106-0.03-0.67621.4730.0904-1.09260.68820.2444-0.0002-0.06660.4547-0.17090.45175.7045-16.65218.1646
61.5351-1.1011-1.31181.29241.27462.68780.25690.2374-0.147-1.4219-0.81120.9476-0.7848-0.70990.49180.56890.1556-0.20280.3782-0.07820.35599.007-12.61821.216
72.04360.0212-1.10053.17412.62347.27220.30850.2388-0.1009-1.008-0.45020.0768-0.4371-0.17870.00470.43450.1284-0.04930.22210.02310.216716.863-8.82632.4607
82.5341-1.1147-1.51294.31182.94383.9730.1676-0.011-0.0753-0.1699-0.15060.13560.0844-0.2392-0.02490.23310.0159-0.06720.22070.01640.244916.8038-16.05426.6886
98.20613.00322.12872.03643.76217.73780.581-0.1446-0.42550.6843-0.657-0.42440.53080.33750.20140.32140.0168-0.00260.34890.06070.286827.9682-0.7187-25.8209
107.59361.74895.02923.60771.16026.768-0.18130.68680.4633-0.30940.06960.3657-0.30030.22450.02850.30490.0572-0.01680.27930.04840.31612.80453.6592-35.3213
117.3376-3.6997-2.43032.0295.36287.70690.29510.25580.3561-0.8525-0.3308-0.2901-0.54050.05150.150.25490.0241-0.01340.27520.03210.191227.5019-17.95215.9406
126.6917-1.8234-3.35734.01761.51235.6573-0.1667-0.744-0.39750.6495-0.12310.67410.4676-0.01670.13910.3937-0.10910.01790.3415-0.0120.378712.37-22.45915.1563
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 646 through 673 )A646 - 673
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 674 through 704 )A674 - 704
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 705 through 728 )A705 - 728
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 729 through 768 )A729 - 768
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 646 through 673 )B646 - 673
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 674 through 704 )B674 - 704
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 705 through 728 )B705 - 728
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 729 through 768 )B729 - 768
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'C' and (resid 637 through 645 )C637 - 645
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'C' and (resid 646 through 670 )C646 - 670
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'D' and (resid 636 through 645 )D636 - 645
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'D' and (resid 646 through 670 )D646 - 670

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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